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- PDB-8u84: KCTD5/Cullin3/Gbeta1gamma2 Complex: State D From Composite RELION... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8u84
タイトルKCTD5/Cullin3/Gbeta1gamma2 Complex: State D From Composite RELION Multi-body Refinement Map
要素
  • BTB/POZ domain-containing protein KCTD5
  • Cullin-3
  • Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
  • Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
キーワードLIGASE / cullin family protein / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of mitotic cell cycle phase transition / trophectodermal cellular morphogenesis / liver morphogenesis / POZ domain binding / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / regulation protein catabolic process at postsynapse / polar microtubule / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / COPII vesicle coating / stem cell division ...positive regulation of mitotic cell cycle phase transition / trophectodermal cellular morphogenesis / liver morphogenesis / POZ domain binding / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / regulation protein catabolic process at postsynapse / polar microtubule / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / COPII vesicle coating / stem cell division / RHOBTB3 ATPase cycle / embryonic cleavage / cell projection organization / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / fibroblast apoptotic process / Notch binding / RHOBTB1 GTPase cycle / negative regulation of Rho protein signal transduction / mitotic metaphase chromosome alignment / negative regulation of type I interferon production / ubiquitin ligase complex scaffold activity / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / stress fiber assembly / positive regulation of cytokinesis / protein monoubiquitination / cullin family protein binding / sperm flagellum / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / RHOBTB2 GTPase cycle / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / gastrulation / positive regulation of TORC1 signaling / intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of cellular response to insulin stimulus / cyclin binding / positive regulation of protein ubiquitination / integrin-mediated signaling pathway / Degradation of DVL / cellular response to amino acid stimulus / protein destabilization / Hedgehog 'on' state / protein homooligomerization / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / G-protein activation / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / mitotic spindle / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / Wnt signaling pathway / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through CDC42 / G beta:gamma signalling through BTK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / spindle pole / photoreceptor disc membrane / Glucagon-type ligand receptors / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / G alpha (z) signalling events / protein polyubiquitination / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Regulation of RAS by GAPs / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / cellular response to catecholamine stimulus / sensory perception of taste / G1/S transition of mitotic cell cycle / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / GPER1 signaling / cellular response to prostaglandin E stimulus / G-protein beta-subunit binding / ubiquitin protein ligase activity / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / heterotrimeric G-protein complex / KEAP1-NFE2L2 pathway / G alpha (12/13) signalling events / extracellular vesicle / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / cell migration / signaling receptor complex adaptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / GTPase binding / retina development in camera-type eye / Neddylation / Ca2+ pathway / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / gene expression / G alpha (i) signalling events / fibroblast proliferation / ubiquitin-dependent protein catabolic process
類似検索 - 分子機能
Potassium channel tetramerisation-type BTB domain / BTB/POZ domain / Cullin protein neddylation domain / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Cullin ...Potassium channel tetramerisation-type BTB domain / BTB/POZ domain / Cullin protein neddylation domain / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein beta WD-40 repeat / Winged helix DNA-binding domain superfamily / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Cullin-3 / BTB/POZ domain-containing protein KCTD5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.88 Å
データ登録者Kuntz, D.A. / Nguyen, D.M. / Narayanan, N. / Prive, G.G.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
引用
ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2024
タイトル: Structure and dynamics of a pentameric KCTD5/CUL3/Gβγ E3 ubiquitin ligase complex.
著者: Duc Minh Nguyen / Deanna H Rath / Dominic Devost / Darlaine Pétrin / Robert Rizk / Alan X Ji / Naveen Narayanan / Darren Yong / Andrew Zhai / Douglas A Kuntz / Maha U Q Mian / Neil C Pomroy ...著者: Duc Minh Nguyen / Deanna H Rath / Dominic Devost / Darlaine Pétrin / Robert Rizk / Alan X Ji / Naveen Narayanan / Darren Yong / Andrew Zhai / Douglas A Kuntz / Maha U Q Mian / Neil C Pomroy / Alexander F A Keszei / Samir Benlekbir / Mohammad T Mazhab-Jafari / John L Rubinstein / Terence E Hébert / Gilbert G Privé /
要旨: Heterotrimeric G proteins can be regulated by posttranslational modifications, including ubiquitylation. KCTD5, a pentameric substrate receptor protein consisting of an N-terminal BTB domain and a C- ...Heterotrimeric G proteins can be regulated by posttranslational modifications, including ubiquitylation. KCTD5, a pentameric substrate receptor protein consisting of an N-terminal BTB domain and a C-terminal domain, engages CUL3 to form the central scaffold of a cullin-RING E3 ligase complex (CRL3) that ubiquitylates Gβγ and reduces Gβγ protein levels in cells. The cryo-EM structure of a 5:5:5 KCTD5/CUL3/Gβγ assembly reveals a highly dynamic complex with rotations of over 60° between the KCTD5/CUL3 and KCTD5/Gβγ moieties of the structure. CRL3 engages the E3 ligase ARIH1 to ubiquitylate Gβγ in an E3-E3 superassembly, and extension of the structure to include full-length CUL3 with RBX1 and an ARIH1~ubiquitin conjugate reveals that some conformational states position the ARIH1~ubiquitin thioester bond to within 10 Å of lysine-23 of Gβ and likely represent priming complexes. Most previously described CRL/substrate structures have consisted of monovalent complexes and have involved flexible peptide substrates. The structure of the KCTD5/CUL3/Gβγ complex shows that the oligomerization of a substrate receptor can generate a polyvalent E3 ligase complex and that the internal dynamics of the substrate receptor can position a structured target for ubiquitylation in a CRL3 complex.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2024
タイトル: Structure and dynamics of a pentameric KCTD5/Cullin3/G beta gamma E3 ubiquitin ligase complex
著者: Nguyen, D.M. / Rath, D.H. / Devost, D. / Petrin, D. / Rizk, R. / Ji, A.X. / Narayanan, N. / Yong, D. / Zhai, A. / Kuntz, D.A. / Mian, M.U.Q. / Pomroy, N.C. / Keszei, A.F.E. / Benlekbir, S. / ...著者: Nguyen, D.M. / Rath, D.H. / Devost, D. / Petrin, D. / Rizk, R. / Ji, A.X. / Narayanan, N. / Yong, D. / Zhai, A. / Kuntz, D.A. / Mian, M.U.Q. / Pomroy, N.C. / Keszei, A.F.E. / Benlekbir, S. / Mazhab-Jafari, M.T. / Rubinstein, J.L. / Hebert, T.E. / Prive, G.G.
#2: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2023
タイトル: Structure and dynamics of a pentameric KCTD5/Cullin3/G beta gamma E3 ubiquitin ligase complex
著者: Nguyen, D.M. / Rath, D.H. / Devost, D. / Petrin, D. / Rizk, R. / Ji, A.X. / Narayanan, N. / Yong, D. / Zhai, A. / Kuntz, D.A. / Mian, M.U.Q. / Pomroy, N.C. / Keszei, A.F.E. / Benlekbir, S. / ...著者: Nguyen, D.M. / Rath, D.H. / Devost, D. / Petrin, D. / Rizk, R. / Ji, A.X. / Narayanan, N. / Yong, D. / Zhai, A. / Kuntz, D.A. / Mian, M.U.Q. / Pomroy, N.C. / Keszei, A.F.E. / Benlekbir, S. / Mazhab-Jafari, M.T. / Rubinstein, J.L. / Hebert, T.E. / Prive, G.G.
履歴
登録2023年9月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.identifier_ORCID / _audit_author.name
改定 1.22024年4月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.32024年5月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
K1: BTB/POZ domain-containing protein KCTD5
K2: BTB/POZ domain-containing protein KCTD5
K3: BTB/POZ domain-containing protein KCTD5
K4: BTB/POZ domain-containing protein KCTD5
K5: BTB/POZ domain-containing protein KCTD5
C1: Cullin-3
C2: Cullin-3
C3: Cullin-3
C4: Cullin-3
C5: Cullin-3
B1: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
B2: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
B3: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
B4: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
B5: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
G1: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
G2: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
G3: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
G4: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
G5: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)579,61420
ポリマ－579,61420
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
BTB/POZ domain-containing protein KCTD5


分子量: 26125.562 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KCTD5 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NXV2
#2: タンパク質
Cullin-3 / CUL-3


分子量: 44535.152 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CUL3, KIAA0617 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13618
#3: タンパク質
Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Transducin beta chain 1


分子量: 37416.930 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNB1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62873
#4: タンパク質
Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / G gamma-I


分子量: 7845.078 Da / 分子数: 5 / Mutation: C68S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNG2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P59768

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: pentameric KCTD5/Cullin3/GBetaGamma E3 ubiquitin ligase complex
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 250 nm
撮影電子線照射量: 49.35 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
実像数: 7464

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解析

EMソフトウェア名称: RELION / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 4103962
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.88 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 48895 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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