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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8s9l | |||||||||
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Title | Structure of monomeric FAM111A SPD V347D Mutant | |||||||||
![]() | Serine protease FAM111A | |||||||||
![]() | HYDROLASE / protease | |||||||||
Function / homology | ![]() protein-DNA covalent cross-linking repair / negative regulation of viral genome replication / replication fork processing / protein autoprocessing / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Serine endopeptidases / fibrillar center / peptidase activity / single-stranded DNA binding / DNA replication / DNA damage response ...protein-DNA covalent cross-linking repair / negative regulation of viral genome replication / replication fork processing / protein autoprocessing / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Serine endopeptidases / fibrillar center / peptidase activity / single-stranded DNA binding / DNA replication / DNA damage response / chromatin / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Palani, S. / Alvey, J.A. / Cong, A.T.Q. / Schellenberg, M.J. / Machida, Y. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Dimerization-dependent serine protease activity of FAM111A prevents replication fork stalling at topoisomerase 1 cleavage complexes. Authors: Palani, S. / Machida, Y. / Alvey, J.R. / Mishra, V. / Welter, A.L. / Cui, G. / Bragantini, B. / Botuyan, M.V. / Cong, A.T.Q. / Mer, G. / Schellenberg, M.J. / Machida, Y.J. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 210 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 168.3 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 452 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 19.3 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 26.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 8s9kSC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 30885.061 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 345-611 / Mutation: V347D Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q96PZ2, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Serine endopeptidases #2: Chemical | ChemComp-SO4 / | #3: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.48 Å3/Da / Density % sol: 50.49 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.5 / Details: 100 mM Bis-Tris, 2 M ammonium sulfate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER2 S 16M / Detector: PIXEL / Date: Sep 18, 2022 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97918 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.85→70 Å / Num. obs: 53268 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 39.28 Å2 / CC1/2: 0.997 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.061 / Χ2: 1.003 / Net I/σ(I): 10.6 / Num. measured all: 352758 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB entry 8S9K Resolution: 1.85→48.96 Å / SU ML: 0.29 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 31.98 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.85→48.96 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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