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- PDB-8w78: Structure of Drosophila melanogaster L-2-hydroxyglutarate dehydro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8w78
タイトルStructure of Drosophila melanogaster L-2-hydroxyglutarate dehydrogenase in complex with FAD and 2-oxoglutarate
要素FI05204p
キーワードOXIDOREDUCTASE / L-2-hydroxyglutarate dehydrogenase / L2HGDH / dehydrogenase / 2-oxoglutarate
機能・相同性
機能・相同性情報


L-2-hydroxyglutarate dehydrogenase / 2-hydroxyglutarate dehydrogenase activity, forward reaction / Interconversion of 2-oxoglutarate and 2-hydroxyglutarate / 2-hydroxyglutarate dehydrogenase activity / (S)-2-hydroxy-acid oxidase activity / nucleotide binding / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
FAD dependent oxidoreductase / FAD dependent oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXOGLUTARIC ACID / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / L-2-hydroxyglutarate dehydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者Yang, J. / Chen, X. / Jin, S. / Ding, J.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
Chinese Academy of SciencesXDB37030305 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071190 中国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2023
タイトル: Structure and biochemical characterization of l-2-hydroxyglutarate dehydrogenase and its role in the pathogenesis of l-2-hydroxyglutaric aciduria.
著者: Yang, J. / Chen, X. / Jin, S. / Ding, J.
履歴
登録2023年8月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02023年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FI05204p
C: FI05204p
B: FI05204p
D: FI05204p
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)189,44416
ポリマ－183,6754
非ポリマー5,76912
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15570 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area60430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.082, 102.330, 102.632
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.33, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
FI05204p / L-2-hydroxyglutarate dehydrogenase / isoform A / isoform B / isoform C


分子量: 45918.824 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: L2HGDH, CG10639-RA, dL2HGDH, Dmel\CG10639, L-2-HGDH, CG10639, Dmel_CG10639
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9VJ28, (S)-2-hydroxy-acid oxidase, L-2-hydroxyglutarate dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID / α-ケトグルタル酸


分子量: 146.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 糖
ChemComp-LMT / DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE / ドデシルβ-D-マルトシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 510.615 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H46O11 / コメント: 可溶化剤*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.35 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M magnesium formate and 18% (w/v) PEG 3350, 40 mM 2-OG

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年11月8日
放射モノクロメーター: LN2-cooled DCM with Si(111) crystals
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.81→50 Å / Num. obs: 47660 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 0.994 / CC star: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.174 / Rpim(I) all: 0.072 / Rrim(I) all: 0.189 / Χ2: 0.972 / Net I/σ(I): 3.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.82-2.875.91.4323530.5330.8340.6261.5660.93198.6
2.87-2.926.21.33623490.5550.8450.5761.4590.89899.5
2.92-2.986.41.18323820.6510.8880.5021.2880.94199.4
2.98-3.046.60.9823550.7390.9220.4091.0640.93399.7
3.04-3.16.30.86723680.7790.9360.3710.9450.95198.7
3.1-3.186.10.69923190.8410.9560.3040.7650.97197.8
3.18-3.2670.57723810.9150.9780.2340.6230.95599.9
3.26-3.347.10.50224060.9180.9780.2020.5410.959100
3.34-3.4470.44923720.9140.9770.1810.4851.01399.7
3.44-3.5570.36223860.9540.9880.1470.3911.08199.8
3.55-3.6870.28624020.9720.9930.1160.3091.043100
3.68-3.836.90.23223820.9790.9950.0940.2511.01699.4
3.83-46.70.1823680.9820.9960.0750.1961.12499.6
4-4.216.20.12823570.990.9980.0550.141.02998.4
4.21-4.487.20.11124150.9940.9980.0440.1191.049100
4.48-4.827.10.09923800.9950.9990.040.1071.02799.9
4.82-5.3170.08924060.9960.9990.0360.0960.98899.8
5.31-6.076.40.08523970.9950.9990.0360.0930.93598.9
6.07-7.656.90.06824120.9970.9990.0280.0730.89499.7
7.65-506.60.03424700.99910.0140.0370.66799.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.18.2_3874: ???)精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.81→31.67 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.05 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2773 2005 4.84 %
Rwork0.2281 --
obs0.2305 41397 86.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.81→31.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12461 0 196 0 12657
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00212961
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.47117629
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.8884577
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0421978
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032225
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.81-2.880.4318590.34621236X-RAY DIFFRACTION38
2.88-2.960.3498880.32181730X-RAY DIFFRACTION53
2.96-3.040.3402970.29172069X-RAY DIFFRACTION64
3.04-3.140.33781300.28862360X-RAY DIFFRACTION73
3.14-3.250.35881520.27762837X-RAY DIFFRACTION87
3.25-3.380.3221560.28143140X-RAY DIFFRACTION97
3.38-3.540.34431670.26653258X-RAY DIFFRACTION99
3.54-3.720.3281640.2493242X-RAY DIFFRACTION100
3.72-3.960.31571650.23163244X-RAY DIFFRACTION99
3.96-4.260.2581690.20963217X-RAY DIFFRACTION99
4.26-4.690.23671660.19223275X-RAY DIFFRACTION100
4.69-5.370.22881650.19273288X-RAY DIFFRACTION100
5.37-6.750.25721610.21563242X-RAY DIFFRACTION99
6.75-31.670.21131660.1913254X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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