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- EMDB-42773: structure of the K9me3-H2A.Z nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-42773
タイトルstructure of the K9me3-H2A.Z nucleosome
マップデータ
試料
  • 複合体: HP1alpha dimer bound to H2A.Z nucleosome
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3, K9me3
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A.Z
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
    • DNA: Widom601 (208bp) strand1
    • DNA: Widom601 (208bp) strand2
  • タンパク質・ペプチド: Histone H4
キーワードheterochromatin / nucleosome / chromatin / GENE REGULATION / STRUCTURAL PROTEIN
生物種Escherichia coli (大腸菌) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Mus musculus (ハツカネズミ) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Tan D
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM133611 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2024
タイトル: Structural mechanism of HP1⍺-dependent transcriptional repression and chromatin compaction.
著者: Vladyslava Sokolova / Jacob Miratsky / Vladimir Svetlov / Michael Brenowitz / John Vant / Tyler S Lewis / Kelly Dryden / Gahyun Lee / Shayan Sarkar / Evgeny Nudler / Abhishek Singharoy / Dongyan Tan /
要旨: Heterochromatin protein 1 (HP1) plays a central role in establishing and maintaining constitutive heterochromatin. However, the mechanisms underlying HP1-nucleosome interactions and their ...Heterochromatin protein 1 (HP1) plays a central role in establishing and maintaining constitutive heterochromatin. However, the mechanisms underlying HP1-nucleosome interactions and their contributions to heterochromatin functions remain elusive. Here, we present the cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of an HP1α dimer bound to an H2A.Z-nucleosome, revealing two distinct HP1α-nucleosome interfaces. The primary HP1α binding site is located at the N terminus of histone H3, specifically at the trimethylated lysine 9 (K9me3) region, while a secondary binding site is situated near histone H2B, close to nucleosome superhelical location 4 (SHL4). Our biochemical data further demonstrates that HP1α binding influences the dynamics of DNA on the nucleosome. It promotes DNA unwrapping near the nucleosome entry and exit sites while concurrently restricting DNA accessibility in the vicinity of SHL4. Our study offers a model for HP1α-mediated heterochromatin maintenance and gene silencing. It also sheds light on the H3K9me-independent role of HP1 in responding to DNA damage.
履歴
登録2023年11月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月25日-
マップ公開2024年9月25日-
更新2025年4月9日-
現状2025年4月9日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_42773.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_42773.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 211.2 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 211.2 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 211.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.825 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.31
最小 - 最大-1.7176292 - 2.8336658
平均 (標準偏差)0.0062578423 (±0.089734316)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 211.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : HP1alpha dimer bound to H2A.Z nucleosome

全体名称: HP1alpha dimer bound to H2A.Z nucleosome
要素
  • 複合体: HP1alpha dimer bound to H2A.Z nucleosome
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3, K9me3
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A.Z
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
    • DNA: Widom601 (208bp) strand1
    • DNA: Widom601 (208bp) strand2
  • タンパク質・ペプチド: Histone H4

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超分子 #1: HP1alpha dimer bound to H2A.Z nucleosome

超分子名称: HP1alpha dimer bound to H2A.Z nucleosome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1, #3-#6, #10-#11
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 288 MDa

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分子 #1: Histone H3, K9me3

分子名称: Histone H3, K9me3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ARTKQTARK(me3) STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE L LIRKLPFQ RLVREIAQDF KTDLRFQSSA VMALQEASEA YLVALFEDTN LAAIHAKRVT IM PKDIQLA RRIRGERA

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分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRD AVTYTEHAKR KTVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

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分子 #3: Histone H2A.Z

分子名称: Histone H2A.Z / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MAGGKAGKDS GKAKTKAVSR SQRAGLQFPV GRIHRHLKSR TTSHGRVGAT AAVYSAAILE YLTAEVLEL AGNASKDLKV KRITPRHLQL AIRGDEELDS LIKATIAGGG VIPHIHKSLI G KKGQQKTV

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分子 #4: Histone H2B

分子名称: Histone H2B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MPEPAKSAPA PKKGSKKAVT KTQKKDGKKR RKSRKESYAI YVYKVLKQVH PDTGISSKAM SIMNSFVND VFERIAGEAS RLAHYNKRST ITSREIQTAV RLLLPGELAK HAVSEGTKAV T KYTSAK

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分子 #5: Widom601 (208bp) strand1

分子名称: Widom601 (208bp) strand1 / タイプ: dna / ID: 5 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
配列文字列: ACTCCGGCAA GGTCGCTGTT CAATACATGC ACAGGATGTA TATATCTGAC ACGTGCCTGG AGACTAGGGA GTAATCCCCT TGGCGGTTAA AACGCGGGGG ACAGCGCGTA CGTGCGTTTA AGCGGTGCTA GAGCTGTCTA CGACCAATTG AGCGGCCTCG GCACCGGGAT ...文字列:
ACTCCGGCAA GGTCGCTGTT CAATACATGC ACAGGATGTA TATATCTGAC ACGTGCCTGG AGACTAGGGA GTAATCCCCT TGGCGGTTAA AACGCGGGGG ACAGCGCGTA CGTGCGTTTA AGCGGTGCTA GAGCTGTCTA CGACCAATTG AGCGGCCTCG GCACCGGGAT TCTCCAGGGC GGCCGCGTAT AGGGTCCATC ACATAAGT

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分子 #6: Widom601 (208bp) strand2

分子名称: Widom601 (208bp) strand2 / タイプ: dna / ID: 6 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
配列文字列: ACTTATGTGA TGGACCCTAT ACGCGGCCGC CCTGGAGAAT CCCGGTGCCG AGGCCGCTCA ATTGGTCGTA GACAGCTCTA GCACCGCTTA AACGCACGTA CGCGCTGTCC CCCGCGTTTT AACCGCCAAG GGGATTACTC CCTAGTCTCC AGGCACGTGT CAGATATATA ...文字列:
ACTTATGTGA TGGACCCTAT ACGCGGCCGC CCTGGAGAAT CCCGGTGCCG AGGCCGCTCA ATTGGTCGTA GACAGCTCTA GCACCGCTTA AACGCACGTA CGCGCTGTCC CCCGCGTTTT AACCGCCAAG GGGATTACTC CCTAGTCTCC AGGCACGTGT CAGATATATA CATCCTGTGC ATGTATTGAA CAGCGACCTT GCCGGAGT

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 39.2 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 倍率（補正後）: 81000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.25 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Alphafold
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0) / 使用した粒子像数: 454841
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 3 / 平均メンバー数/クラス: 23000 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5973


Chain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化プロトコル: FLEXIBLE FIT
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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