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- PDB-8vhd: Crystal Structure of Human IDH1 R132Q in complex with NADPH and I... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8vhd
タイトルCrystal Structure of Human IDH1 R132Q in complex with NADPH and Isocitrate
要素Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Abnormal conversion of 2-oxoglutarate to 2-hydroxyglutarate / NADPH regeneration / regulation of phospholipid catabolic process / regulation of phospholipid biosynthetic process / NFE2L2 regulating TCA cycle genes / isocitrate metabolic process / isocitrate dehydrogenase (NADP+) / isocitrate dehydrogenase (NADP+) activity / NADP+ metabolic process / 2-oxoglutarate metabolic process ...Abnormal conversion of 2-oxoglutarate to 2-hydroxyglutarate / NADPH regeneration / regulation of phospholipid catabolic process / regulation of phospholipid biosynthetic process / NFE2L2 regulating TCA cycle genes / isocitrate metabolic process / isocitrate dehydrogenase (NADP+) / isocitrate dehydrogenase (NADP+) activity / NADP+ metabolic process / 2-oxoglutarate metabolic process / glyoxylate cycle / response to steroid hormone / female gonad development / peroxisomal matrix / tricarboxylic acid cycle / glutathione metabolic process / Peroxisomal protein import / NAD binding / tertiary granule lumen / peroxisome / NADP binding / secretory granule lumen / response to oxidative stress / ficolin-1-rich granule lumen / cadherin binding / Neutrophil degranulation / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / mitochondrion / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Isocitrate dehydrogenase NADP-dependent / Isocitrate/isopropylmalate dehydrogenase, conserved site / Isocitrate and isopropylmalate dehydrogenases signature. / Isopropylmalate dehydrogenase-like domain / Isocitrate/isopropylmalate dehydrogenase / Isocitrate/isopropylmalate dehydrogenase
類似検索 - ドメイン・相同性
ISOCITRIC ACID / IODIDE ION / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Mealka, M. / Sohl, C.D. / Huxford, T.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
American Cancer SocietyRSG-19-075-01-TBE 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R35 GM137773 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Active site remodeling in tumor-relevant IDH1 mutants drives distinct kinetic features and potential resistance mechanisms.
著者: Mealka, M. / Sierra, N.A. / Avellaneda Matteo, D. / Albekioni, E. / Khoury, R. / Mai, T. / Conley, B.M. / Coleman, N.J. / Sabo, K.A. / Komives, E.A. / Bobkov, A.A. / Cooksy, A.L. / Silletti, ...著者: Mealka, M. / Sierra, N.A. / Avellaneda Matteo, D. / Albekioni, E. / Khoury, R. / Mai, T. / Conley, B.M. / Coleman, N.J. / Sabo, K.A. / Komives, E.A. / Bobkov, A.A. / Cooksy, A.L. / Silletti, S. / Schiffer, J.M. / Huxford, T. / Sohl, C.D.
履歴
登録2023年12月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
B: Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
C: Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
D: Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)198,20321
ポリマ－194,0004
非ポリマー4,20217
水14,430801
1
A: Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
B: Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,9139
ポリマ－97,0002
非ポリマー1,9137
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9030 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area33430 Å2
手法PISA
2
C: Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
D: Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,28912
ポリマ－97,0002
非ポリマー2,28910
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10780 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area32020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.408, 103.894, 108.272
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.54, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic / IDH / IDH1 / Cytosolic NADP-isocitrate dehydrogenase / IDPc / NADP(+)-specific ICDH / ...IDH / IDH1 / Cytosolic NADP-isocitrate dehydrogenase / IDPc / NADP(+)-specific ICDH / Oxalosuccinate decarboxylase


分子量: 48500.117 Da / 分子数: 4 / 変異: R132Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IDH1, PICD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O75874, isocitrate dehydrogenase (NADP+)

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非ポリマー , 6種, 818分子

#2: 化合物
ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-ICT / ISOCITRIC ACID / D-イソくえん酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C6H8O7 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 801 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.76 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100mM Bis-tris propane, 200mM Sodium Iodide, 24%(w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-1 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年1月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→39.18 Å / Num. obs: 72042 / % possible obs: 96.88 % / 冗長度: 2 % / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 5.28
反射 シェル解像度: 2.38→2.46 Å / Num. unique obs: 6981 / CC1/2: 0.496

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.38→39.18 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2199 3456 4.8 %
Rwork0.1687 --
obs0.1711 72042 96.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.38→39.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13057 0 237 801 14095
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00213628
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.45418422
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.3771816
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041981
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032342
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.38-2.410.27311040.2212248X-RAY DIFFRACTION78
2.41-2.440.31071170.21372487X-RAY DIFFRACTION89
2.44-2.480.2751270.20822511X-RAY DIFFRACTION87
2.48-2.520.26181400.20682504X-RAY DIFFRACTION90
2.52-2.560.2311440.2042750X-RAY DIFFRACTION98
2.56-2.60.27931270.20912824X-RAY DIFFRACTION99
2.6-2.650.27241680.20612794X-RAY DIFFRACTION99
2.65-2.70.28041400.19632786X-RAY DIFFRACTION99
2.7-2.760.26341540.19722775X-RAY DIFFRACTION99
2.76-2.820.27681420.19242829X-RAY DIFFRACTION99
2.82-2.880.24561520.19182801X-RAY DIFFRACTION99
2.88-2.950.27851370.19322798X-RAY DIFFRACTION99
2.95-3.030.2841330.19662816X-RAY DIFFRACTION99
3.03-3.120.24731250.19312819X-RAY DIFFRACTION98
3.12-3.220.23181420.18762665X-RAY DIFFRACTION96
3.22-3.340.24051570.17052795X-RAY DIFFRACTION98
3.34-3.470.20431370.16052773X-RAY DIFFRACTION99
3.47-3.630.21351510.15042822X-RAY DIFFRACTION99
3.63-3.820.19781430.14672842X-RAY DIFFRACTION99
3.82-4.060.18281370.1422818X-RAY DIFFRACTION99
4.06-4.370.171390.12842826X-RAY DIFFRACTION99
4.37-4.810.15491320.12882729X-RAY DIFFRACTION95
4.81-5.510.19571260.14312873X-RAY DIFFRACTION99
5.51-6.930.18081500.17162830X-RAY DIFFRACTION99
6.93-39.180.161320.14812871X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -25.1006 Å / Origin y: -1.9002 Å / Origin z: -15.4535 Å
111213212223313233
T0.1431 Å2-0.0019 Å2-0.0171 Å2-0.122 Å2-0.0005 Å2--0.1895 Å2
L0.056 °20.02 °2-0.0623 °2-0.094 °20.0827 °2--0.374 °2
S0.0164 Å °-0.0297 Å °0.0076 Å °-0.0138 Å °0.0201 Å °-0.0206 Å °-0.0098 Å °0.059 Å °-0.0368 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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