+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8smg | ||||||||||||||||||
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Title | Structure of SPO1 phage Tad2 in complex with 1''-2' gcADPR | ||||||||||||||||||
Components | Gp34.65 | ||||||||||||||||||
Keywords | VIRAL PROTEIN / gcADPR / Thoeris / anti-phage | ||||||||||||||||||
Function / homology | Protein of unknown function DUF2829 / Protein of unknown function (DUF2829) / metal ion binding / Chem-MF6 / Thoeris anti-defense 2 Function and homology information | ||||||||||||||||||
Biological species | Okubovirus | ||||||||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.1 Å | ||||||||||||||||||
Authors | Lu, A. / Yirmiya, E. / Leavitt, A. / Avraham, C. / Osterman, I. / Garb, J. / Antine, S.P. / Mooney, S.E. / Hobbs, S.J. / Amitai, G. ...Lu, A. / Yirmiya, E. / Leavitt, A. / Avraham, C. / Osterman, I. / Garb, J. / Antine, S.P. / Mooney, S.E. / Hobbs, S.J. / Amitai, G. / Sorek, R. / Kranzusch, P.J. | ||||||||||||||||||
Funding support | European Union, Israel, Germany, United States, 5items
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Citation | Journal: Nature / Year: 2024 Title: Phages overcome bacterial immunity via diverse anti-defence proteins. Authors: Yirmiya, E. / Leavitt, A. / Lu, A. / Ragucci, A.E. / Avraham, C. / Osterman, I. / Garb, J. / Antine, S.P. / Mooney, S.E. / Hobbs, S.J. / Kranzusch, P.J. / Amitai, G. / Sorek, R. | ||||||||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8smg.cif.gz | 97.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8smg.ent.gz | 61.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8smg.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sm/8smg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sm/8smg | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 8smdC 8smeSC 8smfC 8ttoC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 10125.479 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Okubovirus / Gene: 34.65 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: B6V311 #2: Chemical | ChemComp-MF6 / ( | #3: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.01 Å3/Da / Density % sol: 59.15 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: Tris-HCl, glycerol, ammonium sulfate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 193 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.9792 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER2 X 16M / Detector: PIXEL / Date: Dec 16, 2022 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.1→39.29 Å / Num. obs: 15065 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 27.5 % / Biso Wilson estimate: 53.7 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rpim(I) all: 0.022 / Net I/σ(I): 17.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.1→2.16 Å / Redundancy: 26.8 % / Num. unique obs: 1204 / CC1/2: 0.743 / Rpim(I) all: 0.719 / % possible all: 99.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 8SME Resolution: 2.1→39.29 Å / SU ML: 0.2866 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 30.9576 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 71.95 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→39.29 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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