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Yorodumi- PDB-8vhb: Crystal Structure of Human IDH1 R132Q in complex with NADPH and A... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8vhb | |||||||||
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Title | Crystal Structure of Human IDH1 R132Q in complex with NADPH and Alpha-Ketoglutarate | |||||||||
Components | Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic | |||||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE | |||||||||
Function / homology | Function and homology information Abnormal conversion of 2-oxoglutarate to 2-hydroxyglutarate / NADPH regeneration / regulation of phospholipid catabolic process / regulation of phospholipid biosynthetic process / NFE2L2 regulating TCA cycle genes / isocitrate metabolic process / isocitrate dehydrogenase (NADP+) / isocitrate dehydrogenase (NADP+) activity / 2-oxoglutarate metabolic process / NADP metabolic process ...Abnormal conversion of 2-oxoglutarate to 2-hydroxyglutarate / NADPH regeneration / regulation of phospholipid catabolic process / regulation of phospholipid biosynthetic process / NFE2L2 regulating TCA cycle genes / isocitrate metabolic process / isocitrate dehydrogenase (NADP+) / isocitrate dehydrogenase (NADP+) activity / 2-oxoglutarate metabolic process / NADP metabolic process / glyoxylate cycle / response to steroid hormone / female gonad development / peroxisomal matrix / tricarboxylic acid cycle / glutathione metabolic process / Peroxisomal protein import / NAD binding / peroxisome / tertiary granule lumen / NADP binding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / response to oxidative stress / cadherin binding / Neutrophil degranulation / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / mitochondrion / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.89 Å | |||||||||
Authors | Mealka, M. / Sohl, C.D. / Huxford, T. | |||||||||
Funding support | United States, 2items
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Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2024 Title: Active site remodeling in tumor-relevant IDH1 mutants drives distinct kinetic features and potential resistance mechanisms. Authors: Mealka, M. / Sierra, N.A. / Avellaneda Matteo, D. / Albekioni, E. / Khoury, R. / Mai, T. / Conley, B.M. / Coleman, N.J. / Sabo, K.A. / Komives, E.A. / Bobkov, A.A. / Cooksy, A.L. / Silletti, ...Authors: Mealka, M. / Sierra, N.A. / Avellaneda Matteo, D. / Albekioni, E. / Khoury, R. / Mai, T. / Conley, B.M. / Coleman, N.J. / Sabo, K.A. / Komives, E.A. / Bobkov, A.A. / Cooksy, A.L. / Silletti, S. / Schiffer, J.M. / Huxford, T. / Sohl, C.D. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8vhb.cif.gz | 841.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8vhb.ent.gz | 577.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8vhb.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 8vhb_validation.pdf.gz | 2.6 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 8vhb_full_validation.pdf.gz | 2.7 MB | Display | |
Data in XML | 8vhb_validation.xml.gz | 76.2 KB | Display | |
Data in CIF | 8vhb_validation.cif.gz | 106.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vh/8vhb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vh/8vhb | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 8vh9C 8vhaC 8vhcC 8vhdC 8vheC C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 48500.117 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: R132Q Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: IDH1, PICD / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: O75874, isocitrate dehydrogenase (NADP+) |
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-Non-polymers , 9 types, 1109 molecules
#2: Chemical | #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-GOL / #5: Chemical | ChemComp-SCN / #6: Chemical | ChemComp-CL / #7: Chemical | ChemComp-CA / #8: Chemical | #9: Chemical | ChemComp-PEG / | #10: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.51 Å3/Da / Density % sol: 50.9 % |
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Crystal grow | Temperature: 277.15 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.9 / Details: 200mM NaSCN and 21%(w/v) PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL12-1 / Wavelength: 0.97946 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER2 X 16M / Detector: PIXEL / Date: Jan 22, 2022 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97946 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.89→39.63 Å / Num. obs: 148142 / % possible obs: 97.12 % / Redundancy: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 29.14 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 12.71 |
Reflection shell | Resolution: 1.89→1.96 Å / Num. unique obs: 14617 / CC1/2: 0.778 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.89→39.63 Å / SU ML: 0.226 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 21.9469 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 38.39 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.89→39.63 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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