+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8s9k | |||||||||
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Title | Structure of dimeric FAM111A SPD S541A Mutant | |||||||||
Components | Serine protease FAM111A | |||||||||
Keywords | HYDROLASE / protease | |||||||||
Function / homology | Function and homology information protein-DNA covalent cross-linking repair / negative regulation of viral genome replication / replication fork processing / protein autoprocessing / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Serine endopeptidases / fibrillar center / single-stranded DNA binding / peptidase activity / DNA replication / DNA damage response ...protein-DNA covalent cross-linking repair / negative regulation of viral genome replication / replication fork processing / protein autoprocessing / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Serine endopeptidases / fibrillar center / single-stranded DNA binding / peptidase activity / DNA replication / DNA damage response / chromatin / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.72 Å | |||||||||
Authors | Palani, S. / Alvey, J.A. / Cong, A.T.Q. / Schellenberg, M.J. / Machida, Y. | |||||||||
Funding support | United States, 2items
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Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2024 Title: Dimerization-dependent serine protease activity of FAM111A prevents replication fork stalling at topoisomerase 1 cleavage complexes. Authors: Palani, S. / Machida, Y. / Alvey, J.R. / Mishra, V. / Welter, A.L. / Cui, G. / Bragantini, B. / Botuyan, M.V. / Cong, A.T.Q. / Mer, G. / Schellenberg, M.J. / Machida, Y.J. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8s9k.cif.gz | 428 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8s9k.ent.gz | 352.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8s9k.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/s9/8s9k ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/s9/8s9k | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 8s9lC C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 31857.240 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 335-611 / Mutation: S541A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: FAM111A, KIAA1895 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) References: UniProt: Q96PZ2, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Serine endopeptidases #2: Chemical | ChemComp-GOL / | #3: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.35 Å3/Da / Density % sol: 47.65 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 Details: 20% w/v PEG8000, 100 mM Tris, 200 mM magnesium chloride |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-E / Wavelength: 0.97918 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Feb 3, 2021 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97918 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.7→50 Å / Num. obs: 32772 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 6.8 % / CC1/2: 0.978 / CC star: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.241 / Rpim(I) all: 0.099 / Rrim(I) all: 0.261 / Χ2: 1.01 / Net I/σ(I): 3.7 / Num. measured all: 222382 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.72→48.5 Å / SU ML: 0.39 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 26.5 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.72→48.5 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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