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- PDB-8xm7: Cryo-EM structure of the RhoG/DOCK5/ELMO1/Rac1 complex: RhoG/DOCK... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8xm7
タイトルCryo-EM structure of the RhoG/DOCK5/ELMO1/Rac1 complex: RhoG/DOCK5/ELMO1 focused map
要素
  • Dedicator of cytokinesis protein 5
  • Engulfment and cell motility protein 1
  • Rho-related GTP-binding protein RhoG
キーワードSIGNALING PROTEIN / ELMO / DOCK / GEF / GTPASE / RHO / RAC
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of ruffle assembly / negative regulation of vascular associated smooth muscle contraction / podosome assembly / cortical cytoskeleton organization / guanyl-nucleotide exchange factor complex / activation of GTPase activity / bone remodeling / myoblast fusion / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / Nef and signal transduction ...regulation of ruffle assembly / negative regulation of vascular associated smooth muscle contraction / podosome assembly / cortical cytoskeleton organization / guanyl-nucleotide exchange factor complex / activation of GTPase activity / bone remodeling / myoblast fusion / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / Nef and signal transduction / RHO GTPases activate KTN1 / podosome / anchoring junction / phagocytosis, engulfment / establishment or maintenance of cell polarity / Rac protein signal transduction / positive regulation of epithelial cell migration / regulation of postsynapse assembly / RHOG GTPase cycle / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / GPVI-mediated activation cascade / Rho protein signal transduction / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / GTPase activator activity / secretory granule membrane / actin filament organization / guanyl-nucleotide exchange factor activity / cell chemotaxis / regulation of actin cytoskeleton organization / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cell projection / FCGR3A-mediated phagocytosis / cell motility / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / small GTPase binding / SH3 domain binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / cell migration / PIP3 activates AKT signaling / regulation of cell shape / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / actin cytoskeleton organization / cytoplasmic vesicle / cytoskeleton / postsynapse / focal adhesion / GTPase activity / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of DNA-templated transcription / GTP binding / glutamatergic synapse / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rho-related GTP-binding protein RhoG / Dedicator of cytokinesis protein 5 / : / Dedicator of cytokinesis, N-terminal domain / Dedicator of cytokinesis, N-terminal, subdomain 1 / : / DOCK N-terminus / Dedicator of cytokinesis (DOCK) TPR region / ELMO domain / ELMO, armadillo-like helical domain ...Rho-related GTP-binding protein RhoG / Dedicator of cytokinesis protein 5 / : / Dedicator of cytokinesis, N-terminal domain / Dedicator of cytokinesis, N-terminal, subdomain 1 / : / DOCK N-terminus / Dedicator of cytokinesis (DOCK) TPR region / ELMO domain / ELMO, armadillo-like helical domain / : / ELMO/CED-12 family / ELMO, armadillo-like helical domain / ELMO domain profile. / Dedicator of cytokinesis / C2 DOCK-type domain / DOCKER domain / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe A / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe C / DOCKER, Lobe A / DOCKER, Lobe B / DOCKER, Lobe C / DHR-2, Lobe A / C2 domain in Dock180 and Zizimin proteins / DHR-2, Lobe C / DHR-2, Lobe B / C2 DOCK-type domain profile. / DOCKER domain profile. / Pleckstrin homology domain / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / C2 domain superfamily / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Rho-related GTP-binding protein RhoG / Engulfment and cell motility protein 1 / Dedicator of cytokinesis protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.91 Å
データ登録者Kukimoto-Niino, M. / Katsura, K. / Ishizuka-Katsura, Y. / Mishima-Tsumagari, C. / Yonemochi, M. / Inoue, M. / Nakagawa, R. / Kaushik, R. / Zhang, K.Y.J. / Shirouzu, M.
資金援助 日本, 3件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)KAKENHI JP19K06575 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)KAKENHI JP22KH05551 日本
Japan Science and TechnologyCREST JPMJCR22E3 日本
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2024
タイトル: RhoG facilitates a conformational transition in the guanine nucleotide exchange factor complex DOCK5/ELMO1 to an open state.
著者: Mutsuko Kukimoto-Niino / Kazushige Katsura / Yoshiko Ishizuka-Katsura / Chiemi Mishima-Tsumagari / Mayumi Yonemochi / Mio Inoue / Reiko Nakagawa / Rahul Kaushik / Kam Y J Zhang / Mikako Shirouzu /
要旨: The dedicator of cytokinesis (DOCK)/engulfment and cell motility (ELMO) complex serves as a guanine nucleotide exchange factor (GEF) for the GTPase Rac. RhoG, another GTPase, activates the ELMO-DOCK- ...The dedicator of cytokinesis (DOCK)/engulfment and cell motility (ELMO) complex serves as a guanine nucleotide exchange factor (GEF) for the GTPase Rac. RhoG, another GTPase, activates the ELMO-DOCK-Rac pathway during engulfment and migration. Recent cryo-EM structures of the DOCK2/ELMO1 and DOCK2/ELMO1/Rac1 complexes have identified closed and open conformations that are key to understanding the autoinhibition mechanism. Nevertheless, the structural details of RhoG-mediated activation of the DOCK/ELMO complex remain elusive. Herein, we present cryo-EM structures of DOCK5/ELMO1 alone and in complex with RhoG and Rac1. The DOCK5/ELMO1 structure exhibits a closed conformation similar to that of DOCK2/ELMO1, suggesting a shared regulatory mechanism of the autoinhibitory state across DOCK-A/B subfamilies (DOCK1-5). Conversely, the RhoG/DOCK5/ELMO1/Rac1 complex adopts an open conformation that differs from that of the DOCK2/ELMO1/Rac1 complex, with RhoG binding to both ELMO1 and DOCK5. The alignment of the DOCK5 phosphatidylinositol (3,4,5)-trisphosphate binding site with the RhoG C-terminal lipidation site suggests simultaneous binding of RhoG and DOCK5/ELMO1 to the plasma membrane. Structural comparison of the apo and RhoG-bound states revealed that RhoG facilitates a closed-to-open state conformational change of DOCK5/ELMO1. Biochemical and surface plasmon resonance (SPR) assays confirm that RhoG enhances the Rac GEF activity of DOCK5/ELMO1 and increases its binding affinity for Rac1. Further analysis of structural variability underscored the conformational flexibility of the DOCK5/ELMO1/Rac1 complex core, potentially facilitating the proximity of the DOCK5 GEF domain to the plasma membrane. These findings elucidate the structural mechanism underlying the RhoG-induced allosteric activation and membrane binding of the DOCK/ELMO complex.
履歴
登録2023年12月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年6月26日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年6月26日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年6月26日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年6月26日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年6月26日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年6月26日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年6月26日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年6月26日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年6月26日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年6月26日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年6月26日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin / Item: _citation.journal_volume / _em_admin.last_update
改定 1.22025年9月17日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details ...em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年9月17日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Group: Experimental summary / Data content type: EM metadata / カテゴリ: em_admin / Data content type: EM metadata / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Engulfment and cell motility protein 1
B: Dedicator of cytokinesis protein 5
D: Rho-related GTP-binding protein RhoG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)298,7405
ポリマ－298,1923
非ポリマー5472
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Engulfment and cell motility protein 1 / Protein ced-12 homolog


分子量: 84337.719 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ELMO1, KIAA0281 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q92556
#2: タンパク質 Dedicator of cytokinesis protein 5


分子量: 191492.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DOCK5 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9H7D0
#3: タンパク質 Rho-related GTP-binding protein RhoG


分子量: 22362.359 Da / 分子数: 1 / Mutation: Q61L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOG, ARHG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84095
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: RhoG/DOCK5/ELMO1 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 64000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 11976

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1crYOLO粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFIND4.1CTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9RELION3.1初期オイラー角割当
10RELION3.1最終オイラー角割当
11RELION3.1分類
12RELION3.1３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2483502
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.91 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 181978 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
17DPA

7dpa

17DPA1PDBexperimental model
26IE1

6ie1

16IE12PDBexperimental model
37Y4A

7y4a

17Y4A3PDBexperimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00717532
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.94823688
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.7712300
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0532658
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0063037

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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