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- PDB-8xi9: Crystal structure of FRB-FKBP fusion protein in complex with rapamycin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8xi9
タイトルCrystal structure of FRB-FKBP fusion protein in complex with rapamycin
要素FRB-FKBP fusion protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / Rapamycin
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / T-helper 1 cell lineage commitment / positive regulation of pentose-phosphate shunt / regulation of locomotor rhythm / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / TORC2 complex / cellular response to leucine starvation / TFIIIC-class transcription factor complex binding ...RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / T-helper 1 cell lineage commitment / positive regulation of pentose-phosphate shunt / regulation of locomotor rhythm / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / TORC2 complex / cellular response to leucine starvation / TFIIIC-class transcription factor complex binding / regulation of membrane permeability / macrolide binding / heart valve morphogenesis / negative regulation of lysosome organization / nucleus localization / RNA polymerase III type 3 promoter sequence-specific DNA binding / activin receptor binding / TORC1 complex / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of osteoclast differentiation / voluntary musculoskeletal movement / TORC1 signaling / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / cytoplasmic side of membrane / positive regulation of keratinocyte migration / transforming growth factor beta receptor binding / signaling receptor inhibitor activity / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / cellular response to L-leucine / Amino acids regulate mTORC1 / MTOR signalling / type I transforming growth factor beta receptor binding / cellular response to nutrient / cellular response to methionine / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / regulation of autophagosome assembly / energy reserve metabolic process / negative regulation of activin receptor signaling pathway / negative regulation of cell size / heart trabecula formation / ruffle organization / cellular response to osmotic stress / I-SMAD binding / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / anoikis / cardiac muscle cell development / negative regulation of protein localization to nucleus / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / protein maturation by protein folding / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / 'de novo' protein folding / regulation of myelination / regulation of cell size / negative regulation of macroautophagy / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / positive regulation of actin filament polymerization / FK506 binding / lysosome organization / Macroautophagy / positive regulation of myotube differentiation / oligodendrocyte differentiation / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / channel regulator activity / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / mTORC1-mediated signalling / germ cell development / behavioral response to pain / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / : / protein peptidyl-prolyl isomerization / Calcineurin activates NFAT / HSF1-dependent transactivation / regulation of immune response / neuronal action potential / response to amino acid / TOR signaling / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / regulation of macroautophagy / positive regulation of translational initiation / cellular response to nutrient levels / endomembrane system / positive regulation of lamellipodium assembly / phosphorylation / positive regulation of lipid biosynthetic process / phagocytic vesicle / heart morphogenesis / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / cardiac muscle contraction / regulation of cellular response to heat / supramolecular fiber organization / positive regulation of stress fiber assembly / cytoskeleton organization / T cell costimulation / sarcoplasmic reticulum membrane / cellular response to amino acid starvation
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / : / FATC domain ...Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / : / FATC domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / : / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RAPAMYCIN IMMUNOSUPPRESSANT DRUG / Serine/threonine-protein kinase mTOR / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Inobe, T. / Sakaguchi, R. / Obita, T. / Mukaiyama, A. / Yokoyama, T. / Mizuguchi, M. / Akiyama, S.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP18H04544 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19K06595 日本
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2024
タイトル: Structural insights into rapamycin-induced oligomerization of a FRB-FKBP fusion protein.
著者: Inobe, T. / Sakaguchi, R. / Obita, T. / Mukaiyama, A. / Koike, S. / Yokoyama, T. / Mizuguchi, M. / Akiyama, S.
履歴
登録2023年12月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月9日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: citation / pdbx_entry_details
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FRB-FKBP fusion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,2452
ポリマ－23,3311
非ポリマー9141
水2,072115
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS, forms a tetramer or pentamer structure
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)80.517, 80.517, 122.419
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Space group name HallP6c2c
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/2
#3: y,-x+y,z+1/2
#4: -y,x-y,z
#5: -x+y,-x,z
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z
#10: -y,-x,-z+1/2
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-508-

HOH

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要素

#1: タンパク質 FRB-FKBP fusion protein


分子量: 23330.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: MTOR, FRAP, FRAP1, FRAP2, RAFT1, RAPT1, FKBP1A, FKBP1, FKBP12
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P42345, UniProt: P62942, non-specific serine/threonine protein kinase, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物 ChemComp-RAP / RAPAMYCIN IMMUNOSUPPRESSANT DRUG


分子量: 914.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C51H79NO13 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 免疫抑制剤, 抗生剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4 / 詳細: 4.4M Sodium Acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年8月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→69.73 Å / Num. obs: 20689 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 37.3 % / Biso Wilson estimate: 25.31 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rpim(I) all: 0.013 / Rrim(I) all: 0.06 / Net I/σ(I): 44.9
反射 シェル解像度: 1.85→1.89 Å / Rmerge(I) obs: 0.335 / Mean I/σ(I) obs: 13.2 / Num. unique obs: 1239 / CC1/2: 0.992 / Rpim(I) all: 0.075 / Rrim(I) all: 0.343

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
Cootモデル構築
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.85→61.21 Å / SU ML: 0.1519 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.2749
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2184 1053 5.1 %
Rwork0.1872 19596 -
obs0.1887 20649 99.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 30.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→61.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1629 0 65 115 1809
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00721739
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9492345
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0513240
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072303
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0185267
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.85-1.940.28311330.2112388X-RAY DIFFRACTION99.96
1.94-2.040.25521370.19362368X-RAY DIFFRACTION100
2.04-2.160.2131310.19372399X-RAY DIFFRACTION100
2.17-2.330.26281260.18822412X-RAY DIFFRACTION99.53
2.33-2.570.22331260.20552436X-RAY DIFFRACTION100
2.57-2.940.26861380.21622442X-RAY DIFFRACTION100
2.94-3.70.20541330.18792482X-RAY DIFFRACTION99.73
3.7-61.210.18021290.16472669X-RAY DIFFRACTION99.54
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.24773536942-0.9064490416180.5123126193875.14671920469-2.012872662913.16413346247-0.293735354967-0.687390928412-0.03451547455460.4930805248990.331238822979-0.109184205176-0.1059464232520.0180033883917-0.01670752922830.21177775960.0837337686556-0.02778599434550.3033156558220.01807350625950.1628769813114.692118682332.396869741725.1630003685
23.7295599921-0.3727894112970.154491877815.33181045488-0.5643161300522.63309890104-0.0476397055545-0.00693977164609-0.294468097959-0.04881571498430.1494480726620.5220727232650.0886375915504-0.201586035464-0.08323250828470.13861621070.0465923680183-0.01593857746490.1783966083710.04905485468040.1929304089069.7551444456730.449651005116.9102801935
33.32436918583-0.523024039613-1.00752551443.259201506531.096204811753.585461651170.1137439864950.2574307839240.0348123346235-0.1983339220210.1503313553610.1346890266470.0690816204765-0.395203642018-0.234698876250.144481992844-0.0226602600058-0.003635843296030.2721062486940.09009544165240.18705718347440.392627064641.0192309058.07585465379
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 2 through 44 )2 - 441 - 43
22chain 'A' and (resid 45 through 94 )45 - 9444 - 93
33chain 'A' and (resid 95 through 202 )95 - 20294 - 201

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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