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- PDB-8too: Crystal structure of Epstein-Barr virus gp42 in complex with anti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8too
タイトルCrystal structure of Epstein-Barr virus gp42 in complex with antibody 4C12
要素
  • 4C12 heavy chain
  • 4C12 light chain
  • Glycoprotein 42
キーワードIMMUNE SYSTEM / Viral Protein / Antibody
機能・相同性C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / host cell membrane / carbohydrate binding / virion membrane / membrane / Glycoprotein 42
機能・相同性情報
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Epstein-Barr virus (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Bu, W. / Kumar, A. / Board, N. / Kim, J. / Dowdell, K. / Zhang, S. / Lei, Y. / Hostal, A. / Krogmann, T. / Wang, Y. ...Bu, W. / Kumar, A. / Board, N. / Kim, J. / Dowdell, K. / Zhang, S. / Lei, Y. / Hostal, A. / Krogmann, T. / Wang, Y. / Pittaluga, S. / Marcotrigiano, J. / Cohen, J.I.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2024
タイトル: Epstein-Barr virus gp42 antibodies reveal sites of vulnerability for receptor binding and fusion to B cells.
著者: Bu, W. / Kumar, A. / Board, N.L. / Kim, J. / Dowdell, K. / Zhang, S. / Lei, Y. / Hostal, A. / Krogmann, T. / Wang, Y. / Pittaluga, S. / Marcotrigiano, J. / Cohen, J.I.
履歴
登録2023年8月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 4C12 light chain
B: 4C12 heavy chain
C: 4C12 light chain
D: 4C12 heavy chain
E: 4C12 light chain
F: 4C12 light chain
G: 4C12 heavy chain
H: 4C12 heavy chain
I: Glycoprotein 42
J: Glycoprotein 42
K: Glycoprotein 42
L: Glycoprotein 42


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)258,81712
ポリマ－258,81712
非ポリマー00
水3,441191
1
A: 4C12 light chain
B: 4C12 heavy chain
I: Glycoprotein 42


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,7043
ポリマ－64,7043
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: 4C12 light chain
D: 4C12 heavy chain
J: Glycoprotein 42


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,7043
ポリマ－64,7043
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: 4C12 light chain
H: 4C12 heavy chain
L: Glycoprotein 42


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,7043
ポリマ－64,7043
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
F: 4C12 light chain
G: 4C12 heavy chain
K: Glycoprotein 42


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,7043
ポリマ－64,7043
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.296, 63.568, 199.278
Angle α, β, γ (deg.)89.81, 89.75, 88.86
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: 抗体
4C12 light chain


分子量: 23604.100 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体
4C12 heavy chain


分子量: 25154.045 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: タンパク質
Glycoprotein 42


分子量: 15946.102 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Epstein-Barr virus (ヘルペスウイルス)
遺伝子: BZLF2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03205
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 191 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.84 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20mM Tris pH7.5, 150mM NaCl, 0.2M zinc acetate dihydrate, and 18% PEG 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→66.42 Å / Num. obs: 73888 / % possible obs: 91.8 % / 冗長度: 3.8 % / Rsym value: 0.157 / Net I/σ(I): 5.4
反射 シェル解像度: 2.6→2.6 Å / Num. unique obs: 7047 / Rsym value: 1.187

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.19.2_4158: ???)精密化
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→53.51 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 32.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2746 3745 5.08 %
Rwork0.2256 --
obs0.2281 73652 91.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→53.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17022 0 0 191 17213
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00417488
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.81623901
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.6172438
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0512703
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0063047
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.630.38061160.30652538X-RAY DIFFRACTION87
2.63-2.670.32751180.30132439X-RAY DIFFRACTION85
2.67-2.70.35211490.32256X-RAY DIFFRACTION83
2.7-2.740.43551040.28022239X-RAY DIFFRACTION78
2.74-2.780.33911480.27422584X-RAY DIFFRACTION91
2.78-2.830.33491400.2492673X-RAY DIFFRACTION95
2.83-2.870.32281250.25192687X-RAY DIFFRACTION95
2.87-2.920.31261370.25662708X-RAY DIFFRACTION95
2.92-2.980.34251370.25972701X-RAY DIFFRACTION95
2.98-3.030.34161400.262688X-RAY DIFFRACTION95
3.03-3.10.29641480.24362636X-RAY DIFFRACTION94
3.1-3.160.33511510.25362697X-RAY DIFFRACTION94
3.16-3.240.36931250.25482640X-RAY DIFFRACTION95
3.24-3.320.28551550.23662695X-RAY DIFFRACTION94
3.32-3.410.25231790.2242557X-RAY DIFFRACTION94
3.41-3.510.32961480.2212649X-RAY DIFFRACTION93
3.51-3.620.29551480.22862541X-RAY DIFFRACTION91
3.62-3.750.29981370.23272534X-RAY DIFFRACTION89
3.75-3.90.26471160.22292441X-RAY DIFFRACTION86
3.9-4.080.25761050.20012345X-RAY DIFFRACTION82
4.08-4.290.25491570.18472709X-RAY DIFFRACTION97
4.29-4.560.19581780.17632725X-RAY DIFFRACTION97
4.56-4.910.20521500.17142719X-RAY DIFFRACTION96
4.91-5.410.23641370.19252673X-RAY DIFFRACTION95
5.41-6.190.29161190.22382702X-RAY DIFFRACTION95
6.19-7.790.25131390.24732412X-RAY DIFFRACTION85
7.79-53.510.24171390.23722719X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 4.1318 Å / Origin y: -18.8885 Å / Origin z: 8.2062 Å
111213212223313233
T0.1289 Å20.0436 Å20.0162 Å2-0.5478 Å20.0904 Å2--0.3208 Å2
L-0.0109 °20.0094 °2-0.0379 °2-0.0387 °2-0.0162 °2--0.1162 °2
S0.0049 Å °-0.0113 Å °-0.0214 Å °0.0034 Å °0.0146 Å °-0.0025 Å °0.0024 Å °0.0152 Å °-0.0212 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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