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Structure paper

タイトルStructural basis for regulation of CELSR1 by a compact module in its extracellular region.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 16, Issue 1, Page 3972, Year 2025
掲載日2025年4月28日
著者Sumit J Bandekar / Krassimira Garbett / Szymon P Kordon / Ethan E Dintzner / Jingxian Li / Tanner Shearer / Richard C Sando / Demet Araç /
PubMed 要旨The Cadherin EGF Laminin G seven-pass G-type receptor subfamily (CELSR/ADGRC) is one of the most conserved among adhesion G protein-coupled receptors and is essential for animal development. The ...The Cadherin EGF Laminin G seven-pass G-type receptor subfamily (CELSR/ADGRC) is one of the most conserved among adhesion G protein-coupled receptors and is essential for animal development. The extracellular regions (ECRs) of CELSRs are large with 23 adhesion domains. However, molecular insight into CELSR function is sparsely available. Here, we report the 3.8 Å cryo-EM reconstruction of the mouse CELSR1 ECR and reveal that 14 domains form a compact module mediated by conserved interactions majorly between the CADH9 and C-terminal GAIN domains. In the presence of Ca, the CELSR1 ECR forms a dimer species mediated by the cadherin repeats putatively in an antiparallel fashion. Cell-based assays reveal the N-terminal CADH1-8 repeat is required for cell-cell adhesion and the C-terminal CADH9-GAIN compact module can regulate cellular adhesion. Our work provides molecular insight into how one of the largest GPCRs uses defined structural modules to regulate receptor function.
リンクNat Commun / PubMed:40295529 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度4.3 Å
構造データ

43644

8vy2

EMDB-43644, PDB-8vy2:
Structure of mCELSR1 extracellular region containing CADH9-GAIN domains
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.3 Å

化合物

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

由来
  • mus musculus (ハツカネズミ)
キーワードSIGNALING PROTEIN / CELSR / adhesion / GPCR / planar cell polarity

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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