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- PDB-8whk: Crystal structure of CLASP2 in complex with LL5beta -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8whk
タイトルCrystal structure of CLASP2 in complex with LL5beta
要素
  • CLIP-associating protein 2
  • Pleckstrin homology-like domain family B member 2
キーワードPROTEIN BINDING / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


presynaptic cytoskeleton organization / cortical microtubule plus-end / negative regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / vesicle targeting / microtubule anchoring / basal cortex / positive regulation of extracellular matrix disassembly / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / microtubule organizing center organization / kinetochore microtubule ...presynaptic cytoskeleton organization / cortical microtubule plus-end / negative regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / vesicle targeting / microtubule anchoring / basal cortex / positive regulation of extracellular matrix disassembly / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / microtubule organizing center organization / kinetochore microtubule / establishment of mitotic spindle localization / basement membrane organization / negative regulation of focal adhesion assembly / dystroglycan binding / negative regulation of microtubule depolymerization / microtubule nucleation / exit from mitosis / regulation of microtubule-based process / microtubule plus-end binding / intermediate filament cytoskeleton / negative regulation of stress fiber assembly / podosome / anchoring junction / regulation of axon extension / establishment of cell polarity / establishment or maintenance of cell polarity / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / Golgi organization / cell leading edge / microtubule organizing center / regulation of microtubule polymerization / positive regulation of exocytosis / positive regulation of epithelial cell migration / mitotic spindle assembly / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / axonal growth cone / cytoplasmic microtubule / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / regulation of microtubule cytoskeleton organization / protein tyrosine kinase binding / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / mitotic spindle organization / spindle microtubule / cell projection / regulation of actin cytoskeleton organization / trans-Golgi network / establishment of protein localization / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / microtubule cytoskeleton organization / ruffle membrane / Separation of Sister Chromatids / actin filament binding / cell migration / cell cortex / microtubule binding / microtubule / cadherin binding / cell division / centrosome / glutamatergic synapse / Golgi apparatus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PHLDB1/2/3, PH domain / : / CLASP N-terminal domain / CLASP N terminal / Centrosomal protein CEP104-like, TOG domain / TOG domain / TOG / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. ...PHLDB1/2/3, PH domain / : / CLASP N-terminal domain / CLASP N terminal / Centrosomal protein CEP104-like, TOG domain / TOG domain / TOG / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Armadillo-like helical / PH-like domain superfamily / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
CLIP-associating protein 2 / Pleckstrin homology-like domain family B member 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.401 Å
データ登録者Jia, X. / Wei, Z.
資金援助 中国, 4件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31971131 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32170697 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32370743 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32371009 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: CLASP-mediated competitive binding in protein condensates directs microtubule growth.
著者: Jia, X. / Lin, L. / Guo, S. / Zhou, L. / Jin, G. / Dong, J. / Xiao, J. / Xie, X. / Li, Y. / He, S. / Wei, Z. / Yu, C.
履歴
登録2023年9月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CLIP-associating protein 2
B: Pleckstrin homology-like domain family B member 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,3213
ポリマ－33,2852
非ポリマー351
水59433
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1180 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area15490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.434, 69.294, 134.451
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 CLIP-associating protein 2 / Cytoplasmic linker-associated protein 2 / Protein Orbit homolog 2 / hOrbit2


分子量: 26443.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLASP2, KIAA0627 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O75122
#2: タンパク質 Pleckstrin homology-like domain family B member 2 / Protein LL5-beta


分子量: 6841.604 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHLDB2, LL5B / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q86SQ0
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.44 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Ammolium sulfate, 0.1 M Bis-Tris pH 6.5, and 25% w/v PEG 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 17283 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 11.2 % / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.068 / Χ2: 1.026 / Net I/σ(I): 7.4 / Num. measured all: 193778
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.4-2.44101.0998290.8210.950.3551.1570.93498.7
2.44-2.4910.50.8398510.910.9760.2660.8820.91499.5
2.49-2.53110.7338260.9270.9810.2270.7690.93799.8
2.53-2.5911.30.6848630.9430.9850.210.7160.931100
2.59-2.6411.80.5618540.9730.9930.1690.5870.9299.9
2.64-2.711.50.488330.9670.9920.1450.5020.95100
2.7-2.7711.30.3938650.9780.9940.120.4110.97499.9
2.77-2.8510.30.3148470.9780.9950.1010.330.977100
2.85-2.9311.50.2548370.9910.9980.0780.2661.016100
2.93-3.0212.10.1998580.9910.9980.0590.2081.025100
3.02-3.13120.1538460.9950.9990.0460.161.05599.9
3.13-3.2611.80.1298620.9950.9990.0390.1351.10299.9
3.26-3.4111.80.0978580.9970.9990.030.1021.18599.8
3.41-3.5811.50.0798600.9970.9990.0250.0831.235100
3.58-3.8110.50.0578770.9980.9990.0190.061.1499.9
3.81-4.1120.0498780.9980.9990.0150.0511.12100
4.1-4.5211.80.0458770.99910.0140.0471.055100
4.52-5.1711.30.0418740.99910.0130.0430.981100
5.17-6.5110.50.0449110.99910.0140.0461.04899.9
6.51-50100.0319770.99910.010.0330.97499.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.401→25.312 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2427 836 5.01 %
Rwork0.2061 --
obs0.208 16702 98.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.401→25.312 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2207 0 1 33 2241
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022241
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6173024
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.316873
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.021360
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003384
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.401-2.55080.34421310.28452489X-RAY DIFFRACTION96
2.5508-2.74750.27531390.27072633X-RAY DIFFRACTION100
2.7475-3.02360.37231380.26582634X-RAY DIFFRACTION100
3.0236-3.46020.30241400.26652649X-RAY DIFFRACTION100
3.4602-4.35590.23551410.19222680X-RAY DIFFRACTION100
4.3559-25.3120.18531470.16232781X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.124-0.3003-1.33512.34462.19974.2197-0.26120.19770.13680.3418-0.79290.3251-0.6307-0.24380.88050.98210.0888-0.34010.69490.00351.0168-18.185181.44133.2315
29.24960.08392.29452.17263.98528.9835-0.78331.9899-0.0798-1.01710.6709-0.1545-0.37450.78170.07190.6826-0.00570.00440.54350.04660.5066-9.820275.56920.8567
38.3671-0.3291.68356.9138-1.07336.78750.1641-0.1489-0.2039-0.0539-0.2672-0.38580.15530.3760.08120.4027-0.0611-0.09820.390.0460.3743-6.018275.961313.8885
44.9522-0.82992.16937.5694-3.9596.1216-0.37970.54170.890.1496-0.1733-0.599-0.31910.93130.46430.5381-0.0691-0.10040.66130.14620.56411.49569.892230.5371
50.89440.16290.23873.06813.89296.05090.0490.1952-0.0128-1.0615-0.23260.366-0.8644-0.30760.18211.09470.0584-0.04940.4690.04290.625412.828363.913252.5784
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1253 through 1271 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 1272 through 1293 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1294 through 1371 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 1372 through 1477 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 721 through 770 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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