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万見
- PDB-8ugs: Cryo-EM structure of bovine phosphodiesterase 6 bound to cGMP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ugs
タイトルCryo-EM structure of bovine phosphodiesterase 6 bound to cGMP
要素
  • (Rod cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit ...) x 2
  • Retinal rod rhodopsin-sensitive cGMP 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit gamma
キーワードSIGNALING PROTEIN/INHIBITOR / phosphodiesterase / GPCR effector enzyme / SIGNALING PROTEIN / inhibitor / SIGNALING PROTEIN-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase / positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Activation of the phototransduction cascade / ion binding / response to stimulus / Ca2+ pathway / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / photoreceptor outer segment membrane / entrainment of circadian clock by photoperiod ...3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase / positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Activation of the phototransduction cascade / ion binding / response to stimulus / Ca2+ pathway / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / photoreceptor outer segment membrane / entrainment of circadian clock by photoperiod / cGMP binding / 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase activity / 3',5'-cyclic-AMP phosphodiesterase activity / visual perception / cAMP-mediated signaling / photoreceptor disc membrane / retina development in camera-type eye / molecular adaptor activity / zinc ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Retinal cGMP phosphodiesterase, gamma subunit / Retinal cGMP phosphodiesterase, gamma subunit superfamily / Retinal cGMP phosphodiesterase, gamma subunit / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase / GAF domain / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, conserved site / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain superfamily / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase domain signature. ...Retinal cGMP phosphodiesterase, gamma subunit / Retinal cGMP phosphodiesterase, gamma subunit superfamily / Retinal cGMP phosphodiesterase, gamma subunit / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase / GAF domain / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, conserved site / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain superfamily / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase domain signature. / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase domain profile. / Domain present in phytochromes and cGMP-specific phosphodiesterases. / GAF domain / GAF-like domain superfamily / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. / HD/PDEase domain
類似検索 - ドメイン・相同性
CYCLIC GUANOSINE MONOPHOSPHATE / Retinal rod rhodopsin-sensitive cGMP 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit gamma / Rod cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit alpha / Rod cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Aplin, C. / Cerione, R.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI)1R01EY034867-01 米国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2024
タイトル: Probing the mechanism by which the retinal G protein transducin activates its biological effector PDE6.
著者: Cody Aplin / Richard A Cerione /
要旨: Phototransduction in retinal rods occurs when the G protein-coupled photoreceptor rhodopsin triggers the activation of phosphodiesterase 6 (PDE6) by GTP-bound alpha subunits of the G protein ...Phototransduction in retinal rods occurs when the G protein-coupled photoreceptor rhodopsin triggers the activation of phosphodiesterase 6 (PDE6) by GTP-bound alpha subunits of the G protein transducin (Gα). Recently, we presented a cryo-EM structure for a complex between two GTP-bound recombinant Gα subunits and native PDE6, that included a bivalent antibody bound to the C-terminal ends of Gα and the inhibitor vardenafil occupying the active sites on the PDEα and PDEβ subunits. We proposed Gα-activated PDE6 by inducing a striking reorientation of the PDEγ subunits away from the catalytic sites. However, questions remained including whether in the absence of the antibody Gα binds to PDE6 in a similar manner as observed when the antibody is present, does Gα activate PDE6 by enabling the substrate cGMP to access the catalytic sites, and how does the lipid membrane enhance PDE6 activation? Here, we demonstrate that 2:1 Gα-PDE6 complexes form with either recombinant or retinal Gα in the absence of the Gα antibody. We show that Gα binding is not necessary for cGMP nor competitive inhibitors to access the active sites; instead, occupancy of the substrate binding sites enables Gα to bind and reposition the PDE6γ subunits to promote catalytic activity. Moreover, we demonstrate by reconstituting Gα-stimulated PDE6 activity in lipid bilayer nanodiscs that the membrane-induced enhancement results from an increase in the apparent binding affinity of Gα for PDE6. These findings provide new insights into how the retinal G protein stimulates rapid catalytic turnover by PDE6 required for dim light vision.
履歴
登録2023年10月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rod cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit alpha
B: Rod cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit beta
C: Retinal rod rhodopsin-sensitive cGMP 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit gamma
D: Retinal rod rhodopsin-sensitive cGMP 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit gamma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)218,84012
ポリマ－217,2804
非ポリマー1,5608
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Rod cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Rod cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit alpha / GMP-PDE alpha / PDE V-B1


分子量: 99461.789 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P11541, 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase
#2: タンパク質 Rod cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit beta / GMP-PDE beta


分子量: 98449.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P23439, 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase

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タンパク質 , 1種, 2分子 CD

#3: タンパク質 Retinal rod rhodopsin-sensitive cGMP 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit gamma / GMP-PDE gamma


分子量: 9684.229 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P04972, 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase

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非ポリマー , 3種, 8分子

#4: 化合物
ChemComp-PCG / CYCLIC GUANOSINE MONOPHOSPHATE / cGMP


分子量: 345.205 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N5O7P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Bovine rod phosphodiesterase 6 bound to cGMP / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 63000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1400 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 788557 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 92.07 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.002414281
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.428619320
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03592104
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00312482
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.91850

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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