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- PDB-8xz2: The structural model of a homodimeric D-Ala-D-Ala metallopeptidas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8xz2
タイトルThe structural model of a homodimeric D-Ala-D-Ala metallopeptidase, VanX, from vancomycin-resistant bacteria
要素D-alanyl-D-alanine dipeptidase
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / acid-selective unlabeling / antimicrobial resistance / homodimer / residual dipolar coupling (RDC) / transfer cross saturation (TCS) / vancomycin-resistant enterococci / VanX
機能・相同性
機能・相同性情報


D-Ala-D-Ala dipeptidase activity / D-Ala-D-Ala dipeptidase / cell wall organization / metallopeptidase activity / response to antibiotic / proteolysis / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
D-alanyl-D-alanine dipeptidase / D-ala-D-ala dipeptidase / Hedgehog signalling/DD-peptidase zinc-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
D-alanyl-D-alanine dipeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Enterococcus faecium (バクテリア)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Konuma, T. / Takai, T. / Tsuchiya, C. / Nishida, M. / Hashiba, M. / Yamada, Y. / Shirai, H. / Motoda, Y. / Nagadoi, A. / Chikaishi, E. ...Konuma, T. / Takai, T. / Tsuchiya, C. / Nishida, M. / Hashiba, M. / Yamada, Y. / Shirai, H. / Motoda, Y. / Nagadoi, A. / Chikaishi, E. / Akagi, K. / Akashi, S. / Yamazaki, T. / Akutsu, H. / Oe, A. / Ikegami, T.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2024
タイトル: Analysis of the homodimeric structure of a D-Ala-D-Ala metallopeptidase, VanX, from vancomycin-resistant bacteria.
著者: Konuma, T. / Takai, T. / Tsuchiya, C. / Nishida, M. / Hashiba, M. / Yamada, Y. / Shirai, H. / Motoda, Y. / Nagadoi, A. / Chikaishi, E. / Akagi, K.I. / Akashi, S. / Yamazaki, T. / Akutsu, H. / Ikegami, T.
履歴
登録2024年1月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: D-alanyl-D-alanine dipeptidase
C: D-alanyl-D-alanine dipeptidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,8162
ポリマ－46,8162
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints, transfer cross saturation inter-subunit NOE
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area2110 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area16850 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)4 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 D-alanyl-D-alanine dipeptidase / D-Ala-D-Ala dipeptidase / Vancomycin B-type resistance protein VanX


分子量: 23408.168 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterococcus faecium (バクテリア)
遺伝子: vanX / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: Q06241, D-Ala-D-Ala dipeptidase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111anisotropic11H/15N TROSY IPAP
121isotropic2Transfer cross saturation

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試料調製

詳細タイプ: solution / 内容: 0.154 mM [U-13C; U-15N; U-2H] VanX, 90% H2O/10% D2O
詳細: The coat protein of Pf1 filamentous bacteriophage was added as an alignment medium at a concentration of 27 mg/mL to a solution of 0.154 mM [2H, 15N, 13C]-VanX.
Label: 15N_13C_2H_labelled / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 0.154 mM / 構成要素: VanX / Isotopic labeling: [U-13C; U-15N; U-2H]
試料状態イオン強度: 50 mM / Label: conditions_1 / pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE III HDBrukerAVANCE III HD8001
Bruker AVANCE III HDBrukerAVANCE III HD5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
HADDOCK2.4Bonvinstructure calculation
PALESZweckstetter M and Bax Aデータ解析
NMRFAM-SPARKYLee W, Tonelli M, and Markley JL.peak picking
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: In total, 132 RDC-based orientational restraints and seven TCS-based intersubunit ambiguous restraints were imposed in the calculations. The latter restraints involved residues in segments B ...詳細: In total, 132 RDC-based orientational restraints and seven TCS-based intersubunit ambiguous restraints were imposed in the calculations. The latter restraints involved residues in segments B (selected from residues exhibiting remarkable TCS effects) and C (selected from residues exhibiting both remarkable and minor TCS effects). These constraints were applied c2-symmetrically between the subunits B and C in the calculations.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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