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- PDB-8s83: Domains 3 and 6 of Sap S-layer protein from Bacillus anthracis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8s83
タイトルDomains 3 and 6 of Sap S-layer protein from Bacillus anthracis
要素(S-layer protein sap) x 2
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / S-layer / Sap / Anthracis / anthrax
機能・相同性
機能・相同性情報


S-layer / extracellular region
類似検索 - 分子機能
SbsA, Ig-like domain / Bacterial Ig-like domain / : / S-layer homology domain / S-layer homology domain / S-layer homology (SLH) domain profile. / Copper resistance protein CopC/internalin, immunoglobulin-like / Bacterial Ig-like domain (group 2) / Bacterial Ig-like domain 2 / Invasin/intimin cell-adhesion fragments / Bacterial Ig-like domain, group 2
類似検索 - ドメイン・相同性
S-layer protein sap
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus anthracis (炭疽菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.07 Å
データ登録者Sogues, A. / Remaut, H.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Molecular Biology Organization (EMBO)ALTF 709-2021European Union
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2024
タイトル: Architecture of the Sap S-layer of revealed by integrative structural biology.
著者: Adrià Sogues / Kendra Leigh / Ethan V Halingstad / Sander E Van der Verren / Adam J Cecil / Antonella Fioravanti / Alexander J Pak / Misha Kudryashev / Han Remaut /
要旨: is a spore-forming gram-positive bacterium responsible for anthrax, an infectious disease with a high mortality rate and a target of concern due to bioterrorism and long-term site contamination. The ... is a spore-forming gram-positive bacterium responsible for anthrax, an infectious disease with a high mortality rate and a target of concern due to bioterrorism and long-term site contamination. The entire surface of vegetative cells in exponential or stationary growth phase is covered in proteinaceous arrays called S-layers, composed of Sap or EA1 protein, respectively. The Sap S-layer represents an important virulence factor and cell envelope support structure whose paracrystalline nature is essential for its function. However, the spatial organization of Sap in its lattice state remains elusive. Here, we employed cryoelectron tomography and subtomogram averaging to obtain a map of the Sap S-layer from tubular polymers that revealed a conformational switch between the postassembly protomers and the previously available X-ray structure of the condensed monomers. To build and validate an atomic model of the lattice within this map, we used a combination of molecular dynamics simulations, X-ray crystallography, cross-linking mass spectrometry, and biophysics in an integrative structural biology approach. The Sap lattice model produced recapitulates a close-to-physiological arrangement, reveals high-resolution details of lattice contacts, and sheds light on the mechanisms underlying the stability of the Sap layer.
履歴
登録2024年3月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年12月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-layer protein sap
B: S-layer protein sap
C: S-layer protein sap
D: S-layer protein sap


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,5894
ポリマ－47,5894
非ポリマー00
水5,567309
1
A: S-layer protein sap

D: S-layer protein sap


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7952
ポリマ－23,7952
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_545x,y-1,z1
2
B: S-layer protein sap
C: S-layer protein sap


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7952
ポリマ－23,7952
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.154, 61.010, 97.658
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.500, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 385 through 396 or (resid 397...
d_2ens_1(chain "B" and (resid 385 through 468 or resid 470 through 490))
d_1ens_2(chain "C" and (resid 710 through 787 or (resid 788...
d_2ens_2(chain "D" and (resid 710 through 721 or (resid 722...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
d_11ens_1ALAALALYSLYSAA385 - 4687 - 90
d_12ens_1THRTHRALAALAAA470 - 49092 - 112
d_21ens_1ALAALALYSLYSBB385 - 4687 - 90
d_22ens_1THRTHRALAALABB470 - 49092 - 112
d_11ens_2GLYGLYGLUGLUCC710 - 8088 - 106
d_21ens_2GLYGLYGLUGLUDD710 - 8088 - 106

NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.991924139274, 0.0778838026378, 0.100103022994), (0.0693912227299, 0.993902252918, -0.0856922975099), (-0.106166662064, -0.0780539872854, -0.991280089044)3.52975891469, 13.9728058747, -49.7567787862
2given(-0.99222732772, 0.0316541009803, -0.120345120456), (0.039642534791, 0.997125125802, -0.0645751727039), (0.117955074337, -0.0688440366736, -0.990629647776)-3.58151283578, 43.2583752653, -47.7287964144

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要素

#1: タンパク質 S-layer protein sap / Surface array protein / Surface layer protein


分子量: 12334.725 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Sap Domain 3 / 由来: (組換発現) Bacillus anthracis (炭疽菌) / 遺伝子: sap, BA_0885, GBAA_0885, BAS0841 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49051
#2: タンパク質 S-layer protein sap / Surface array protein / Surface layer protein


分子量: 11459.980 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Sap Domain 6 / 由来: (組換発現) Bacillus anthracis (炭疽菌) / 遺伝子: sap, BA_0885, GBAA_0885, BAS0841 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49051
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 309 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.05 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M of sodium Hepes (pH 7.5) and 25% w/v PEG 2000 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年7月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.069→97.62 Å / Num. obs: 29030 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 39.53 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rpim(I) all: 0.069 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 2.069→2.104 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 1491 / CC1/2: 0.336

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20_4459精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.07→51.74 Å / SU ML: 0.3029 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.8103
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2575 1340 4.63 %
Rwork0.2011 27607 -
obs0.2037 28947 99.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 46.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.07→51.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3108 0 0 309 3417
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00843150
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.95694275
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0972535
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0058543
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.5592425
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAsym-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AAX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.7530310737
ens_2d_2CCX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.834151507
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.07-2.140.36231500.31882718X-RAY DIFFRACTION98.52
2.14-2.230.33231500.29282724X-RAY DIFFRACTION99.27
2.23-2.330.33621210.25842753X-RAY DIFFRACTION99.93
2.33-2.450.29981110.25462761X-RAY DIFFRACTION99.97
2.45-2.610.2951200.23442770X-RAY DIFFRACTION99.86
2.61-2.810.26081470.23012741X-RAY DIFFRACTION99.93
2.81-3.090.3681450.22272752X-RAY DIFFRACTION100
3.09-3.540.25431220.19652751X-RAY DIFFRACTION99.97
3.54-4.460.23861300.1672823X-RAY DIFFRACTION99.93
4.46-51.740.19151440.16472814X-RAY DIFFRACTION99.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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