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- PDB-8t0l: E. coli Sw2/Snf2 ATPase RapA bound to both ADP-AlF3 and reconstit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8t0l
タイトルE. coli Sw2/Snf2 ATPase RapA bound to both ADP-AlF3 and reconstituted E. coli RNA polymerase post-termination complex on negatively-supercoiled DNA
要素
  • (DNA-directed RNA polymerase subunit ...) x 4
  • DNA (29-MER)
  • DNA (5'-D(P*TP*CP*TP*GP*AP*AP*TP*TP*TP*AP*AP*AP*TP*TP*CP*AP*GP*A)-3')
  • RNA polymerase-associated protein RapA
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / RNA polymerase / Negatively supercoiled DNA / Sigma-independent transcription / RapA / RNAP recycling / Sw2/Snf2 ATPase / TRANSCRIPTION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity, acting on acid anhydrides / DNA-directed RNA polymerase complex / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ribonucleoside binding / : / : / : / : / : ...hydrolase activity, acting on acid anhydrides / DNA-directed RNA polymerase complex / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ribonucleoside binding / : / : / : / : / : / : / DNA-directed RNA polymerase / protein dimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RNA polymerase recycling, bacterial, C-terminal / RNA polymerase-associated protein RapA / RapA, N-terminal Tudor like domain 1 / RapA, N-terminal Tudor-like domain 2 / RNA polymerase recycling family C-terminal / RapA N-terminal Tudor like domain / RapA N-terminal Tudor like domain 1 / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal ...RNA polymerase recycling, bacterial, C-terminal / RNA polymerase-associated protein RapA / RapA, N-terminal Tudor like domain 1 / RapA, N-terminal Tudor-like domain 2 / RNA polymerase recycling family C-terminal / RapA N-terminal Tudor like domain / RapA N-terminal Tudor like domain 1 / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / DNA-directed RNA polymerase, omega subunit / DNA-directed RNA polymerase, subunit beta-prime, bacterial type / DNA-directed RNA polymerase, beta subunit, external 1 domain superfamily / DNA-directed RNA polymerase, beta subunit, external 1 domain / RNA polymerase beta subunit external 1 domain / RNA polymerase, alpha subunit, C-terminal / Bacterial RNA polymerase, alpha chain C terminal domain / DNA-directed RNA polymerase, alpha subunit / DNA-directed RNA polymerase beta subunit, bacterial-type / DNA-directed RNA polymerase, subunit beta-prime / RNA polymerase Rpb6 / RNA polymerase, subunit omega/Rpo6/RPB6 / RNA polymerase Rpb6 / RNA polymerase Rpb2, domain 2 superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 3 superfamily / RPB6/omega subunit-like superfamily / DNA-directed RNA polymerase, insert domain / DNA-directed RNA polymerase, RpoA/D/Rpb3-type / RNA polymerase Rpb3/RpoA insert domain / RNA polymerase Rpb3/Rpb11 dimerisation domain / RNA polymerases D / Helicase conserved C-terminal domain / RNA polymerase Rpb1, clamp domain superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase, beta subunit, protrusion / RNA polymerase beta subunit / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase, alpha subunit / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / DNA-directed RNA polymerase, insert domain superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 2 / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase Rpb2, domain 2 / RNA polymerase Rpb2, domain 2 / RNA polymerase, RBP11-like subunit / RNA polymerase, N-terminal / RNA polymerase Rpb1, funnel domain superfamily / RNA polymerase I subunit A N-terminus / RNA polymerase, beta subunit, conserved site / RNA polymerase Rpb2, domain 7 / RNA polymerase Rpb2, domain 3 / RNA polymerase Rpb2, OB-fold / RNA polymerase Rpb2, domain 7 / RNA polymerase Rpb2, domain 3 / RNA polymerases beta chain signature. / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2, hybrid-binding domain / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2 / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2, hybrid-binding domain superfamily / RNA polymerase Rpb2, domain 6 / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ALUMINUM FLUORIDE / DNA / DNA (> 10) / DNA-directed RNA polymerase subunit beta' / DNA-directed RNA polymerase subunit omega / RNA polymerase-associated protein RapA / DNA-directed RNA polymerase subunit beta / DNA-directed RNA polymerase subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.62 Å
データ登録者Brewer, J.J. / Darst, S.A. / Campbell, E.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: RapA opens the RNA polymerase clamp to disrupt post-termination complexes and prevent cytotoxic R-loop formation.
著者: Joshua J Brewer / Koe Inlow / Rachel A Mooney / Barbara Bosch / Paul Dominic B Olinares / Leandro Pimentel Marcelino / Brian T Chait / Robert Landick / Jeff Gelles / Elizabeth A Campbell / Seth A Darst /
要旨: Following transcript release during intrinsic termination, Escherichia coli RNA polymerase (RNAP) often remains associated with DNA in a post-termination complex (PTC). RNAPs in PTCs are removed from ...Following transcript release during intrinsic termination, Escherichia coli RNA polymerase (RNAP) often remains associated with DNA in a post-termination complex (PTC). RNAPs in PTCs are removed from the DNA by the SWI2/SNF2 adenosine triphosphatase (ATPase) RapA. Here we determined PTC structures on negatively supercoiled DNA and with RapA engaged to dislodge the PTC. We found that core RNAP in the PTC can unwind DNA and initiate RNA synthesis but is prone to producing R-loops. Nucleotide binding to RapA triggers a conformational change that opens the RNAP clamp, allowing DNA in the RNAP cleft to reanneal and dissociate. We show that RapA helps to control cytotoxic R-loop formation in vivo, likely by disrupting PTCs. We suggest that analogous ATPases acting on PTCs to suppress transcriptional noise and R-loop formation may be widespread. These results hold importance for the bacterial transcription cycle and highlight a role for RapA in maintaining genome stability.
履歴
登録2023年6月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年4月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: DNA-directed RNA polymerase subunit alpha
H: DNA-directed RNA polymerase subunit alpha
I: DNA-directed RNA polymerase subunit beta
J: DNA-directed RNA polymerase subunit beta'
K: DNA-directed RNA polymerase subunit omega
F: RNA polymerase-associated protein RapA
A: DNA (29-MER)
B: DNA (5'-D(P*TP*CP*TP*GP*AP*AP*TP*TP*TP*AP*AP*AP*TP*TP*CP*AP*GP*A)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)484,28513
ポリマ－483,6198
非ポリマー6665
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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DNA-directed RNA polymerase subunit ... , 4種, 5分子 GHIJK

#1: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit alpha / RNAP subunit alpha / RNA polymerase subunit alpha / Transcriptase subunit alpha


分子量: 25597.117 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
遺伝子: rpoA, A5U30_004529, A8502_004046, ACN81_25405, ACU57_21075, AW118_24785, AWP47_12760, B6R15_004092, B6R31_004991, BANRA_01926, BE932_15420, BER14_25075, BG944_001110, BGM66_003616, BGZ_ ...遺伝子: rpoA, A5U30_004529, A8502_004046, ACN81_25405, ACU57_21075, AW118_24785, AWP47_12760, B6R15_004092, B6R31_004991, BANRA_01926, BE932_15420, BER14_25075, BG944_001110, BGM66_003616, BGZ_02613, BGZ_04102, BJI68_08790, BK292_20390, BK383_24760, BTB68_004379, BTQ06_10575, BvCmsKKP061_03007, BvCmsSIP010_02662, BXT93_05590, C0P57_002645, C1Q91_004927, C2121_004185, C2R31_004610, C3F40_19835, C9Z68_22520, CF22_004872, CG704_20985, CG831_003626, CIG67_10790, CTR35_003607, CV83915_02803, D3G36_23165, D4M65_20540, D4N09_20140, D9D43_22665, D9E49_05125, D9J61_16620, DD762_23515, DIV22_15290, DNQ45_03725, DNX30_25510, DS732_24230, DTL43_21030, DU321_11970, E4K51_21460, E5H86_24555, E6D34_21790, EAI46_07445, ECs4160, EIA08_23925, EIZ93_12500, EN85_004372, EPS76_07245, EPS97_20125, EWK56_24965, ExPECSC038_03663, F7F11_22755, F7N46_24040, F9413_21265, F9461_25685, F9B07_24715, FGAF848_26080, FIJ20_21225, FJQ40_18275, FKO60_25605, FOI11_019290, FOI11_03890, FORC44_0502, FPI65_20275, FPS11_25460, FVB16_04840, FZU14_21790, G3V95_19815, G3W53_20925, G4A38_21480, G4A47_20750, G5603_24555, GAI89_24860, GAJ12_24750, GKF66_21515, GNW61_16600, GOP25_22675, GP711_23275, GP954_00975, GP975_01155, GP979_02035, GQA06_03980, GQE86_20050, GQM04_10535, GQM13_25170, GQM21_11200, GQN34_23235, GQW07_21580, GRC73_21780, GRO95_20845, GRW05_09030, GRW24_04785, GRW56_00265, GRW57_03570, GUC01_21150, H0O72_19385, HEP30_018605, HEP34_004777, HHH44_004542, HI055_004133, HIE29_005180, HJQ60_005018, HLX92_10105, HLZ50_22210, HMV95_19575, HV109_02220, HV209_14745, HVV39_09235, HVW04_17565, HVW43_18700, HVY77_02205, I6H00_20955, I6H02_11960, IFB95_004799, J0541_004390, JNP96_25275, KV499_004428, NCTC10082_02846, NCTC10089_00509, NCTC10418_00698, NCTC10767_01523, NCTC10865_00668, NCTC10974_00559, NCTC11126_02779, NCTC11181_02745, NCTC11341_01882, NCTC13148_03434, NCTC7927_00558, NCTC7928_02508, NCTC8009_01520, NCTC8179_05950, NCTC8333_00496, NCTC8500_00344, NCTC8621_00515, NCTC8622_00499, NCTC8959_03254, NCTC8960_03077, NCTC9044_01349, NCTC9077_00611, NCTC9081_00926, NCTC9117_00762, NCTC9702_00544, NCTC9706_02744, NEP60_26260, OGM49_22300, QDW62_02225, RZR61_12860, SAMEA3472112_00700, SAMEA3752557_01945, WR15_19575
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C3SR67, DNA-directed RNA polymerase
#2: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit beta


分子量: 150560.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: rpoB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C3SIA7
#3: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit beta' / RNAP subunit beta' / RNA polymerase subunit beta' / Transcriptase subunit beta'


分子量: 150406.328 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: rpoC, C2R31_004866 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A369F490, DNA-directed RNA polymerase
#4: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit omega / RNAP omega subunit / RNA polymerase omega subunit / Transcriptase subunit omega


分子量: 8250.298 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: rpoZ, EcE24377A_4152 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A7ZTK1, DNA-directed RNA polymerase

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タンパク質 , 1種, 1分子 F

#5: タンパク質 RNA polymerase-associated protein RapA / ATP-dependent helicase HepA


分子量: 109096.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: rapA, ECS88_0062 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: B7MAI2, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与

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DNA鎖 , 2種, 2分子 AB

#6: DNA鎖 DNA (29-MER)


分子量: 7158.800 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#7: DNA鎖 DNA (5'-D(P*TP*CP*TP*GP*AP*AP*TP*TP*TP*AP*AP*AP*TP*TP*CP*AP*GP*A)-3')


分子量: 6951.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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非ポリマー , 4種, 5分子

#8: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#9: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#10: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#11: 化合物 ChemComp-AF3 / ALUMINUM FLUORIDE / トリフルオロアルミニウム


分子量: 83.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: E. coli Post-termination complex with open DNA bubble on negatively supercoiled DNA
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #6-#7, #5, #1-#4 / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 55.9 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.62 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 100010 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00534148
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.64946351
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d14.75913077
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0425267
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0045930

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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