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- PDB-8vm2: Crystal Structure of NRAS Q61K bound to GTP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8vm2
タイトルCrystal Structure of NRAS Q61K bound to GTP
要素GTPase NRas
キーワードHYDROLASE/ONCOPROTEIN / NRAS / oncogenic mutation / RAS superfamily small GTPases / HYDROLASE / HYDROLASE-ONCOPROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


myoblast differentiation / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / tertiary granule membrane / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling ...myoblast differentiation / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / tertiary granule membrane / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / Signalling to RAS / SHC-related events triggered by IGF1R / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by FGFR4 in disease / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / Signaling by FGFR2 in disease / FRS-mediated FGFR4 signaling / p38MAPK events / Signaling by FGFR3 in disease / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / positive regulation of endothelial cell proliferation / GRB2 events in EGFR signaling / FLT3 Signaling / SHC1 events in EGFR signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FLT3 fusion proteins / Signaling by FGFR1 in disease / GRB2 events in ERBB2 signaling / CD209 (DC-SIGN) signaling / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / NCAM signaling for neurite out-growth / SHC1 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Insulin receptor signalling cascade / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / small monomeric GTPase / VEGFR2 mediated cell proliferation / FCERI mediated MAPK activation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / RAF activation / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Signaling by ERBB2 ECD mutants / MAP2K and MAPK activation / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Signaling by SCF-KIT / G protein activity / Regulation of RAS by GAPs / RAS processing / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / GDP binding / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / MAPK cascade / DAP12 signaling / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / RAF/MAP kinase cascade / Ras protein signal transduction / Golgi membrane / GTPase activity / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex binding / GTP binding / Golgi apparatus / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTPase NRas
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.74 Å
データ登録者Gebregiworgis, T. / Chan, J.Y.L. / Kuntz, D.A. / Prive, G.G. / Marshall, C.B. / Ikura, M.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)FDN-1542284 カナダ
引用ジャーナル: Eur J Cell Biol / : 2024
タイトル: Crystal structure of NRAS Q61K with a ligand-induced pocket near switch II.
著者: Gebregiworgis, T. / Chan, J.Y. / Kuntz, D.A. / Prive, G.G. / Marshall, C.B. / Ikura, M.
履歴
登録2024年1月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTPase NRas
B: GTPase NRas
C: GTPase NRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,04313
ポリマ-65,3183
非ポリマー2,72510
7,404411
1
A: GTPase NRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8615
ポリマ-21,7731
非ポリマー1,0894
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: GTPase NRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8434
ポリマ-21,7731
非ポリマー1,0713
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
C: GTPase NRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3384
ポリマ-21,7731
非ポリマー5663
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)75.789, 55.699, 149.291
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.15, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#4: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 GTPase NRas / Transforming protein N-Ras


分子量: 21772.666 Da / 分子数: 3 / 断片: residues 1-172 / 変異: Q61K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NRAS, HRAS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01111, small monomeric GTPase
#2: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : C10H16N5O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#4: 化合物 ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 411 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.8 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.1
詳細: PEG/Ion (containing 0.06 M Citric acid, 0.04 M BIS-TRIS propane)/pH 4.1, 16% w/v Polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: RIGAKU MICROMAX-003 / 波長: 1.542 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER R 1M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.542 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.74→29.74 Å / Num. obs: 63393 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.7 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.065 / Net I/σ(I): 15.8 / Num. measured all: 234839
反射 シェル解像度: 1.74→1.77 Å / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.749 / Num. measured all: 7765 / Num. unique obs: 3430 / CC1/2: 0.578 / Rpim(I) all: 0.616 / Rrim(I) all: 0.975 / Net I/σ(I) obs: 1.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
CrysalisProデータ収集
CrysalisProデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.74→29.74 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2026 2002 3.16 %
Rwork0.1721 --
obs0.173 63374 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.74→29.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4108 0 165 411 4684
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.069
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.321688
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.107677
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.014753
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.74-1.780.30481390.284300X-RAY DIFFRACTION100
1.78-1.830.27811430.26354345X-RAY DIFFRACTION100
1.83-1.890.26731430.24344363X-RAY DIFFRACTION100
1.89-1.950.27141430.21714390X-RAY DIFFRACTION100
1.95-2.020.21051400.20044335X-RAY DIFFRACTION100
2.02-2.10.21551430.18144392X-RAY DIFFRACTION100
2.1-2.190.20761430.17364351X-RAY DIFFRACTION100
2.19-2.310.2091430.16674375X-RAY DIFFRACTION100
2.31-2.450.19521430.1654400X-RAY DIFFRACTION100
2.45-2.640.2041420.16254364X-RAY DIFFRACTION100
2.64-2.910.1831440.16154395X-RAY DIFFRACTION100
2.91-3.330.17681440.15034405X-RAY DIFFRACTION100
3.33-4.190.16211440.14114443X-RAY DIFFRACTION100
4.19-29.740.20731480.16654514X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.749-0.70681.8060.764-0.16491.55730.0626-0.1303-0.55910.04140.0915-0.06380.05490.186-0.14020.16140.00550.00260.1634-0.01770.15548.0441-17.6798-16.5166
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60.70490.1917-0.57030.0654-0.16960.47330.13310.84290.3555-0.6484-0.11230.2291-0.2466-0.0999-0.00430.27350.0162-0.04380.37270.11030.191-7.9515-3.4689-33.038
73.2343-0.0108-0.26482.0843-1.46636.0611-0.02620.00630.5820.1530.10750.1127-0.6231-0.34630.03860.17810.01070.02220.15230.01730.256-8.40060.7841-17.6943
80.972-0.1842-0.60720.57190.09331.8770.05020.55920.5138-0.2032-0.1021-0.133-0.11610.0997-0.24170.16730.00940.04770.30720.11010.09641.7978-5.4302-27.6501
93.7512-0.19590.28952.91190.19383.2788-0.1212-0.13990.48890.26160.0202-0.23-0.26140.3081-0.04210.1382-0.00990.00640.1781-0.01940.1578.4019-8.3969-14.0023
103.45960.5075-0.22410.41350.01680.52870.161-0.4832-0.09160.051-0.13940.08240.0618-0.2645-0.00990.1215-0.02360.00740.25770.01880.1579-40.298-11.0761-11.2507
112.6627-0.8047-0.15691.7469-0.57620.9280.0288-0.48030.38790.23890.06190.0154-0.1713-0.050.00910.1544-0.00440.03770.2576-0.08660.1777-32.90581.7914-3.6776
122.5678-0.15691.52870.2146-0.50982.57830.0224-0.36280.10930.0418-0.0290.0096-0.056-0.1511-0.01830.13890.00630.01410.3104-0.00660.1556-42.0014-6.7735-6.9865
132.7979-0.2488-0.45570.29110.05990.8855-0.0409-0.4171-0.18960.00120.0059-0.01520.0850.0038-0.0070.1416-0.00450.02350.230.04390.1422-28.8523-9.4875-10.0577
144.89742.5168-0.46343.17490.91291.7812-0.1029-0.0691-0.52170.00730.0448-0.2220.37110.09020.02810.16530.01270.01810.16640.01870.218-23.2951-16.79-15.5139
152.4517-0.1801-0.19310.83410.5431.77170.10360.3180.2221-0.2604-0.0908-0.041-0.17240.0705-0.04320.14410.00240.02260.19250.02970.1822-24.1834-2.9796-21.0558
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182.5971-0.2311-0.32281.55060.08771.47250.06110.19140.0211-0.1079-0.0224-0.1626-0.02010.1455-0.09180.16380.0043-0.00640.09340.00190.1547-35.1613-6.8327-44.2038
192.9674-0.09110.15941.0437-0.42751.09030.01910.00620.33160.1512-0.0549-0.1035-0.07450.0907-0.10790.2069-0.0049-0.01820.12740.02440.2508-34.9407-1.0319-42.058
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212.3011-0.11570.74081.08470.16691.01550.1634-0.1163-0.43390.06570.05270.02910.4235-0.37220.23820.1989-0.0404-0.03340.1350.01270.2225-45.1323-15.2276-38.6908
221.80890.1725-0.41821.1710.21630.9496-0.0143-0.3804-0.56480.05360.01360.39550.4072-0.16070.02150.274-0.0447-0.0470.11620.03280.337-43.8429-18.7397-35.869
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18X-RAY DIFFRACTION18chain 'C' and (resid 1 through 25 )
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'C' and (resid 26 through 46 )
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'C' and (resid 47 through 104 )
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'C' and (resid 105 through 126 )
22X-RAY DIFFRACTION22chain 'C' and (resid 127 through 151 )
23X-RAY DIFFRACTION23chain 'C' and (resid 152 through 171 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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