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万見
- PDB-8yah: full length AP5 complex bound to SPG11-SPG15 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8yah
タイトルfull length AP5 complex bound to SPG11-SPG15
要素
  • AP-5 complex subunit beta-1
  • AP-5 complex subunit mu-1
  • AP-5 complex subunit sigma-1
  • AP-5 complex subunit zeta-1
  • Spatacsin
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


AP-5 adaptor complex / phagosome-lysosome fusion involved in apoptotic cell clearance / late endosome to Golgi transport / AP-type membrane coat adaptor complex / walking behavior / corticospinal tract morphogenesis / regulation of store-operated calcium entry / lysosomal protein catabolic process / localization within membrane / autophagosome organization ...AP-5 adaptor complex / phagosome-lysosome fusion involved in apoptotic cell clearance / late endosome to Golgi transport / AP-type membrane coat adaptor complex / walking behavior / corticospinal tract morphogenesis / regulation of store-operated calcium entry / lysosomal protein catabolic process / localization within membrane / autophagosome organization / vesicle transport along microtubule / axon extension / axo-dendritic transport / motor neuron apoptotic process / cholesterol efflux / endosomal transport / motor behavior / lysosome organization / synaptic vesicle transport / neuromuscular junction development / Golgi organization / axon development / autophagosome assembly / skeletal muscle fiber development / vesicle-mediated transport / axonogenesis / intracellular protein transport / protein catabolic process / double-strand break repair via homologous recombination / autophagy / memory / protein import into nucleus / late endosome membrane / late endosome / protein transport / cytoplasmic vesicle / gene expression / chemical synaptic transmission / lysosome / nuclear speck / axon / lysosomal membrane / synapse / dendrite / protein kinase binding / nucleolus / endoplasmic reticulum / nucleoplasm / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
AP-5 complex subunit zeta-1 / AP-5 complex subunit sigma-1 / AP-5 complex subunit beta-1 / AP-5 complex subunit mu-1 / : / : / : / : / : / AP-5 complex subunit, vesicle trafficking ...AP-5 complex subunit zeta-1 / AP-5 complex subunit sigma-1 / AP-5 complex subunit beta-1 / AP-5 complex subunit mu-1 / : / : / : / : / : / AP-5 complex subunit, vesicle trafficking / AP-5 complex subunit sigma-1 / AP-5 complex subunit beta-1, N-terminal / AP5B1, middle domain / AP-5 complex subunit beta-1, beta-barrel / AP5B1, C-terminal / Spatacsin / Spatacsin, C-terminal domain / Spatacsin C-terminus / Adaptor complexes medium subunit family / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
AP-5 complex subunit beta-1 / AP-5 complex subunit zeta-1 / AP-5 complex subunit mu-1 / Spatacsin / AP-5 complex subunit sigma-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Su, M.-Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Other government 中国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Structural basis for membrane remodeling by the AP5-SPG11-SPG15 complex.
著者: Xinyi Mai / Yang Wang / Xi Wang / Ming Liu / Fei Teng / Zheng Liu / Ming-Yuan Su / Goran Stjepanovic /
要旨: The human spastizin (spastic paraplegia 15, SPG15) and spatacsin (spastic paraplegia 11, SPG11) complex is involved in the formation of lysosomes, and mutations in these two proteins are linked with ...The human spastizin (spastic paraplegia 15, SPG15) and spatacsin (spastic paraplegia 11, SPG11) complex is involved in the formation of lysosomes, and mutations in these two proteins are linked with hereditary autosomal-recessive spastic paraplegia. SPG11-SPG15 can cooperate with the fifth adaptor protein complex (AP5) involved in membrane sorting of late endosomes. We employed cryogenic-electron microscopy and in silico predictions to investigate the structural assemblies of the SPG11-SPG15 and AP5-SPG11-SPG15 complexes. The W-shaped SPG11-SPG15 intertwined in a head-to-head fashion, and the N-terminal region of SPG11 is required for AP5 complex interaction and assembly. The AP5 complex is in a super-open conformation. Our findings reveal that the AP5-SPG11-SPG15 complex can bind PI3P molecules, sense membrane curvature and drive membrane remodeling in vitro. These studies provide insights into the structure and function of the spastic paraplegia AP5-SPG11-SPG15 complex, which is essential for the initiation of autolysosome tubulation.
履歴
登録2024年2月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月26日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月26日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02025年3月26日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月26日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月26日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月26日Data content type: Additional map / Part number: 2 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月26日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月26日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月26日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月26日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _em_admin.last_update
改定 1.22025年7月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AP-5 complex subunit zeta-1
B: AP-5 complex subunit beta-1
C: AP-5 complex subunit sigma-1
E: AP-5 complex subunit mu-1
D: Spatacsin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)539,7395
ポリマ－539,7395
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 AP-5 complex subunit zeta-1 / Adaptor-related protein complex 5 zeta subunit


分子量: 89574.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ap5z1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q3U829
#2: タンパク質 AP-5 complex subunit beta-1 / Adaptor-related protein complex 5 beta subunit


分子量: 94038.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AP5B1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q2VPB7
#3: タンパク質 AP-5 complex subunit sigma-1 / Adaptor-related protein complex 5 sigma subunit


分子量: 22550.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AP5S1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NUS5
#4: タンパク質 AP-5 complex subunit mu-1 / Adaptor-related protein complex 5 subunit mu-1


分子量: 54393.285 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ap5m1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8BJ63
#5: タンパク質 Spatacsin / Spastic paraplegia 11 protein


分子量: 279182.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SPG11 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96JI7
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: full length AP5 complex bound to SPG11-SPG15 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.826 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 1.2386 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 586806 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00914419
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.03319859
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.8812299
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0452522
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0062641

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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