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- PDB-8u3z: Model of TTLL6 bound to microtubule from composite map -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8u3z
タイトルModel of TTLL6 bound to microtubule from composite map
要素
  • Tubulin alpha-1B chain
  • Tubulin beta chain
  • Tubulin polyglutamylase TTLL6
キーワードLIGASE / tubulin / post-translational modifications / microtubules / Tubulin Tyrosine Ligase Like family enzymes
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cilium movement / protein-glutamic acid ligase activity / tubulin-glutamic acid ligase activity / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / protein polyglutamylation / microtubule severing / 9+0 non-motile cilium / regulation of cilium beat frequency involved in ciliary motility / 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成） / odontoblast differentiation ...positive regulation of cilium movement / protein-glutamic acid ligase activity / tubulin-glutamic acid ligase activity / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / protein polyglutamylation / microtubule severing / 9+0 non-motile cilium / regulation of cilium beat frequency involved in ciliary motility / 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成） / odontoblast differentiation / Post-chaperonin tubulin folding pathway / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Intraflagellar transport / cytoskeleton-dependent intracellular transport / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / Gap junction assembly / microtubule bundle formation / Kinesins / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / GTPase activating protein binding / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / natural killer cell mediated cytotoxicity / intercellular bridge / regulation of synapse organization / nuclear envelope lumen / cytoplasmic microtubule / MHC class I protein binding / Recycling pathway of L1 / microtubule-based process / RHOH GTPase cycle / spindle assembly / RHO GTPases activate IQGAPs / cellular response to interleukin-4 / Hedgehog 'off' state / COPI-mediated anterograde transport / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / AURKA Activation by TPX2 / tubulin binding / ciliary basal body / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / RHO GTPases Activate Formins / PKR-mediated signaling / cilium / structural constituent of cytoskeleton / mitotic spindle / microtubule cytoskeleton organization / Aggrephagy / HCMV Early Events / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / azurophil granule lumen / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / double-stranded RNA binding / mitotic cell cycle / cell body / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / Potential therapeutics for SARS / cytoskeleton / membrane raft / protein domain specific binding / cell division / GTPase activity / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / GTP binding / structural molecule activity / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain ...Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Tubulin polyglutamylase TTLL6 / Tubulin beta chain / Tubulin alpha-1B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Mahalingan, K.K. / Grotjahn, D. / Li, Y. / Lander, G.C. / Zehr, E.A. / Roll-Mecak, A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)ZO1 NS003163 米国
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2024
タイトル: Structural basis for α-tubulin-specific and modification state-dependent glutamylation.
著者: Kishore K Mahalingan / Danielle A Grotjahn / Yan Li / Gabriel C Lander / Elena A Zehr / Antonina Roll-Mecak /
要旨: Microtubules have spatiotemporally complex posttranslational modification patterns. Tubulin tyrosine ligase-like (TTLL) enzymes introduce the most prevalent modifications on α-tubulin and β-tubulin. ...Microtubules have spatiotemporally complex posttranslational modification patterns. Tubulin tyrosine ligase-like (TTLL) enzymes introduce the most prevalent modifications on α-tubulin and β-tubulin. How TTLLs specialize for specific substrate recognition and ultimately modification-pattern generation is largely unknown. TTLL6, a glutamylase implicated in ciliopathies, preferentially modifies tubulin α-tails in microtubules. Cryo-electron microscopy, kinetic analysis and single-molecule biochemistry reveal an unprecedented quadrivalent recognition that ensures simultaneous readout of microtubule geometry and posttranslational modification status. By binding to a β-tubulin subunit, TTLL6 modifies the α-tail of the longitudinally adjacent tubulin dimer. Spanning two tubulin dimers along and across protofilaments (PFs) ensures fidelity of recognition of both the α-tail and the microtubule. Moreover, TTLL6 reads out and is stimulated by glutamylation of the β-tail of the laterally adjacent tubulin dimer, mediating crosstalk between α-tail and β-tail. This positive feedback loop can generate localized microtubule glutamylation patterns. Our work uncovers general principles that generate tubulin chemical and topographic complexity.
履歴
登録2023年9月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha-1B chain
B: Tubulin beta chain
E: Tubulin beta chain
F: Tubulin alpha-1B chain
N: Tubulin polyglutamylase TTLL6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)297,16315
ポリマ－294,4455
非ポリマー2,71710
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 3種, 5分子 AFBEN

#1: タンパク質 Tubulin alpha-1B chain / Alpha-tubulin ubiquitous / Tubulin K-alpha-1 / Tubulin alpha-ubiquitous chain


分子量: 50204.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: tsA201 / 器官: kidney / 組織: kidney / 参照: UniProt: P68363
#2: タンパク質 Tubulin beta chain / Tubulin beta-5 chain


分子量: 49717.629 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: tsA201 / 器官: kidney / 組織: kidney / 参照: UniProt: P07437
#3: タンパク質 Tubulin polyglutamylase TTLL6 / Protein polyglutamylase TTLL6 / Tubulin--tyrosine ligase-like protein 6


分子量: 94601.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ttll6 / プラスミド: P7XNH3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Arctic Express DE3
参照: UniProt: A4Q9E8, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）

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非ポリマー , 4種, 10分子

#4: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-G2P / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GMPCPP


分子量: 521.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: GMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#7: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1TTLL6 bound to unmodified human microtubulesCOMPLEXMicrotubules were decorated with TTLL6 on electron microscopy grids#1-#30MULTIPLE SOURCES
2Tubulin alpha-1BCOMPLEX#11RECOMBINANT
3Tubulin betaICOMPLEX#21NATURAL
4Tubulin Tyrosine Ligase Like 6COMPLEX#31NATURAL
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
110.3 MDaYES
210.1 MDaYES
310.1 MDaYES
410.1 MDaYES
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID細胞内の位置器官
12Mus musculus (ハツカネズミ)10090cytoplasm
23Homo sapiens (ヒト)9606cytoplasmkidney
34Homo sapiens (ヒト)9606cytoplasmkidney
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: Arctic Express DE3 / プラスミド: P7XNH3
緩衝液pH: 7
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
180 mMPIPESC8H18N2O6S21
21 mMMagnesium chlorideMgCl21
31 mMEthylene glycol tetraacetic acidC14H24N2O101
41 mMDithiothreitolC4H10O2S21
51 mMGMPCPPC11H18N5O13P31
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: TTLL6 decorated microtubules heterogeneously
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 303 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 36000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
撮影平均露光時間: 9.75 sec. / 電子線照射量: 42 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
画像スキャン動画フレーム数/画像: 39 / 利用したフレーム数/画像: 1-39

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4GctfCTF補正
7Cootモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10RELION3初期オイラー角割当
11RELION3最終オイラー角割当
13RELION3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 59055
詳細: Due to highly heterogeneous TTLL decoration microtubules were manually selected. 59044 overlapping segments with a box size of 568 pixels were extracted every 82 A
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 392289 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: cross-correlation
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDAccession code詳細Initial refinement model-ID
15N5N

5n5n

5N5N1-4371
26VZU

6vzu

6VZU57-4612

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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