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- PDB-8trs: Structure of the EphA2 CRD bound to FabS1CE_C1, trigonal form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8trs
タイトルStructure of the EphA2 CRD bound to FabS1CE_C1, trigonal form
要素
  • (S1CE variant of Fab C1 ...) x 2
  • Ephrin type-A receptor 2
キーワードSIGNALING PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / Cell signalling / antibody / agonist / high affinity / clustering / activation / SIGNALING PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


notochord cell development / notochord formation / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / lens fiber cell morphogenesis / axial mesoderm formation / cAMP metabolic process / regulation of blood vessel endothelial cell migration / pericyte cell differentiation / ephrin receptor activity ...notochord cell development / notochord formation / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / lens fiber cell morphogenesis / axial mesoderm formation / cAMP metabolic process / regulation of blood vessel endothelial cell migration / pericyte cell differentiation / ephrin receptor activity / leading edge membrane / negative regulation of chemokine production / response to growth factor / post-anal tail morphogenesis / activation of GTPase activity / bone remodeling / positive regulation of bicellular tight junction assembly / regulation of lamellipodium assembly / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / central nervous system neuron differentiation / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / tight junction / RND3 GTPase cycle / neural tube development / mammary gland epithelial cell proliferation / RHOV GTPase cycle / growth factor binding / EPHA-mediated growth cone collapse / regulation of cell adhesion mediated by integrin / RHOU GTPase cycle / lamellipodium membrane / RHOG GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / regulation of angiogenesis / ephrin receptor signaling pathway / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / vasculogenesis / keratinocyte differentiation / RAC1 GTPase cycle / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / osteoclast differentiation / molecular function activator activity / negative regulation of angiogenesis / skeletal system development / protein localization to plasma membrane / cell chemotaxis / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cell motility / receptor protein-tyrosine kinase / ruffle membrane / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / osteoblast differentiation / cell migration / lamellipodium / virus receptor activity / angiogenesis / receptor complex / cell adhesion / defense response to Gram-positive bacterium / positive regulation of cell migration / cadherin binding / inflammatory response / focal adhesion / cell surface / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. ...Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Fibronectin type III domain / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Ephrin type-A receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Singer, A.U. / Bruce, H.A. / Blazer, L. / Adams, J.J. / Sicheri, F. / Sidhu, S.S.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Celgene CorporationOperating Contract 米国
Bristol-Myers Squibb (BMS) ResearchCollaboration and Option Agreement
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2024
タイトル: Engineered antigen-binding fragments for enhanced crystallization of antibody:antigen complexes.
著者: Bruce, H.A. / Singer, A.U. / Filippova, E.V. / Blazer, L.L. / Adams, J.J. / Enderle, L. / Ben-David, M. / Radley, E.H. / Mao, D.Y.L. / Pau, V. / Orlicky, S. / Sicheri, F. / Kurinov, I. / ...著者: Bruce, H.A. / Singer, A.U. / Filippova, E.V. / Blazer, L.L. / Adams, J.J. / Enderle, L. / Ben-David, M. / Radley, E.H. / Mao, D.Y.L. / Pau, V. / Orlicky, S. / Sicheri, F. / Kurinov, I. / Atwell, S. / Kossiakoff, A.A. / Sidhu, S.S.
履歴
登録2023年8月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.title ..._citation.journal_volume / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S1CE variant of Fab C1 heavy chain
G: S1CE variant of Fab C1 light chain
D: Ephrin type-A receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,82647
ポリマ－61,2783
非ポリマー2,54844
水4,270237
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13440 Å2
ΔGint-117 kcal/mol
Surface area24390 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)71.376, 71.376, 235.014
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 D

#3: タンパク質 Ephrin type-A receptor 2 / Epithelial cell kinase / Tyrosine-protein kinase receptor ECK


分子量: 13961.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: residues 203-330 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHA2, ECK / プラスミド: pSCSTa
詳細 (発現宿主): expressed with a C-terminal thrombin cleavage site and 6-his sequence. The residues LTPR at the C-terminus are derived from the thrombin cleavage site
細胞株 (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P29317, receptor protein-tyrosine kinase

-
抗体 , 2種, 2分子 AG

#1: 抗体 S1CE variant of Fab C1 heavy chain


分子量: 23883.762 Da / 分子数: 1 / 変異: SSASTK replaced by FNQIK / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Fab produced by randomization of CDR regions and selected by phage display. Fabs utilize IMGT (LeClerc et al., Dev Comp Immunol. 2003 Jan;27(1):55-77) numbering.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pSCSTa / 細胞株 (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 S1CE variant of Fab C1 light chain


分子量: 23432.895 Da / 分子数: 1 / 変異: SPHAGLSSP replaced by QGTTS; Q165S, K167Y / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Fab produced by randomization of CDR regions and selected by phage display. Fabs utilize IMGT (LeClerc et al., Dev Comp Immunol. 2003 Jan;27(1):55-77) numbering.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pSCSTa / 細胞株 (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

-
非ポリマー , 5種, 281分子

#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.39 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 200 mM ammonium chloride, 30% PEG600 (GRAS1 condition A8)
Temp details: room temperature

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年4月5日 / 詳細: Mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→117.51 Å / Num. obs: 60648 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.5 % / Biso Wilson estimate: 41.8 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rpim(I) all: 0.015 / Rrim(I) all: 0.052 / Net I/σ(I): 28.7
反射 シェル解像度: 1.85→1.89 Å / Rmerge(I) obs: 1.516 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 3633 / CC1/2: 0.692 / Rpim(I) all: 0.458 / Rrim(I) all: 1.585 / % possible all: 99.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3FL7

3fl7


解像度: 1.9→61.81 Å / SU ML: 0.229 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.437
立体化学のターゲット値: GEOSTD + MONOMER LIBRARY + CDL V1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.214 2734 4.89 %
Rwork0.18 --
obs0.182 55894 100 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 50.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→61.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4190 0 143 237 4570
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074425
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9595986
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2291561
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064662
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007768
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.930.3371030.27372691X-RAY DIFFRACTION100
1.93-1.970.34081320.24482583X-RAY DIFFRACTION100
1.97-2.010.26151180.22532614X-RAY DIFFRACTION100
2.01-2.050.25231360.21532599X-RAY DIFFRACTION100
2.05-2.090.25671210.20552654X-RAY DIFFRACTION100
2.09-2.140.22091570.19542585X-RAY DIFFRACTION100
2.14-2.190.20251470.20532615X-RAY DIFFRACTION100
2.19-2.250.25761580.20032620X-RAY DIFFRACTION100
2.25-2.320.25811440.21772609X-RAY DIFFRACTION100
2.32-2.390.24261430.20872626X-RAY DIFFRACTION100
2.39-2.480.27451370.21142632X-RAY DIFFRACTION100
2.48-2.580.23031350.20212651X-RAY DIFFRACTION100
2.58-2.70.2738960.20572676X-RAY DIFFRACTION100
2.7-2.840.23581400.19842655X-RAY DIFFRACTION100
2.84-3.020.24591270.2052664X-RAY DIFFRACTION100
3.02-3.250.21971490.18422693X-RAY DIFFRACTION100
3.25-3.580.20241570.17782658X-RAY DIFFRACTION100
3.58-4.090.1881580.16692669X-RAY DIFFRACTION100
4.09-5.160.17081280.142771X-RAY DIFFRACTION100
5.16-61.810.20851480.17392895X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.31090.5832-0.42411.75270.45384.59640.221-0.2991-0.0520.073-0.1518-0.1388-0.17830.1534-0.0580.3087-0.04060.01890.28720.03080.320728.9983-18.01265.5263
21.1028-0.24190.15510.6028-1.63554.6766-0.0242-0.47290.5340.17250.04140.1161-0.55540.3529-0.02440.3914-0.1182-0.00530.6263-0.0050.466129.8033-20.438227.2275
34.29541.507-0.20435.2778-0.53232.6561-0.013-0.1020.01760.0692-0.0710.17810.06030.20230.07840.2002-0.0032-0.01370.43110.00230.282716.1523-34.08535.9103
46.7115.8872-4.58786.9228-4.22384.6640.6776-0.12630.49750.5165-0.38680.5511-0.5878-0.145-0.30550.32480.10030.02940.4006-0.01630.352.1341-17.77688.032
53.83582.0158-1.37374.6266-0.58563.47080.11520.10980.2496-0.3794-0.01370.3117-0.2792-0.3748-0.09950.27510.0598-0.0160.2929-0.01790.26117.2215-19.5116-0.3427
65.19224.1841-1.92946.7943-2.37583.18330.2524-0.13250.09850.055-0.3136-0.03-0.3344-0.09370.01870.28630.08420.01170.2797-0.00990.275410.3437-18.81023.6248
73.01892.2462-4.36063.2012-4.60267.4950.0191-0.0082-0.1579-0.06210.0321-0.14770.0532-0.5613-0.04910.322-0.060.00550.56220.03110.3889-2.5492-27.709619.857
88.84940.13427.32295.36131.04838.0116-0.1273-1.3485-0.19770.34110.1868-0.42160.3541-0.3209-0.05830.33360.04110.03570.6975-0.00120.320912.7833-29.099146.0956
92.22050.4113.81832.06431.97177.4204-0.1012-0.04580.2454-0.06540.0092-0.0441-0.3088-0.04430.10290.2401-0.0740.02730.54410.04290.39982.9351-23.623235.9105
104.1750.08942.03069.3136.18884.9609-0.2527-0.46110.3470.19940.0260.3562-0.3434-0.05840.44570.3004-0.0004-0.01960.50970.08240.46865.9502-16.694541.3304
116.32511.00164.41999.18473.26197.7321-0.34520.1941-0.8093-0.64890.3376-0.9450.18840.79170.07080.3504-0.09880.03730.568-0.01080.52913.1658-31.447923.0192
124.71775.02966.67078.3256.10869.5793-0.2824-0.10610.24760.54740.305-0.4176-0.50710.62820.05990.33930.0229-0.03680.598-0.07250.553311.92-20.504247.6623
135.68832.01354.68884.5611.87023.86490.2538-1.00820.16760.37760.0645-0.20730.0773-0.5292-0.4910.34160.00730.03880.88590.01810.3863-0.0944-24.612745.8478
143.0403-4.409-1.3187.98831.97236.2760.24950.231-0.2404-0.1718-0.77410.23620.1913-0.69380.51910.53850.0402-0.00040.7798-0.14820.622528.7508-42.1579-31.6659
159.0361-9.0568-7.51779.38598.2727.81960.25090.7738-0.3975-0.0604-0.4921-0.11210.0741-0.28110.32280.47860.0571-0.01660.5653-0.04220.454228.2407-32.3141-24.5653
164.61020.8258-0.79824.649-1.4224.27890.23050.32230.37060.07740.0345-0.052-0.7643-0.0486-0.25360.52490.07680.0570.35710.06050.297322.1905-9.441-15.755
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 130 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 131 through 143 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 144 through 239 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'G' and (resid 1 through 18 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'G' and (resid 19 through 91 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'G' and (resid 92 through 119 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'G' and (resid 120 through 131 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'G' and (resid 132 through 146 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'G' and (resid 147 through 168 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'G' and (resid 169 through 181 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'G' and (resid 182 through 192 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'G' and (resid 193 through 206 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'G' and (resid 207 through 232 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'D' and (resid 199 through 237 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'D' and (resid 238 through 285 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'D' and (resid 286 through 329 )

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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