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- PDB-8x61: Cryo-EM structure of ATP-bound FtsE(E163Q)X -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8x61
タイトルCryo-EM structure of ATP-bound FtsE(E163Q)X
要素
  • Cell division ATP-binding protein FtsE
  • Cell division protein FtsX
キーワードTRANSPORT PROTEIN / abc transporter / cell division
機能・相同性
機能・相同性情報


division septum / divisome complex / Gram-negative-bacterium-type cell wall / peptidoglycan turnover / plasma membrane protein complex / division septum assembly / FtsZ-dependent cytokinesis / extrinsic component of membrane / cell division site / ATPase complex ...division septum / divisome complex / Gram-negative-bacterium-type cell wall / peptidoglycan turnover / plasma membrane protein complex / division septum assembly / FtsZ-dependent cytokinesis / extrinsic component of membrane / cell division site / ATPase complex / positive regulation of cell division / transmembrane transporter activity / transmembrane transport / cell division / response to antibiotic / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Cell division protein FtsE, ATP-binding / Cell division protein FtsX / FtsX, extracellular domain / FtsX extracellular domain / ABC transporter, lipoprotein release, LolD / ABC3 transporter permease protein domain / FtsX-like permease family / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. ...: / Cell division protein FtsE, ATP-binding / Cell division protein FtsX / FtsX, extracellular domain / FtsX extracellular domain / ABC transporter, lipoprotein release, LolD / ABC3 transporter permease protein domain / FtsX-like permease family / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Cell division ATP-binding protein FtsE / Cell division protein FtsX
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Zhang, Z.Y. / Chen, Y.T.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31800052 中国
引用ジャーナル: PLoS Biol / 年: 2024
タイトル: Structure and activity of the septal peptidoglycan hydrolysis machinery crucial for bacterial cell division.
著者: Yatian Chen / Jiayue Gu / Biao Yang / Lili Yang / Jie Pang / Qinghua Luo / Yirong Li / Danyang Li / Zixin Deng / Changjiang Dong / Haohao Dong / Zhengyu Zhang /
要旨: The peptidoglycan (PG) layer is a critical component of the bacterial cell wall and serves as an important target for antibiotics in both gram-negative and gram-positive bacteria. The hydrolysis of ...The peptidoglycan (PG) layer is a critical component of the bacterial cell wall and serves as an important target for antibiotics in both gram-negative and gram-positive bacteria. The hydrolysis of septal PG (sPG) is a crucial step of bacterial cell division, facilitated by FtsEX through an amidase activation system. In this study, we present the cryo-EM structures of Escherichia coli FtsEX and FtsEX-EnvC in the ATP-bound state at resolutions of 3.05 Å and 3.11 Å, respectively. Our PG degradation assays in E. coli reveal that the ATP-bound conformation of FtsEX activates sPG hydrolysis of EnvC-AmiB, whereas EnvC-AmiB alone exhibits autoinhibition. Structural analyses indicate that ATP binding induces conformational changes in FtsEX-EnvC, leading to significant differences from the apo state. Furthermore, PG degradation assays of AmiB mutants confirm that the regulation of AmiB by FtsEX-EnvC is achieved through the interaction between EnvC-AmiB. These findings not only provide structural insight into the mechanism of sPG hydrolysis and bacterial cell division, but also have implications for the development of novel therapeutics targeting drug-resistant bacteria.
履歴
登録2023年11月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division ATP-binding protein FtsE
B: Cell division ATP-binding protein FtsE
C: Cell division protein FtsX
D: Cell division protein FtsX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,1326
ポリマ－126,1184
非ポリマー1,0142
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Cell division ATP-binding protein FtsE


分子量: 24475.295 Da / 分子数: 2 / 変異: E163Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: ftsE, b3463, JW3428 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A9R7
#2: タンパク質 Cell division protein FtsX


分子量: 38583.500 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: ftsX, ftsS, b3462, JW3427 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AC30
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: cell division complex FtsEX / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TITAN
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.05 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 370231 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0135839
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.4797920
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.447848
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.039953
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.005984

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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