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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8v02 | |||||||||
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タイトル | AaegOR10 structure bound to o-cresol | |||||||||
要素 |
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キーワード | MEMBRANE PROTEIN / Mosquito olfactory receptor OR10 | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 olfactory receptor activity / odorant binding / signal transduction / identical protein binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Aedes aegypti (ネッタイシマカ) Apocrypta bakeri (昆虫) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å | |||||||||
データ登録者 | Zhao, J. / del Marmol, J. | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2024 タイトル: Structural basis of odor sensing by insect heteromeric odorant receptors. 著者: Jiawei Zhao / Andy Q Chen / Jaewook Ryu / Josefina Del Mármol / 要旨: Most insects, including human-targeting mosquitoes, detect odors through odorant-activated ion channel complexes consisting of a divergent odorant-binding subunit (OR) and a conserved co-receptor ...Most insects, including human-targeting mosquitoes, detect odors through odorant-activated ion channel complexes consisting of a divergent odorant-binding subunit (OR) and a conserved co-receptor subunit (Orco). As a basis for understanding how odorants activate these heteromeric receptors, we report here cryo-electron microscopy structures of two different heteromeric odorant receptor complexes containing ORs from disease-vector mosquitos or . These structures reveal an unexpected stoichiometry of one OR to three Orco subunits. Comparison of structures in odorant-bound and unbound states indicates that odorant binding to the sole OR subunit is sufficient to open the channel pore, suggesting a mechanism of OR activation and a conceptual framework for understanding evolution of insect odorant receptor sensitivity. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8v02.cif.gz | 722 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8v02.ent.gz | 484.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8v02.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8v02_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8v02_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8v02_validation.xml.gz | 57.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8v02_validation.cif.gz | 86.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v0/8v02 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v0/8v02 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 43491.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Aedes aegypti (ネッタイシマカ) 遺伝子: GPRor10 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q177X3 | ||||
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#2: タンパク質 | 分子量: 53204.953 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Apocrypta bakeri (昆虫) / 遺伝子: Or2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: B0FAQ4 #3: 化合物 | ChemComp-JZ0 / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 |
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分子量 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company | ||||||||||||
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS | ||||||||||||
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM | ||||||||||||
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm | ||||||||||||
撮影 |
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-解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.21_5207 / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 496871 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 37.89 Å2 | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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