[日本語] English
万見
- PDB-8tnn: Crystal structure of Epstein-Barr virus gH/gL/gp42 in complex wit... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8tnn
タイトルCrystal structure of Epstein-Barr virus gH/gL/gp42 in complex with gp42 antibody A10
要素
  • (Envelope glycoprotein ...) x 2
  • A10 heavy chain
  • A10 light chain
  • Glycoprotein 42
キーワードIMMUNE SYSTEM / Viral Protein / Antibody
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell membrane / host cell endosome membrane / carbohydrate binding / host cell Golgi apparatus / fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral envelope / symbiont entry into host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus glycoprotein L, rhadinovirus-type / Herpesvirus glycoprotein L, rhadinovirus-type superfamily / Viral glycoprotein L / Envelope glycoprotein L / Herpesvirus glycoprotein H main domain / Herpesvirus glycoprotein H / Herpesvirus glycoprotein H, C-terminal / Herpesvirus glycoprotein H, C-terminal domain superfamily / Herpesvirus glycoprotein H C-terminal domain / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycoprotein 42 / Envelope glycoprotein L / Envelope glycoprotein H
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 4 strain B95-8 (ヘルペスウイルス)
Macaca fascicularis (カニクイザル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.36 Å
データ登録者Bu, W. / Kumar, A. / Board, N. / Kim, J. / Dowdell, K. / Zhang, S. / Lei, Y. / Hostal, A. / Krogmann, T. / Wang, Y. ...Bu, W. / Kumar, A. / Board, N. / Kim, J. / Dowdell, K. / Zhang, S. / Lei, Y. / Hostal, A. / Krogmann, T. / Wang, Y. / Pittaluga, S. / Marcotrigiano, J. / Cohen, J.I.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2024
タイトル: Epstein-Barr virus gp42 antibodies reveal sites of vulnerability for receptor binding and fusion to B cells.
著者: Bu, W. / Kumar, A. / Board, N.L. / Kim, J. / Dowdell, K. / Zhang, S. / Lei, Y. / Hostal, A. / Krogmann, T. / Wang, Y. / Pittaluga, S. / Marcotrigiano, J. / Cohen, J.I.
履歴
登録2023年8月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月22日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name
改定 1.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Envelope glycoprotein H
B: Envelope glycoprotein L
C: Glycoprotein 42
D: Envelope glycoprotein H
E: Envelope glycoprotein L
F: Glycoprotein 42
G: A10 light chain
H: A10 heavy chain
I: A10 light chain
J: A10 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)312,85920
ポリマ－309,91710
非ポリマー2,94310
水00
1
A: Envelope glycoprotein H
B: Envelope glycoprotein L
C: Glycoprotein 42
G: A10 light chain
H: A10 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,65111
ポリマ－154,9585
非ポリマー1,6936
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Envelope glycoprotein H
E: Envelope glycoprotein L
F: Glycoprotein 42
I: A10 light chain
J: A10 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,2099
ポリマ－154,9585
非ポリマー1,2504
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)88.750, 138.960, 316.264
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
Envelope glycoprotein ... , 2種, 4分子 ADBE

#1: タンパク質 Envelope glycoprotein H


分子量: 72829.578 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 4 strain B95-8 (ヘルペスウイルス)
遺伝子: gH / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03231
#2: タンパク質 Envelope glycoprotein L


分子量: 12475.127 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 4 strain B95-8 (ヘルペスウイルス)
遺伝子: gL / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03212

-
タンパク質 , 1種, 2分子 CF

#3: タンパク質 Glycoprotein 42


分子量: 21626.496 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 4 strain B95-8 (ヘルペスウイルス)
遺伝子: BZLF2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03205

-
抗体 , 2種, 4分子 GIHJ

#4: 抗体 A10 light chain


分子量: 22654.947 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Macaca fascicularis (カニクイザル)
発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#5: 抗体 A10 heavy chain


分子量: 25372.203 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Macaca fascicularis (カニクイザル)
発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

-
糖 , 2種, 10分子

#6: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.94 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20mM Tris pH7.5, 150mM NaCl, 0.1M citric-acid-BIS-TRIS propane, and 10% PEG 3,350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.36→54.67 Å / Num. obs: 56676 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.4 % / Rsym value: 0.215 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 3.36→3.41 Å / Num. unique obs: 5565 / Rsym value: 3.918

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.19.2_4158: ???)精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.36→45.83 Å / SU ML: 0.55 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.11 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.281 2763 4.88 %
Rwork0.234 --
obs0.236 56635 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.36→45.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20103 0 190 0 20293
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00420782
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7728439
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.4272984
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0473355
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0063624
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.36-3.420.4391350.37592676X-RAY DIFFRACTION100
3.42-3.480.36641350.34722615X-RAY DIFFRACTION100
3.48-3.550.38421190.3292686X-RAY DIFFRACTION100
3.55-3.620.33711300.31282635X-RAY DIFFRACTION100
3.62-3.70.35851460.30472700X-RAY DIFFRACTION100
3.7-3.780.35621210.28692619X-RAY DIFFRACTION100
3.78-3.880.34091450.29152710X-RAY DIFFRACTION100
3.88-3.980.33891520.27272620X-RAY DIFFRACTION100
3.98-4.10.3091520.25522678X-RAY DIFFRACTION100
4.1-4.230.29351330.242690X-RAY DIFFRACTION100
4.23-4.380.30951310.22772650X-RAY DIFFRACTION100
4.38-4.560.29271380.212673X-RAY DIFFRACTION100
4.56-4.770.25881510.20362678X-RAY DIFFRACTION100
4.77-5.020.25981370.20722709X-RAY DIFFRACTION100
5.02-5.330.26991410.21592695X-RAY DIFFRACTION100
5.33-5.740.30131370.22892707X-RAY DIFFRACTION100
5.74-6.320.31421350.242747X-RAY DIFFRACTION100
6.32-7.230.23931380.23772721X-RAY DIFFRACTION100
7.23-9.10.23681390.21052793X-RAY DIFFRACTION100
9.1-45.830.24921480.21152870X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 1.5604 Å / Origin y: -17.2469 Å / Origin z: 40.5285 Å
111213212223313233
T0.8878 Å2-0.0561 Å20.2071 Å2-1.0562 Å2-0.0129 Å2--0.8578 Å2
L0.4256 °2-0.1495 °20.0969 °2-0.7097 °2-0.0244 °2--0.5354 °2
S0.0645 Å °-0.0372 Å °0.1582 Å °0.1271 Å °-0.0392 Å °-0.0052 Å °-0.2636 Å °-0.0155 Å °-0.0178 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る