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- PDB-8u1j: N-Terminal domain of DNA-Damage Response Protein C (DdrC) from De... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8u1j
タイトルN-Terminal domain of DNA-Damage Response Protein C (DdrC) from Deinococcus radiodurans - Crystal form xMJ7102
要素DNA damage response protein C
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA Repair / Radioresistance
機能・相同性cellular response to desiccation / nucleoid / cellular response to gamma radiation / DNA repair / DNA damage response / cytoplasm / DNA damage response protein C
機能・相同性情報
生物種Deinococcus radiodurans R1 = ATCC 13939 = DSM 20539 (放射線耐性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Szabla, R. / Song, Y. / Junop, M.S.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)2008R00075 カナダ
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2024
タイトル: DdrC, a unique DNA repair factor from D. radiodurans, senses and stabilizes DNA breaks through a novel lesion-recognition mechanism.
著者: Szabla, R. / Li, M. / Warner, V. / Song, Y. / Junop, M.
履歴
登録2023年9月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.22024年7月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32024年9月4日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA damage response protein C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4001
ポリマ－14,4001
非ポリマー00
水00
1
A: DNA damage response protein C

A: DNA damage response protein C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8002
ポリマ－28,8002
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_555-x,-y,z1
Buried area1750 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area10920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.410, 73.410, 110.230
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Space group name HallI4bw2bw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x,z+3/4
#3: y+1/2,-x,z+3/4
#4: x+1/2,-y,-z+3/4
#5: -x+1/2,y,-z+3/4
#6: -x,-y,z
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z
#9: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#10: -y+1,x+1/2,z+5/4
#11: y+1,-x+1/2,z+5/4
#12: x+1,-y+1/2,-z+5/4
#13: -x+1,y+1/2,-z+5/4
#14: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
#15: y+1/2,x+1/2,-z+1/2
#16: -y+1/2,-x+1/2,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 DNA damage response protein C


分子量: 14399.754 Da / 分子数: 1 / 変異: delta(99-231) / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Selenium-derivatized N-terminal domain (residues 1-98) of DdrC from D.radiodurans with an N-terminal His-tag fusion separated by a flexible linker and a TEV protease site
由来: (組換発現) Deinococcus radiodurans R1 = ATCC 13939 = DSM 20539 (放射線耐性)
株: R1 / 遺伝子: ddrC / プラスミド: pMJ5741
詳細 (発現宿主): WT DdrC with N-term His-tag (TEV-cleavable)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): (DE3)-T1R / 参照: UniProt: Q9RYE6
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.7 % / 解説: Square-base bipyramid <0.1mm in all dimensions
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 3.0 ul of protein solution was mixed with 1.0 uL of crystallization solution and hung upside-down in a sealed chamber containing 1mL of well solution. During crystallization, an unknown ...詳細: 3.0 ul of protein solution was mixed with 1.0 uL of crystallization solution and hung upside-down in a sealed chamber containing 1mL of well solution. During crystallization, an unknown protease contaminant in the protein solution cleaved FL DdrC between residues 98 and 99, allowing for crystallization of residues 1-98. Protein solution: 257uM DdrC, 800mM NaCl 20mM Tris, pH 8.0 5% (v/v) Glycerol Unknown protease contaminant Crystallization solution (Midas1 - MD1-59 condition #91): 15% (v/v) Sokolan-CP42 200mM Potassium citrate tribasic Well solution: 3.25M Ammonium sulfate
Temp details: Termperature-controlled incubator at 20C

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Nitrogen cryo-stream / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97995 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月9日 / 詳細: CMCF-ID optics setup
放射モノクロメーター: double crystal multilayer monochromator (DCMM)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97995 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.972→37.79 Å / Num. obs: 3335 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 20.9 % / Biso Wilson estimate: 84.41 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rpim(I) all: 0.014 / Rrim(I) all: 0.062 / Net I/σ(I): 33.7
反射 シェル解像度: 2.972→3.023 Å / 冗長度: 20.2 % / Rmerge(I) obs: 0.462 / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / Num. unique obs: 164 / CC1/2: 0.956 / Rpim(I) all: 0.107 / Rrim(I) all: 0.485 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
MxDCデータ収集
autoPROC1.0.5 (2022-11-21)data processing
XDS20190315データ削減
XSCALE20230630データスケーリング
PHASER位相決定
BUCCANEERモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→37.79 Å / SU ML: 0.1611 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 19.7981
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2573 155 4.79 %
Rwork0.2252 3082 -
obs0.2268 3237 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 72.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→37.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数748 0 0 0 748
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0198765
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.66171042
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0855116
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.014139
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.2251278
LS精密化 シェル解像度: 3→37.79 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2573 155 -
Rwork0.2252 3082 -
obs--99.91 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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