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- PDB-8trt: Structure of the EphA2 CRD bound to FabS1CE_C1, monoclinic form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8trt
タイトルStructure of the EphA2 CRD bound to FabS1CE_C1, monoclinic form
要素
  • (S1CE variant of Fab C1 ...) x 2
  • Ephrin type-A receptor 2
キーワードSIGNALING PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / Cell signalling / antibody / agonist / high affinity / clustering / activation / SIGNALING PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


notochord cell development / notochord formation / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / lens fiber cell morphogenesis / axial mesoderm formation / cAMP metabolic process / regulation of blood vessel endothelial cell migration / pericyte cell differentiation / ephrin receptor activity ...notochord cell development / notochord formation / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / lens fiber cell morphogenesis / axial mesoderm formation / cAMP metabolic process / regulation of blood vessel endothelial cell migration / pericyte cell differentiation / ephrin receptor activity / leading edge membrane / negative regulation of chemokine production / response to growth factor / post-anal tail morphogenesis / activation of GTPase activity / bone remodeling / positive regulation of bicellular tight junction assembly / regulation of lamellipodium assembly / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / central nervous system neuron differentiation / tight junction / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / neural tube development / mammary gland epithelial cell proliferation / RHOV GTPase cycle / growth factor binding / EPHA-mediated growth cone collapse / regulation of cell adhesion mediated by integrin / RHOU GTPase cycle / lamellipodium membrane / RHOG GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / regulation of angiogenesis / ephrin receptor signaling pathway / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / vasculogenesis / keratinocyte differentiation / RAC1 GTPase cycle / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / osteoclast differentiation / negative regulation of angiogenesis / molecular function activator activity / skeletal system development / protein localization to plasma membrane / cell chemotaxis / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cell motility / receptor protein-tyrosine kinase / ruffle membrane / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / osteoblast differentiation / cell migration / lamellipodium / virus receptor activity / angiogenesis / receptor complex / cell adhesion / defense response to Gram-positive bacterium / positive regulation of cell migration / cadherin binding / inflammatory response / focal adhesion / cell surface / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. ...Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin type-A receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Singer, A.U. / Bruce, H.A. / Blazer, L. / Adams, J.J. / Sicheri, F. / Sidhu, S.S.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Celgene CorporationOperating Contract 米国
Bristol-Myers Squibb (BMS) ResearchCollaboration and Option Agreement 米国
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2024
タイトル: Engineered antigen-binding fragments for enhanced crystallization of antibody:antigen complexes.
著者: Bruce, H.A. / Singer, A.U. / Filippova, E.V. / Blazer, L.L. / Adams, J.J. / Enderle, L. / Ben-David, M. / Radley, E.H. / Mao, D.Y.L. / Pau, V. / Orlicky, S. / Sicheri, F. / Kurinov, I. / ...著者: Bruce, H.A. / Singer, A.U. / Filippova, E.V. / Blazer, L.L. / Adams, J.J. / Enderle, L. / Ben-David, M. / Radley, E.H. / Mao, D.Y.L. / Pau, V. / Orlicky, S. / Sicheri, F. / Kurinov, I. / Atwell, S. / Kossiakoff, A.A. / Sidhu, S.S.
履歴
登録2023年8月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.title ..._citation.journal_volume / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S1CE variant of Fab C1 heavy chain
G: S1CE variant of Fab C1 light chain
B: S1CE variant of Fab C1 heavy chain
C: S1CE variant of Fab C1 light chain
E: Ephrin type-A receptor 2
D: Ephrin type-A receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,74512
ポリマ－122,5576
非ポリマー1886
水362
1
A: S1CE variant of Fab C1 heavy chain
G: S1CE variant of Fab C1 light chain
E: Ephrin type-A receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,3495
ポリマ－61,2783
非ポリマー712
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: S1CE variant of Fab C1 heavy chain
C: S1CE variant of Fab C1 light chain
D: Ephrin type-A receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,3957
ポリマ－61,2783
非ポリマー1174
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.710, 182.135, 74.380
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.930, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 ED

#3: タンパク質 Ephrin type-A receptor 2 / Epithelial cell kinase / Tyrosine-protein kinase receptor ECK


分子量: 13961.746 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHA2, ECK / プラスミド: pSCSTa
詳細 (発現宿主): expressed with a C-terminal thrombin cleavage site and 6-his sequence. The residues LTPR at the C-terminus are derived from the thrombin cleavage site
細胞株 (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P29317, receptor protein-tyrosine kinase

-
抗体 , 2種, 4分子 ABGC

#1: 抗体 S1CE variant of Fab C1 heavy chain


分子量: 23883.762 Da / 分子数: 2 / 変異: SSASTK replaced by FNQIK / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Fab produced by randomization of CDR regions and selected by phage display. Fabs utilize IMGT (LeClerc et al., Dev Comp Immunol. 2003 Jan;27(1):55-77) numbering.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pSCSTa / 細胞株 (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 S1CE variant of Fab C1 light chain


分子量: 23432.895 Da / 分子数: 2 / 変異: SPHAGLSSP replaced by QGTTS; Q165S, K167Y / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Fab produced by randomization of CDR regions and selected by phage display. Fabs utilize IMGT (LeClerc et al., Dev Comp Immunol. 2003 Jan;27(1):55-77) numbering.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pSCSTa / 細胞株 (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

-
非ポリマー , 3種, 8分子

#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.39 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 200 mM sodium chloride, 100 mM Bis-Tris, 20% PEG3350
Temp details: room temperature

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年4月5日 / 詳細: Mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→68.78 Å / Num. obs: 32852 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 58.06 Å2 / CC1/2: 0.989 / Rmerge(I) obs: 0.195 / Rpim(I) all: 0.079 / Rrim(I) all: 0.211 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル解像度: 2.9→3.04 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.874 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 4372 / CC1/2: 0.783 / Rpim(I) all: 0.384 / Rrim(I) all: 0.959 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PHENIX1.19.2_4158精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 8TRS

8trs


解像度: 3→68.78 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 25.7589
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2442 1820 6.19 %
Rwork0.1935 27582 -
obs0.1966 29402 95.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 62.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→68.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8200 0 6 2 8208
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01078427
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.210711502
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06411287
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00951488
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.28822934
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.080.35071500.3042140X-RAY DIFFRACTION97.78
3.08-3.170.3011440.27032130X-RAY DIFFRACTION97.6
3.17-3.270.29781300.26262159X-RAY DIFFRACTION96.83
3.27-3.390.31771500.25942149X-RAY DIFFRACTION96.52
3.39-3.530.28821300.2262095X-RAY DIFFRACTION95.7
3.53-3.690.25951280.21661875X-RAY DIFFRACTION85.38
3.69-3.880.24191300.20352142X-RAY DIFFRACTION96.64
3.88-4.120.24241430.19632188X-RAY DIFFRACTION98.11
4.13-4.440.20961500.15362154X-RAY DIFFRACTION98.08
4.44-4.890.19211430.1412167X-RAY DIFFRACTION98.3
4.89-5.60.20391430.15392170X-RAY DIFFRACTION97.93
5.6-7.050.25551380.19582074X-RAY DIFFRACTION93.14
7.05-68.780.2281410.17082139X-RAY DIFFRACTION95.44

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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