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- PDB-8trw: Structure of human LIAS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8trw
タイトルStructure of human LIAS
要素Lipoyl synthase, mitochondrial
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / Lipoyl synthase / LIAS
機能・相同性
機能・相同性情報


lipoyl synthase / lipoate synthase activity / lipoate biosynthetic process / Protein lipoylation / neural tube closure / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / response to oxidative stress / response to lipopolysaccharide / mitochondrial matrix / inflammatory response ...lipoyl synthase / lipoate synthase activity / lipoate biosynthetic process / Protein lipoylation / neural tube closure / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / response to oxidative stress / response to lipopolysaccharide / mitochondrial matrix / inflammatory response / mitochondrion / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Lipoyl synthase, N-terminal / N-terminal domain of lipoyl synthase of Radical_SAM family / Lipoyl synthase / Elp3/MiaB/NifB / Elongator protein 3, MiaB family, Radical SAM / Radical SAM superfamily / Radical SAM core domain profile. / Radical SAM / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / IRON/SULFUR CLUSTER / Lipoyl synthase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.54 Å
データ登録者Esakova, O.A. / Warui, D.M. / Neti, S.S. / Alumasa, J.N. / Booker, S.J.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM-122595 米国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB1716686 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI)SJB 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural basis for the mechanism of the human lipoyl synthase (LIAS) and its complex with the H-protein
著者: Esakova, O.A. / Warui, D.M. / Neti, S.S. / Alumasa, J.N. / Booker, S.J.
履歴
登録2023年8月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年6月11日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lipoyl synthase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8406
ポリマ－41,5441
非ポリマー1,2965
水6,684371
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)68.353, 88.789, 108.166
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-579-

HOH

21A-725-

HOH

31A-729-

HOH

41A-802-

HOH

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 Lipoyl synthase, mitochondrial


分子量: 41543.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LIAS / 発現宿主: Escherichia (バクテリア) / 参照: UniProt: O43766
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-1)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
DGlcpa1-1DGlcpaGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a1-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(1+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 4種, 375分子

#3: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 371 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.04 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M HEPES pH 7.5, 0.2 M Sodium sulfate, 30% (w/v) PEG 3350, 3% (w/v) D-(+)-trehalose

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2020年10月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.54→50 Å / Num. obs: 199757 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 4.1 % / CC1/2: 0.996 / CC star: 0.999 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 1.54→1.57 Å / Num. unique obs: 2402 / CC1/2: 0.709

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.54→27.08 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 16.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1804 3168 4.22 %
Rwork0.1521 --
obs0.1532 75051 78.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.54→27.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2339 0 36 371 2746
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012548
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1823482
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.084990
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079393
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.013440
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.54-1.560.2332590.25021322X-RAY DIFFRACTION33
1.56-1.580.2933700.23461632X-RAY DIFFRACTION42
1.58-1.610.1904800.21321794X-RAY DIFFRACTION45
1.61-1.640.1952890.19592024X-RAY DIFFRACTION51
1.64-1.670.1897950.18062200X-RAY DIFFRACTION55
1.67-1.70.20841020.17582344X-RAY DIFFRACTION59
1.7-1.730.18431060.16992547X-RAY DIFFRACTION64
1.73-1.770.17331240.1542848X-RAY DIFFRACTION72
1.77-1.810.17921420.15483139X-RAY DIFFRACTION79
1.81-1.860.15731530.15133347X-RAY DIFFRACTION85
1.86-1.910.16781490.15163517X-RAY DIFFRACTION89
1.91-1.960.14931570.14183654X-RAY DIFFRACTION93
1.96-2.030.17821640.14513754X-RAY DIFFRACTION95
2.03-2.10.1961700.15253865X-RAY DIFFRACTION97
2.1-2.180.17131760.14473838X-RAY DIFFRACTION98
2.18-2.280.18721660.14953874X-RAY DIFFRACTION97
2.28-2.40.18331700.143774X-RAY DIFFRACTION97
2.4-2.550.16321720.15323838X-RAY DIFFRACTION97
2.55-2.750.19981700.15963786X-RAY DIFFRACTION96
2.75-3.030.19431720.15513813X-RAY DIFFRACTION96
3.03-3.460.17741630.15143743X-RAY DIFFRACTION95
3.46-4.360.18481670.13513724X-RAY DIFFRACTION94
4.36-27.080.16751520.15243506X-RAY DIFFRACTION88
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 46.0838 Å / Origin y: 15.792 Å / Origin z: 36.7668 Å
111213212223313233
T0.0954 Å2-0.0143 Å2-0.0025 Å2-0.0771 Å20.0177 Å2--0.0871 Å2
L1.4306 °2-0.2132 °2-0.1237 °2-0.5425 °2-0.1326 °2--0.7364 °2
S-0.0245 Å °-0.0473 Å °-0.0699 Å °0.0094 Å °0.0106 Å °-0.0287 Å °0.0448 Å °0.0141 Å °0.0073 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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