[日本語] English
万見
- PDB-8uxq: Structure of Heterochromatin Protein 1 (HP1) alpha in complex wit... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8uxq
タイトルStructure of Heterochromatin Protein 1 (HP1) alpha in complex with an H2A.Z nucleosome
要素
  • (DNA Widom601 (208bp) ...) x 2
  • Chromobox protein homolog 5
  • Histone H2A.Z
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3.2
  • Histone H4
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / heterochromatin / nucleosome / chromatin / GENE REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


chromocenter / histone H3K9me2/3 reader activity / nucleosomal DNA binding / Transcriptional Regulation by E2F6 / : / histone methyltransferase complex / pericentric heterochromatin / site of DNA damage / histone deacetylase complex / ribonucleoprotein complex binding ...chromocenter / histone H3K9me2/3 reader activity / nucleosomal DNA binding / Transcriptional Regulation by E2F6 / : / histone methyltransferase complex / pericentric heterochromatin / site of DNA damage / histone deacetylase complex / ribonucleoprotein complex binding / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / heterochromatin / transcription repressor complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / cellular response to estradiol stimulus / euchromatin / kinetochore / histone deacetylase binding / structural constituent of chromatin / nuclear envelope / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / protein-macromolecule adaptor activity / DNA-binding transcription factor binding / chromosome, telomeric region / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein heterodimerization activity / ribonucleoprotein complex / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA damage response / chromatin binding / protein-containing complex binding / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Chromo shadow domain / Chromo shadow domain / Chromo Shadow Domain / : / Chromo domain subgroup / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. ...Chromo shadow domain / Chromo shadow domain / Chromo Shadow Domain / : / Chromo domain subgroup / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B 1.1 / Histone H2A.Z / Chromobox protein homolog 5 / Histone H4 / Histone H3.2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Mus musculus (ハツカネズミ)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.3 Å
データ登録者Tan, D. / Sokolova, V.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM133611 米国
National Science Foundation (NSF, United States)1942049 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2024
タイトル: Structural mechanism of HP1⍺-dependent transcriptional repression and chromatin compaction.
著者: Vladyslava Sokolova / Jacob Miratsky / Vladimir Svetlov / Michael Brenowitz / John Vant / Tyler S Lewis / Kelly Dryden / Gahyun Lee / Shayan Sarkar / Evgeny Nudler / Abhishek Singharoy / Dongyan Tan /
要旨: Heterochromatin protein 1 (HP1) plays a central role in establishing and maintaining constitutive heterochromatin. However, the mechanisms underlying HP1-nucleosome interactions and their ...Heterochromatin protein 1 (HP1) plays a central role in establishing and maintaining constitutive heterochromatin. However, the mechanisms underlying HP1-nucleosome interactions and their contributions to heterochromatin functions remain elusive. Here, we present the cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of an HP1α dimer bound to an H2A.Z-nucleosome, revealing two distinct HP1α-nucleosome interfaces. The primary HP1α binding site is located at the N terminus of histone H3, specifically at the trimethylated lysine 9 (K9me3) region, while a secondary binding site is situated near histone H2B, close to nucleosome superhelical location 4 (SHL4). Our biochemical data further demonstrates that HP1α binding influences the dynamics of DNA on the nucleosome. It promotes DNA unwrapping near the nucleosome entry and exit sites while concurrently restricting DNA accessibility in the vicinity of SHL4. Our study offers a model for HP1α-mediated heterochromatin maintenance and gene silencing. It also sheds light on the H3K9me-independent role of HP1 in responding to DNA damage.
履歴
登録2023年11月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Chromobox protein homolog 5
C: Chromobox protein homolog 5
E: Histone H3.2
F: Histone H4
G: Histone H2A.Z
H: Histone H2B 1.1
K: Histone H3.2
L: Histone H4
M: Histone H2A.Z
N: Histone H2B 1.1
I: DNA Widom601 (208bp) strand1
J: DNA Widom601 (208bp) strand2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)281,47912
ポリマ－281,47912
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

-
タンパク質 , 5種, 10分子 ACEKFLGMHN

#1: タンパク質 Chromobox protein homolog 5 / Antigen p25 / Heterochromatin protein 1 homolog alpha / HP1 alpha


分子量: 22651.398 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBX5, HP1A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P45973
#2: タンパク質 Histone H3.2 / Histone H3


分子量: 15303.930 Da / 分子数: 2 / Mutation: C110A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84233
#3: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#4: タンパク質 Histone H2A.Z / H2A/z


分子量: 13450.601 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H2az1, H2afz, H2az / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0C0S6
#5: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13848.097 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281

-
DNA Widom601 (208bp) ... , 2種, 2分子 IJ

#6: DNA鎖 DNA Widom601 (208bp) strand1


分子量: 64456.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#7: DNA鎖 DNA Widom601 (208bp) strand2


分子量: 63988.711 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: HP1alpha dimer bound to H2A.Z nucleosome / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 0.288 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 39.2 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（補正後）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2250 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 10 eV

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
7MDFFモデルフィッティング
9MDFFモデル精密化
12RELION4分類
13RELION4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 6.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 74257 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / Target criteria: Cross-correlation coefficient
原子モデル構築Accession code: P45973 / Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る