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- PDB-8x3s: Crystal structure of human WDR5 in complex with PTEN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8x3s
タイトルCrystal structure of human WDR5 in complex with PTEN
要素
  • Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase and dual-specificity protein phosphatase PTEN
  • WD repeat-containing protein 5
キーワードCELL CYCLE / Complex / Cell Proliferation / Cancer
機能・相同性
機能・相同性情報


PTEN Loss of Function in Cancer / inositol-1,3,4,5,6-pentakisphosphate 3-phosphatase activity / negative regulation of keratinocyte migration / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate 3-phosphatase activity / negative regulation of synaptic vesicle clustering / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase / negative regulation of peptidyl-serine phosphorylation / phosphatidylinositol phosphate phosphatase activity / rhythmic synaptic transmission / inositol-1,3,4,5-tetrakisphosphate 3-phosphatase activity ...PTEN Loss of Function in Cancer / inositol-1,3,4,5,6-pentakisphosphate 3-phosphatase activity / negative regulation of keratinocyte migration / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate 3-phosphatase activity / negative regulation of synaptic vesicle clustering / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase / negative regulation of peptidyl-serine phosphorylation / phosphatidylinositol phosphate phosphatase activity / rhythmic synaptic transmission / inositol-1,3,4,5-tetrakisphosphate 3-phosphatase activity / central nervous system myelin maintenance / negative regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / phosphatidylinositol-3-phosphate phosphatase activity / central nervous system neuron axonogenesis / postsynaptic density assembly / neuron-neuron synaptic transmission / Negative regulation of the PI3K/AKT network / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / synapse maturation / Regulation of PTEN mRNA translation / myelin sheath adaxonal region / cellular response to electrical stimulus / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / presynaptic membrane assembly / negative regulation of axonogenesis / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase activity / Transcriptional Regulation by MECP2 / negative regulation of organ growth / forebrain morphogenesis / negative regulation of focal adhesion assembly / phosphatidylinositol dephosphorylation / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / anaphase-promoting complex binding / histone H3Q5ser reader activity / Schmidt-Lanterman incisure / histone H3K4me1 reader activity / dentate gyrus development / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / ubiquitin ligase activator activity / phosphatidylinositol biosynthetic process / dendritic spine morphogenesis / MLL3/4 complex / maternal behavior / Set1C/COMPASS complex / spindle assembly involved in female meiosis / MLL1/2 complex / negative regulation of cell size / ATAC complex / NSL complex / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / histone H3K4 methyltransferase activity / Cardiogenesis / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / molecular function inhibitor activity / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / protein-serine/threonine phosphatase / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / ubiquitin-specific protease binding / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of neuron projection development / locomotor rhythm / protein serine/threonine phosphatase activity / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / adult behavior / histone methyltransferase complex / regulation of cell division / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / positive regulation of intracellular signal transduction / phosphoprotein phosphatase activity / MLL1 complex / regulation of embryonic development / negative regulation of cellular senescence / histone acetyltransferase complex / social behavior / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / negative regulation of osteoblast differentiation / multicellular organismal response to stress / prepulse inhibition / protein dephosphorylation / Regulation of PTEN localization / synapse assembly / positive regulation of gluconeogenesis / protein-tyrosine-phosphatase / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of cell migration / central nervous system development / skeletal system development / gluconeogenesis / cell projection / TP53 Regulates Metabolic Genes / PDZ domain binding / locomotory behavior / cell motility / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / PML body / beta-catenin binding
類似検索 - 分子機能
Bifunctional phosphatidylinositol trisphosphate phosphatase/dual specificity phosphatase PTEN / PTEN, phosphatase domain / : / Inositol hexakisphosphate / Tensin phosphatase, C2 domain / Tensin-type phosphatase domain / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Phosphatase tensin-type domain profile. / C2 tensin-type domain profile. / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein ...Bifunctional phosphatidylinositol trisphosphate phosphatase/dual specificity phosphatase PTEN / PTEN, phosphatase domain / : / Inositol hexakisphosphate / Tensin phosphatase, C2 domain / Tensin-type phosphatase domain / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Phosphatase tensin-type domain profile. / C2 tensin-type domain profile. / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Polymorphic toxin system, DSP-PTPase phosphatase / WDR5 beta-propeller domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / C2 domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase and dual-specificity protein phosphatase PTEN / WD repeat-containing protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.87 Å
データ登録者Liu, Y. / Huang, X. / Shang, X.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32271309 中国
引用ジャーナル: Cell Death Dis / 年: 2024
タイトル: The NTE domain of PTEN alpha / beta promotes cancer progression by interacting with WDR5 via its SSSRRSS motif.
著者: Huang, X. / Zhang, C. / Shang, X. / Chen, Y. / Xiao, Q. / Wei, Z. / Wang, G. / Zhen, X. / Xu, G. / Min, J. / Shen, S. / Liu, Y.
履歴
登録2023年11月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: WD repeat-containing protein 5
B: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase and dual-specificity protein phosphatase PTEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9452
ポリマ－37,9452
非ポリマー00
水2,252125
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1120 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area11810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.460, 63.750, 92.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 WD repeat-containing protein 5


分子量: 34478.070 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61964
#2: タンパク質・ペプチド Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase and dual-specificity protein phosphatase PTEN / Mutated in multiple advanced cancers 1 / Phosphatase and tensin homolog


分子量: 3466.780 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTEN, MMAC1, TEP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P60484, protein-serine/threonine phosphatase, protein-tyrosine-phosphatase, phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.11 %
解説: The entry contains friedel pairs in I_plus/minus columns
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M lithium sulfate monohydrate, 0.1 M HEPES at pH 7.5, 25% w/v polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL10U2 / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年9月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.87→29.19 Å / Num. obs: 22670 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 1.8 % / CC1/2: 0.994 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 1.87→1.91 Å / Num. unique obs: 1831 / CC1/2: 0.627

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
autoPROCデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.87→29.19 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
詳細: The entry contains friedel pairs in I_plus/minus columns
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2586 --
Rwork0.224 --
obs-22670 97 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.87→29.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2429 0 0 125 2554

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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