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- PDB-8yjf: Structure of human SPT16 MD-CTD and MCM2 HBD chaperoning a histon... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8yjf
タイトルStructure of human SPT16 MD-CTD and MCM2 HBD chaperoning a histone H3-H4 tetramer and an H2A-H2B dimer
要素
  • DNA replication licensing factor MCM2
  • FACT complex subunit SPT16
  • Histone H2A type 1-D
  • Histone H2B type 2-E
  • Histone H3.1
  • Histone H4
キーワードREPLICATION / DNA replication / histone chaperone / FACT / MCM2 / parental histones transfer
機能・相同性
機能・相同性情報


FACT complex / Switching of origins to a post-replicative state / Unwinding of DNA / nuclear origin of replication recognition complex / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA replication, damage repair and senescence / CMG complex / MCM complex / double-strand break repair via break-induced replication / mitotic DNA replication initiation / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation ...FACT complex / Switching of origins to a post-replicative state / Unwinding of DNA / nuclear origin of replication recognition complex / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA replication, damage repair and senescence / CMG complex / MCM complex / double-strand break repair via break-induced replication / mitotic DNA replication initiation / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / nucleosome disassembly / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / DNA replication origin binding / cochlea development / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / Activation of the pre-replicative complex / DNA replication initiation / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / Activation of ATR in response to replication stress / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / nucleosome binding / Chromatin modifying enzymes / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / Formation of RNA Pol II elongation complex / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / telomere organization / cellular response to interleukin-4 / Interleukin-7 signaling / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Meiotic synapsis / DNA helicase activity / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Assembly of the pre-replicative complex / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / epigenetic regulation of gene expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / innate immune response in mucosa / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription elongation by RNA polymerase II / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / Metalloprotease DUBs / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Orc1 removal from chromatin / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / UCH proteinases / HCMV Early Events / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / structural constituent of chromatin / antibacterial humoral response / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / nucleosome / heterochromatin formation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / single-stranded DNA binding / Processing of DNA double-strand break ends / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization
類似検索 - 分子機能
FACT complex subunit Spt16, peptidase M24-like domain / : / FACT complex subunit SPT16, C-terminal domain / : / FACT complex subunit SPT16 PH-like domain / FACT complex subunit Spt16 domain / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit Spt16, N-terminal lobe domain / FACT complex subunit Spt16 ...FACT complex subunit Spt16, peptidase M24-like domain / : / FACT complex subunit SPT16, C-terminal domain / : / FACT complex subunit SPT16 PH-like domain / FACT complex subunit Spt16 domain / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit Spt16, N-terminal lobe domain / FACT complex subunit Spt16 / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain / Histone chaperone RTT106/FACT complex subunit SPT16-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like / DNA replication licensing factor MCM2-like, winged-helix domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / DNA replication licensing factor Mcm2 / Mini-chromosome maintenance protein 2 / Mini-chromosome maintenance, conserved site / MCM family signature. / MCM N-terminal domain / MCM N-terminal domain / MCM OB domain / MCM OB domain / Mini-chromosome maintenance protein / MCM, AAA-lid domain / MCM P-loop domain / MCM AAA-lid domain / MCM family domain profile. / minichromosome maintenance proteins / MCM domain / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / PH-like domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2A type 1-D / DNA replication licensing factor MCM2 / Histone H4 / Histone H3.1 / Histone H2B type 2-E / FACT complex subunit SPT16
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Gan, S.L. / Yang, W.S. / Xu, R.M.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2019YFA0508900 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32330021 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31991162 中国
引用ジャーナル: Sci China Life Sci / 年: 2024
タイトル: Structure of a histone hexamer bound by the chaperone domains of SPT16 and MCM2.
著者: Gan, S. / Yang, W.S. / Wei, L. / Zhang, Z. / Xu, R.M.
履歴
登録2024年3月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年6月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FACT complex subunit SPT16
B: DNA replication licensing factor MCM2
C: Histone H3.1
D: Histone H4
E: Histone H3.1
F: Histone H4
G: Histone H2B type 2-E
H: Histone H2A type 1-D


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,3758
ポリマ－121,3758
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)190.405, 190.405, 79.832
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61
Space group name HallP61
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: -x,-y,z+1/2

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要素

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タンパク質 , 6種, 8分子 ABCEDFGH

#1: タンパク質 FACT complex subunit SPT16 / Chromatin-specific transcription elongation factor 140 kDa subunit / FACT 140 kDa subunit / ...Chromatin-specific transcription elongation factor 140 kDa subunit / FACT 140 kDa subunit / FACTp140 / Facilitates chromatin transcription complex subunit SPT16 / hSPT16


分子量: 40250.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUPT16H, FACT140, FACTP140 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y5B9
#2: タンパク質 DNA replication licensing factor MCM2 / Minichromosome maintenance protein 2 homolog / Nuclear protein BM28


分子量: 10787.593 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MCM2, BM28, CCNL1, CDCL1, KIAA0030 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P49736, DNA helicase
#3: タンパク質 Histone H3.1 / Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone ...Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone H3/i / Histone H3/j / Histone H3/k / Histone H3/l


分子量: 9379.056 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: H3C1, H3FA, HIST1H3A, H3C2, H3FL, HIST1H3B, H3C3, H3FC HIST1H3C, H3C4, H3FB, HIST1H3D, H3C6, H3FD, HIST1H3E, H3C7, H3FI, HIST1H3F, H3C8, H3FH, HIST1H3G, H3C10, H3FK, HIST1H3H, H3C11, H3FF, ...遺伝子: H3C1, H3FA, HIST1H3A, H3C2, H3FL, HIST1H3B, H3C3, H3FC HIST1H3C, H3C4, H3FB, HIST1H3D, H3C6, H3FD, HIST1H3E, H3C7, H3FI, HIST1H3F, H3C8, H3FH, HIST1H3G, H3C10, H3FK, HIST1H3H, H3C11, H3FF, HIST1H3I, H3C12, H3FJ, HIST1H3J
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P68431
#4: タンパク質 Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#5: タンパク質 Histone H2B type 2-E / Histone H2B-GL105 / Histone H2B.q / H2B/q


分子量: 13951.239 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST2H2BE / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q16778
#6: タンパク質 Histone H2A type 1-D / Histone H2A.3 / Histone H2A/g


分子量: 14838.446 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H2AD / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P20671

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.26 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M calcium acetate, 0.1 M Sodium cacodylate pH 5.5, 12% (w/v) PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年7月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.4→49.13 Å / Num. obs: 10698 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 11.2 % / Biso Wilson estimate: 254.24 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 4.4→4.92 Å / Num. unique obs: 3002 / CC1/2: 0.697

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
autoPXv1.0data processing
PHENIX1.19.2_4158位相決定
PHENIX1.19.2_4158精密化
autoPXv1.0データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 4.4→49.13 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 375.51 / 位相誤差: 42.7158
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3122 1071 10.03 %
Rwork0.2929 9608 -
obs0.3571 10679 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 231.77 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.4→49.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6797 0 0 0 6797
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00336899
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.64229281
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04281042
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00441203
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.8565936
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.4-4.60.40281310.37421181X-RAY DIFFRACTION90.02
4.6-4.840.31661340.34161188X-RAY DIFFRACTION89.86
4.84-5.150.35131330.36661197X-RAY DIFFRACTION90
5.15-5.540.45211360.40561192X-RAY DIFFRACTION89.76
5.55-6.10.48881270.44151196X-RAY DIFFRACTION90.4
6.1-6.980.46121350.42121192X-RAY DIFFRACTION89.83
6.99-8.780.37531350.35971216X-RAY DIFFRACTION90.01
8.79-49.130.3551400.30471246X-RAY DIFFRACTION89.83

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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