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万見
- PDB-8vy2: Structure of mCELSR1 extracellular region containing CADH9-GAIN d... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8vy2
タイトルStructure of mCELSR1 extracellular region containing CADH9-GAIN domains
要素Cadherin EGF LAG seven-pass G-type receptor 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / CELSR / adhesion / GPCR / planar cell polarity
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization involved in establishment of planar polarity / orthogonal dichotomous subdivision of terminal units involved in lung branching morphogenesis / planar dichotomous subdivision of terminal units involved in lung branching morphogenesis / lateral sprouting involved in lung morphogenesis / establishment of body hair planar orientation / establishment of planar polarity of embryonic epithelium / establishment of planar polarity / motor neuron migration / cell-cell adhesion mediated by cadherin / apical protein localization ...protein localization involved in establishment of planar polarity / orthogonal dichotomous subdivision of terminal units involved in lung branching morphogenesis / planar dichotomous subdivision of terminal units involved in lung branching morphogenesis / lateral sprouting involved in lung morphogenesis / establishment of body hair planar orientation / establishment of planar polarity of embryonic epithelium / establishment of planar polarity / motor neuron migration / cell-cell adhesion mediated by cadherin / apical protein localization / anterior/posterior pattern specification / inner ear morphogenesis / homophilic cell-cell adhesion / hair follicle development / Rho protein signal transduction / axonogenesis / regulation of actin cytoskeleton organization / adherens junction / neural tube closure / wound healing / locomotory behavior / G protein-coupled receptor activity / neuron migration / cell surface receptor signaling pathway / calcium ion binding / nucleoplasm / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / CELSR2-like, ninth cadherin domain / GAIN domain, N-terminal / AGRL2-4 GAIN subdomain A / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai / Laminin EGF domain / Laminin-type EGF domain / Laminin G domain ...: / CELSR2-like, ninth cadherin domain / GAIN domain, N-terminal / AGRL2-4 GAIN subdomain A / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai / Laminin EGF domain / Laminin-type EGF domain / Laminin G domain / GPCR proteolysis site, GPS, motif / GAIN domain superfamily / Laminin G domain profile. / : / GPS motif / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / GAIN-B domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / Cadherin-like superfamily / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cadherin EGF LAG seven-pass G-type receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Bandekar, S.J. / Arac, D.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM148412 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F32GM142266 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural basis for regulation of CELSR1 by a compact module in its extracellular region.
著者: Sumit J Bandekar / Krassimira Garbett / Szymon P Kordon / Ethan E Dintzner / Jingxian Li / Tanner Shearer / Richard C Sando / Demet Araç /
要旨: The Cadherin EGF Laminin G seven-pass G-type receptor subfamily (CELSR/ADGRC) is one of the most conserved among adhesion G protein-coupled receptors and is essential for animal development. The ...The Cadherin EGF Laminin G seven-pass G-type receptor subfamily (CELSR/ADGRC) is one of the most conserved among adhesion G protein-coupled receptors and is essential for animal development. The extracellular regions (ECRs) of CELSRs are large with 23 adhesion domains. However, molecular insight into CELSR function is sparsely available. Here, we report the 3.8 Å cryo-EM reconstruction of the mouse CELSR1 ECR and reveal that 14 domains form a compact module mediated by conserved interactions majorly between the CADH9 and C-terminal GAIN domains. In the presence of Ca, the CELSR1 ECR forms a dimer species mediated by the cadherin repeats putatively in an antiparallel fashion. Cell-based assays reveal the N-terminal CADH1-8 repeat is required for cell-cell adhesion and the C-terminal CADH9-GAIN compact module can regulate cellular adhesion. Our work provides molecular insight into how one of the largest GPCRs uses defined structural modules to regulate receptor function.
履歴
登録2024年2月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年5月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月7日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月7日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月7日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月7日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月7日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月7日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年5月28日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年5月28日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.22025年8月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cadherin EGF LAG seven-pass G-type receptor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)248,82511
ポリマ－245,6381
非ポリマー3,18710
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Cadherin EGF LAG seven-pass G-type receptor 1


分子量: 245638.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Celsr1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O35161
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Extracellular region of mCELSR1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.262 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 8.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1150 mMSodium ChlorideNaCl1
210 mMTris(HOCH2)3CNH21
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: mostly monodispserse with small aggregates present
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 171416 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00410658
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.59714480
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.051519
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0441625
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041908

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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