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- PDB-8vlb: Crystal structure of EloBC-VHL-CDO1 complex bound to compound 4 m... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8vlb | ||||||
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Title | Crystal structure of EloBC-VHL-CDO1 complex bound to compound 4 molecular glue | ||||||
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![]() | APOPTOSIS / VHL / CDO1 / VHL-small molecule-CDO1 ternary complex / degradation | ||||||
Function / homology | ![]() sulfur amino acid biosynthetic process / Degradation of cysteine and homocysteine / taurine biosynthetic process / cysteine dioxygenase / cysteine dioxygenase activity / regulation of cellular response to hypoxia / L-cysteine catabolic process / cysteine metabolic process / RHOBTB3 ATPase cycle / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT ...sulfur amino acid biosynthetic process / Degradation of cysteine and homocysteine / taurine biosynthetic process / cysteine dioxygenase / cysteine dioxygenase activity / regulation of cellular response to hypoxia / L-cysteine catabolic process / cysteine metabolic process / RHOBTB3 ATPase cycle / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / transcription elongation factor activity / target-directed miRNA degradation / elongin complex / VCB complex / response to glucagon / Replication of the SARS-CoV-1 genome / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / intracellular non-membrane-bounded organelle / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / nickel cation binding / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / response to amino acid / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / negative regulation of signal transduction / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / response to glucocorticoid / negative regulation of TORC1 signaling / response to cAMP / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / lactation / negative regulation of autophagy / transcription corepressor binding / transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of cell differentiation / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / ferrous iron binding / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / cell morphogenesis / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Evasion by RSV of host interferon responses / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / ubiquitin-protein transferase activity / transcription corepressor activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / Neddylation / Replication of the SARS-CoV-2 genome / cellular response to hypoxia / ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of gene expression / protein-containing complex assembly / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA-binding transcription factor binding / response to ethanol / amyloid fibril formation / molecular adaptor activity / protein stabilization / protein ubiquitination / inflammatory response / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / mitochondrion / proteolysis / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Shu, W. / Ma, X. / Tutter, A. / Buckley, D. / Golosov, A. / Michaud, G. | ||||||
Funding support | 1items
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![]() | ![]() Title: A small molecule VHL molecular glue degrader for cysteine dioxygenase 1 Authors: Tutter, A. / Buckley, D. / Golosov, A. / Ma, X. / Shu, W. / Michaud, G. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
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Data in XML | ![]() | 21.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 28.9 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 8vl9C C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Protein , 4 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 18712.328 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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#2: Protein | Mass: 13147.781 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
#3: Protein | Mass: 10843.420 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
#4: Protein | Mass: 23060.955 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
-Non-polymers , 4 types, 8 molecules ![](data/chem/img/3JF.gif)
![](data/chem/img/CIT.gif)
![](data/chem/img/FE2.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/CIT.gif)
![](data/chem/img/FE2.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#5: Chemical | ChemComp-3JF / |
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#6: Chemical | ChemComp-CIT / |
#7: Chemical | ChemComp-FE2 / |
#8: Water | ChemComp-HOH / |
-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.11 Å3/Da / Density % sol: 70.05 % |
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Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.2M SODIUM CITRATE, 0.1M BIS-TRIS-PROPANE PH 6.5, 20% PEG3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 2M / Detector: PIXEL / Date: Jul 17, 2019 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.9→97.46 Å / Num. obs: 23239 / % possible obs: 95.3 % / Redundancy: 6.6 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.171 / Net I/σ(I): 8.1 |
Reflection shell | Resolution: 2.9→3.08 Å / Redundancy: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 2.397 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 3885 / CC1/2: 0.411 / % possible all: 100 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.9→58.22 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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