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- PDB-8vhp: Crystal structure of E. coli class Ia ribonucleotide reductase al... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8vhp
タイトルCrystal structure of E. coli class Ia ribonucleotide reductase alpha subunit W28A variant bound to CDP and two molecules of ATP
要素Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha
キーワードOXIDOREDUCTASE / Ribonucleotide reductase / allosteric regulation / nucleotide binding / subunit interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonucleoside diphosphate metabolic process / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / nucleobase-containing small molecule interconversion / ribonucleoside-diphosphate reductase complex / ribonucleoside-diphosphate reductase / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / deoxyribonucleotide biosynthetic process / protein folding chaperone / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
ATP-cone domain / ATP cone domain / ATP-cone domain profile. / Ribonucleotide reductase, class I , alpha subunit / Ribonucleotide reductase large subunit signature. / Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit / Ribonucleotide reductase R1 subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase large subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase, all-alpha domain / Ribonucleotide reductase large subunit, C-terminal / Ribonucleotide reductase, barrel domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / CYTIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.608 Å
データ登録者Funk, M.A. / Zimanyi, C.M. / Drennan, C.L.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM126982 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM08334 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P30-ES002109 米国
National Science Foundation (NSF, United States)0645960 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / : 2024
タイトル: How ATP and dATP Act as Molecular Switches to Regulate Enzymatic Activity in the Prototypical Bacterial Class Ia Ribonucleotide Reductase.
著者: Funk, M.A. / Zimanyi, C.M. / Andree, G.A. / Hamilos, A.E. / Drennan, C.L.
履歴
登録2024年1月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月9日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: citation / pdbx_entry_details
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha
B: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha
C: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha
D: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha
E: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha
F: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha
G: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha
H: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)721,08596
ポリマ-701,4568
非ポリマー19,62988
22,0141222
1
A: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha
B: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,46326
ポリマ-175,3642
非ポリマー5,09924
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11830 Å2
ΔGint-205 kcal/mol
Surface area49790 Å2
手法PISA
2
C: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha
D: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,46326
ポリマ-175,3642
非ポリマー5,09924
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12190 Å2
ΔGint-232 kcal/mol
Surface area49710 Å2
手法PISA
3
E: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha
F: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,07922
ポリマ-175,3642
非ポリマー4,71520
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11420 Å2
ΔGint-172 kcal/mol
Surface area50200 Å2
手法PISA
4
G: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha
H: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,07922
ポリマ-175,3642
非ポリマー4,71520
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11340 Å2
ΔGint-172 kcal/mol
Surface area49690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)288.719, 316.613, 158.940
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B
31chain C
41chain D
51chain E
61chain F
71chain G
81chain H

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / End auth comp-ID: ASP / End label comp-ID: ASP

Dom-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1GLNGLNchain AAA3 - 73622 - 755
2ASNASNchain BBB4 - 73623 - 755
3ASNASNchain CCC4 - 73623 - 755
4ASNASNchain DDD4 - 73623 - 755
5ASNASNchain EEE4 - 73623 - 755
6GLNGLNchain FFF3 - 73622 - 755
7ASNASNchain GGG4 - 73623 - 755
8ASNASNchain HHH2 - 73621 - 755

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質
Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha / Protein B1 / Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 R1 subunit / Ribonucleotide reductase 1


分子量: 87682.008 Da / 分子数: 8 / 変異: W28A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / : K-12 / 遺伝子: nrdA, dnaF, b2234, JW2228 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P00452, ribonucleoside-diphosphate reductase

-
非ポリマー , 5種, 1310分子

#2: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#3: 化合物...
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / : C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#5: 化合物
ChemComp-CDP / CYTIDINE-5'-DIPHOSPHATE / CDP


分子量: 403.176 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : C9H15N3O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1222 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.15 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1.9 M ammonium sulfate, 4% (w/vol) PEG MME 500, 0.1 M bis-Tris pH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979183 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年8月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979183 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 218946 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 54.92 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Rpim(I) all: 0.056 / Rrim(I) all: 0.132 / Χ2: 0.931 / Net I/σ(I): 5.2 / Num. measured all: 1584464
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique obsCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRmerge(I) obsRrim(I) all
2.6-2.646.4108410.5350.5840.71199.9
2.64-2.696.8108780.5960.5060.73299.9
2.69-2.747.1108970.670.440.71599.9
2.74-2.87.3108690.7490.3820.7231000.974
2.8-2.867.4108380.8210.3160.73399.90.8120.872
2.86-2.937.3109340.8490.2760.73699.90.7030.756
2.93-37.1108530.8630.2490.74499.90.6260.675
3-3.086.6108610.8950.2130.7799.50.5130.557
3.08-3.177.6109130.9410.1610.77699.90.4210.452
3.17-3.287.6109250.9630.1240.80199.90.3250.348
3.28-3.397.5109120.9750.1020.84999.90.2660.286
3.39-3.537.4109310.9830.0780.941000.2020.217
3.53-3.697.2109520.9880.0621.02699.80.1570.17
3.69-3.886.9109150.9920.0491.11399.70.1210.131
3.88-4.137.7109300.9950.0381.17899.90.1010.108
4.13-4.457.6110060.9960.0341.25599.80.0880.094
4.45-4.897.2109880.9970.0291.28799.70.0740.079
4.89-5.67.4110200.9970.0271.16899.70.070.075
5.6-7.057.4111240.9970.0261.0951000.0660.071
7.05-507.2113590.9990.0151.1699.30.0380.041

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5CNS
解像度: 2.608→49.736 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2095 2000 0.91 %
Rwork0.1889 216879 -
obs0.1891 218879 99.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 124.84 Å2 / Biso mean: 54.1067 Å2 / Biso min: 34.94 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.608→49.736 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数46569 0 1160 1224 48953
Biso mean--53.08 51.08 -
残基数----5853
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00448880
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.76266311
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0327217
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0038752
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.75618353
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDRmsタイプ
11A28597X-RAY DIFFRACTION4.564TORSIONAL
12B28597X-RAY DIFFRACTION4.564TORSIONAL
13C28597X-RAY DIFFRACTION4.564TORSIONAL
14D28597X-RAY DIFFRACTION4.564TORSIONAL
15E28597X-RAY DIFFRACTION4.564TORSIONAL
16F28597X-RAY DIFFRACTION4.564TORSIONAL
17G28597X-RAY DIFFRACTION4.564TORSIONAL
18H28597X-RAY DIFFRACTION4.564TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.608-2.67280.34991370.28621479596
2.6728-2.7450.31081420.268415472100
2.745-2.82580.29111420.258815413100
2.8258-2.9170.26271430.245615451100
2.917-3.02120.27121420.245715453100
3.0212-3.14220.26231430.240515447100
3.1422-3.28510.24681420.222215455100
3.2851-3.45830.23061440.202715542100
3.4583-3.67490.19891420.187215462100
3.6749-3.95850.17891440.167315534100
3.9585-4.35670.17061430.155615584100
4.3567-4.98660.18441440.150915589100
4.9866-6.28060.2011440.173815705100
6.2806-49.7360.17231480.16991597799
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.423-0.0617-0.06070.56970.47120.9499-0.025-0.08490.04220.08170.0267-0.0288-0.020.005500.570.0385-0.01660.56770.01030.5143303.7902113.0451167.7123
20.87620.1151-0.01881.18080.19320.7933-0.01710.0445-0.0215-0.05050.00240.0602-0.0407-0.0458-00.56370.0314-0.03050.56110.0380.4696291.3184107.2578145.5972
30.92490.7141-0.43661.62590.41070.8126-0.09050.3492-0.0926-0.24550.0263-0.0380.10710.07750.00190.6963-0.02870.02040.7745-0.08450.6745311.224545.5724132.9419
40.3857-0.0998-0.03370.78940.36410.5779-0.04410.129-0.0297-0.18750.0647-0.1117-0.09320.0358-00.5814-0.00680.06390.6151-0.01690.5735326.776973.692141.448
50.7173-0.0601-0.28982.3559-0.21511.5504-0.1362-0.13770.0580.26190.1648-0.0239-0.0678-0.069-0.00010.60230.07930.00560.6078-0.01440.5517325.911784.584175.8958
61.0198-0.0706-0.01420.90830.05971.443-0.03190.02590.0259-0.03410.1477-0.2559-0.06380.2456-00.50280.00870.0260.6099-0.07580.6303342.651873.9211154.7299
70.6337-0.1207-0.06581.18180.65671.0540.0035-0.0791-0.25180.23650.01350.12670.1908-0.1058-00.6030.0775-0.00620.6043-0.00190.6431328.560859.7997163.4708
81.2645-0.1336-0.36251.0954-0.78620.6823-0.1120.22770.2065-0.20780.00290.3765-0.26970.07370.00060.65990.0107-0.04470.77410.08050.8132259.343103.6891147.3505
90.6005-0.17340.1070.8944-0.19480.4920.03030.070.1017-0.04040.02040.23720.033-0.05090.00010.52210.03560.0070.5947-0.020.6666250.898175.8981163.6667
100.7338-0.40670.72112.14260.09161.1334-0.0002-0.13910.0050.32960.0873-0.16310.15130.3737-00.69420.0983-0.03920.7193-0.1060.6367270.431465.6653192.3167
111.04010.2383-0.11690.8393-0.13821.20210.0598-0.04590.05930.18130.03580.20970.0064-0.062100.56230.04870.06740.5159-0.02410.6966244.805676.2649183.8097
120.5869-0.1587-0.16971.1555-0.20710.79420.0809-0.01640.28820.2370.0121-0.0899-0.26620.08150.00020.62740.03860.06170.5784-0.06480.7065260.059888.7554182.1877
130.6777-0.33990.3870.6807-0.45410.8365-0.0765-0.1119-0.06330.15620.03720.00810.02550.0149-0.00010.56570.05520.01340.5737-0.02510.5297284.284936.3921173.8285
140.991-0.1981-0.09111.3742-0.05110.8324-0.00740.0911-0.005-0.07510.01440.0555-0.0196-0.0683-00.48890.012-0.01680.5398-0.05780.4951279.219341.2928148.1398
150.0401-0.01080.00750.0544-0.07830.09140.25750.459-0.1680.52390.0429-0.23370.09810.2397-0.00010.67210.0805-0.11590.6635-0.03910.684302.774936.3054166.3251
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200.15050.10920.02720.09220.01370.00110.09550.1760.29990.29240.13780.0310.13370.17560.00010.4999-0.03120.03940.55650.01420.4578286.841745.8059147.2806
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270.9566-0.7771-0.3261.0495-0.30450.92820.2490.48010.1553-0.4355-0.15650.311-0.0032-0.22400.79190.0280.03180.677-0.02820.5976353.921242.6019191.388
280.4955-0.1928-0.07990.39210.27880.50870.06020.14160.0441-0.20480.0232-0.1009-0.10790.060500.7708-0.05870.07240.6206-0.0360.6011403.459613.9342190.7001
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300.4215-0.17010.40070.5857-0.47350.74630.04430.17460.1021-0.02220.0010.0926-0.0291-0.043-0.00010.52980.05030.03370.63350.07170.577327.2402-1.419182.6226
311.0881-0.11250.0490.8163-0.1150.7820.068-0.01820.08030.0770.02370.0186-0.0488-0.009900.51450.01180.05710.5240.02810.5231331.9729-4.9469207.9183
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330.7931-0.18380.14510.4808-0.09850.4806-0.00050.0179-0.17950.09760.0266-0.07540.0255-0.029100.5287-0.0049-0.01270.528-0.00850.5962364.8574-37.1602190.9293
341.29030.0483-0.09170.7603-0.84840.88240.04120.22110.3099-0.0342-0.0077-0.0306-0.2455-0.030900.60430.04680.06810.63410.03730.6315356.6669-15.8445166.7815
350.8799-0.19390.02781.0269-0.00741.09050.02490.2447-0.0981-0.13520.0549-0.05410.0426-0.0282-0.00020.5085-0.0110.01810.5953-0.0630.5672363.4315-37.0072168.53
360.26120.09650.1080.2477-0.00190.16940.11630.1411-0.21290.06810.034-0.2193-0.02780.135100.5232-0.01380.02210.5977-0.06890.6765379.7981-33.3681182.0191
370.7972-0.6951-0.16030.7740.04771.36480.02980.35430.135-0.21460.0065-0.4442-0.16680.238700.5602-0.03230.06240.65190.01790.6151377.3836-23.3212167.5236
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 316 )A3 - 316
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 317 through 736 )A317 - 736
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 4 through 74 )B4 - 74
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 75 through 316 )B75 - 316
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 317 through 409 )B317 - 409
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 410 through 624 )B410 - 624
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 625 through 736 )B625 - 736
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 4 through 74 )C4 - 74
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 75 through 316 )C75 - 316
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 317 through 409 )C317 - 409
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 410 through 609 )C410 - 609
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 610 through 736 )C610 - 736
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'D' and (resid 4 through 316 )D4 - 316
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'D' and (resid 317 through 645 )D317 - 645
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'D' and (resid 652 through 658 )D652 - 658
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'D' and (resid 659 through 675 )D659 - 675
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'D' and (resid 676 through 696 )D676 - 696
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'D' and (resid 697 through 710 )D697 - 710
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'D' and (resid 711 through 723 )D711 - 723
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'D' and (resid 724 through 731 )D724 - 731
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'D' and (resid 732 through 736 )D732 - 736
22X-RAY DIFFRACTION22chain 'E' and (resid 4 through 74 )E4 - 74
23X-RAY DIFFRACTION23chain 'E' and (resid 75 through 318 )E75 - 318
24X-RAY DIFFRACTION24chain 'E' and (resid 319 through 446 )E319 - 446
25X-RAY DIFFRACTION25chain 'E' and (resid 447 through 609 )E447 - 609
26X-RAY DIFFRACTION26chain 'E' and (resid 610 through 662 )E610 - 662
27X-RAY DIFFRACTION27chain 'E' and (resid 663 through 736 )E663 - 736
28X-RAY DIFFRACTION28chain 'F' and (resid 3 through 316 )F3 - 316
29X-RAY DIFFRACTION29chain 'F' and (resid 317 through 736 )F317 - 736
30X-RAY DIFFRACTION30chain 'G' and (resid 4 through 316 )G4 - 316
31X-RAY DIFFRACTION31chain 'G' and (resid 317 through 736 )G317 - 736
32X-RAY DIFFRACTION32chain 'H' and (resid 2 through 74 )H2 - 74
33X-RAY DIFFRACTION33chain 'H' and (resid 75 through 316 )H75 - 316
34X-RAY DIFFRACTION34chain 'H' and (resid 317 through 371 )H317 - 371
35X-RAY DIFFRACTION35chain 'H' and (resid 372 through 609 )H372 - 609
36X-RAY DIFFRACTION36chain 'H' and (resid 610 through 662 )H610 - 662
37X-RAY DIFFRACTION37chain 'H' and (resid 663 through 736 )H663 - 736

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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