[English] 日本語
Yorodumi- PDB-8vhe: Crystal Structure of Human IDH1 R132Q in Complex with NADPH-TCEP ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8vhe | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal Structure of Human IDH1 R132Q in Complex with NADPH-TCEP Adduct | |||||||||
Components | Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic | |||||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE | |||||||||
Function / homology | Function and homology information Abnormal conversion of 2-oxoglutarate to 2-hydroxyglutarate / NADPH regeneration / regulation of phospholipid catabolic process / regulation of phospholipid biosynthetic process / NFE2L2 regulating TCA cycle genes / isocitrate metabolic process / isocitrate dehydrogenase (NADP+) / isocitrate dehydrogenase (NADP+) activity / 2-oxoglutarate metabolic process / NADP metabolic process ...Abnormal conversion of 2-oxoglutarate to 2-hydroxyglutarate / NADPH regeneration / regulation of phospholipid catabolic process / regulation of phospholipid biosynthetic process / NFE2L2 regulating TCA cycle genes / isocitrate metabolic process / isocitrate dehydrogenase (NADP+) / isocitrate dehydrogenase (NADP+) activity / 2-oxoglutarate metabolic process / NADP metabolic process / glyoxylate cycle / response to steroid hormone / female gonad development / peroxisomal matrix / tricarboxylic acid cycle / glutathione metabolic process / Peroxisomal protein import / peroxisome / NAD binding / tertiary granule lumen / NADP binding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / response to oxidative stress / cadherin binding / Neutrophil degranulation / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / mitochondrion / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.16 Å | |||||||||
Authors | Mealka, M. / Sohl, C.D. / Huxford, T. | |||||||||
Funding support | United States, 2items
| |||||||||
Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2024 Title: Active site remodeling in tumor-relevant IDH1 mutants drives distinct kinetic features and potential resistance mechanisms. Authors: Mealka, M. / Sierra, N.A. / Avellaneda Matteo, D. / Albekioni, E. / Khoury, R. / Mai, T. / Conley, B.M. / Coleman, N.J. / Sabo, K.A. / Komives, E.A. / Bobkov, A.A. / Cooksy, A.L. / Silletti, ...Authors: Mealka, M. / Sierra, N.A. / Avellaneda Matteo, D. / Albekioni, E. / Khoury, R. / Mai, T. / Conley, B.M. / Coleman, N.J. / Sabo, K.A. / Komives, E.A. / Bobkov, A.A. / Cooksy, A.L. / Silletti, S. / Schiffer, J.M. / Huxford, T. / Sohl, C.D. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8vhe.cif.gz | 816 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb8vhe.ent.gz | Display | PDB format | |
PDBx/mmJSON format | 8vhe.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 8vhe_validation.pdf.gz | 1.8 MB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 8vhe_full_validation.pdf.gz | 1.8 MB | Display | |
Data in XML | 8vhe_validation.xml.gz | 71.3 KB | Display | |
Data in CIF | 8vhe_validation.cif.gz | 99.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vh/8vhe ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vh/8vhe | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 8vh9C 8vhaC 8vhbC 8vhcC 8vhdC C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||
2 |
| ||||||||||||
Unit cell |
|
-Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 48500.117 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: R132Q Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: IDH1, PICD / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: O75874, isocitrate dehydrogenase (NADP+) |
---|
-Non-polymers , 6 types, 957 molecules
#2: Chemical | ChemComp-A1AAX / Mass: 995.606 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: obtained synthetically / Formula: C30H45N7O23P4 / Feature type: SUBJECT OF INVESTIGATION #3: Chemical | ChemComp-GOL / #4: Chemical | ChemComp-CL / #5: Chemical | ChemComp-CA / #6: Chemical | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Details
Has ligand of interest | Y |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.63 Å3/Da / Density % sol: 53.15 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 277.15 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.4 / Details: 200 mM KSCN, 24% (w/v) PEG 6000, and 5 mM TCEP |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-E / Wavelength: 0.97918 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Jun 30, 2021 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97918 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.16→108.53 Å / Num. obs: 101627 / % possible obs: 98.01 % / Redundancy: 3 % / Biso Wilson estimate: 34.07 Å2 / CC1/2: 0.992 / Net I/σ(I): 13 |
Reflection shell | Resolution: 2.16→2.18 Å / Num. unique obs: 1247 / CC1/2: 0.835 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.16→108.53 Å / SU ML: 0.2405 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 23.3775 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 39.75 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.16→108.53 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
|