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万見
- PDB-8s7v: Methyl-coenzyme M reductase activation complex binding to the A2 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8s7v
タイトルMethyl-coenzyme M reductase activation complex binding to the A2 component
要素
  • (Methanogenesis marker protein ...) x 2
  • (Methyl-coenzyme M reductase subunit ...) x 3
  • DUF2098 domain-containing protein
  • Glycine betaine/carnitine/choline transport ATP-binding protein OpuCA
  • Methyl-coenzyme M reductase operon protein C
  • UPF0288 protein MmarC6_0796
キーワードOXIDOREDUCTASE / Methyl-coenzyme M reductase / activation complex / ATPase / Iron-sulfur clusters
機能・相同性
機能・相同性情報


organic phosphonate catabolic process / coenzyme-B sulfoethylthiotransferase / coenzyme-B sulfoethylthiotransferase activity / methanogenesis / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methyl coenzyme M reductase system, component A2 / Methyl-coenzyme M reductase, protein C / Uncharacterised conserved protein UCP019164, methanogenesis / Uncharacterised protein family UPF0288, methanogenesis / Uncharacterised conserved protein UCP019464, methanogenesis / Uncharacterised conserved protein UCP037053 / Protein of unknown function DUF2098 / Methyl-coenzyme M reductase, protein C-like / Methyl-coenzyme M reductase operon protein C / Uncharacterized protein conserved in archaea (DUF2098) ...Methyl coenzyme M reductase system, component A2 / Methyl-coenzyme M reductase, protein C / Uncharacterised conserved protein UCP019164, methanogenesis / Uncharacterised protein family UPF0288, methanogenesis / Uncharacterised conserved protein UCP019464, methanogenesis / Uncharacterised conserved protein UCP037053 / Protein of unknown function DUF2098 / Methyl-coenzyme M reductase, protein C-like / Methyl-coenzyme M reductase operon protein C / Uncharacterized protein conserved in archaea (DUF2098) / Uncharacterized protein conserved in archaea (DUF2113) / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, N-terminal subdomain 1 / Methyl-coenzyme M reductase, gamma subunit / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit / Methyl coenzyme M reductase, alpha subunit / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit, C-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit, N-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, gamma subunit superfamily / Methyl-coenzyme M reductase gamma subunit / Methyl-coenzyme M reductase beta subunit, C-terminal domain / Methyl-coenzyme M reductase beta subunit, N-terminal domain / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, N-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, alpha/beta subunit, C-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, ferredoxin-like fold / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, C-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, N-terminal subdomain 2 / Methyl-coenzyme M reductase alpha subunit, C-terminal domain / Methyl-coenzyme M reductase alpha subunit, N-terminal domain / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / 1-THIOETHANESULFONIC ACID / FACTOR 430 / FeFe cofactor / Chem-SHT / Coenzyme B / Glycine betaine/carnitine/choline transport ATP-binding protein OpuCA / DUF2098 domain-containing protein / Methyl-coenzyme M reductase subunit alpha / Methyl-coenzyme M reductase subunit beta ...ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / 1-THIOETHANESULFONIC ACID / FACTOR 430 / FeFe cofactor / Chem-SHT / Coenzyme B / Glycine betaine/carnitine/choline transport ATP-binding protein OpuCA / DUF2098 domain-containing protein / Methyl-coenzyme M reductase subunit alpha / Methyl-coenzyme M reductase subunit beta / Methyl-coenzyme M reductase subunit gamma / UPF0288 protein MmarC6_0796 / Methanogenesis marker protein 7 / Methyl-coenzyme M reductase operon protein C / Methanogenesis marker protein 17
類似検索 - 構成要素
生物種Methanococcus maripaludis (古細菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.56 Å
データ登録者Ramirez-Amador, F. / Paul, S. / Kumar, A. / Schuller, J.M.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)101075992European Union
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Structure of the ATP-driven methyl-coenzyme M reductase activation complex.
著者: Fidel Ramírez-Amador / Sophia Paul / Anuj Kumar / Christian Lorent / Sebastian Keller / Stefan Bohn / Thinh Nguyen / Stefano Lometto / Dennis Vlegels / Jörg Kahnt / Darja Deobald / Frank ...著者: Fidel Ramírez-Amador / Sophia Paul / Anuj Kumar / Christian Lorent / Sebastian Keller / Stefan Bohn / Thinh Nguyen / Stefano Lometto / Dennis Vlegels / Jörg Kahnt / Darja Deobald / Frank Abendroth / Olalla Vázquez / Georg Hochberg / Silvan Scheller / Sven T Stripp / Jan Michael Schuller /
要旨: Methyl-coenzyme M reductase (MCR) is the enzyme responsible for nearly all biologically generated methane. Its active site comprises coenzyme F, a porphyrin-based cofactor with a central nickel ion ...Methyl-coenzyme M reductase (MCR) is the enzyme responsible for nearly all biologically generated methane. Its active site comprises coenzyme F, a porphyrin-based cofactor with a central nickel ion that is active exclusively in the Ni(I) state. How methanogenic archaea perform the reductive activation of F represents a major gap in our understanding of one of the most ancient bioenergetic systems in nature. Here we purified and characterized the MCR activation complex from Methanococcus maripaludis. McrC, a small subunit encoded in the mcr operon, co-purifies with the methanogenic marker proteins Mmp7, Mmp17, Mmp3 and the A2 component. We demonstrated that this complex can activate MCR in vitro in a strictly ATP-dependent manner, enabling the formation of methane. In addition, we determined the cryo-electron microscopy structure of the MCR activation complex exhibiting different functional states with local resolutions reaching 1.8-2.1 Å. Our data revealed three complex iron-sulfur clusters that formed an electron transfer pathway towards F. Topology and electron paramagnetic resonance spectroscopy analyses indicate that these clusters are similar to the [8Fe-9S-C] cluster, a maturation intermediate of the catalytic cofactor in nitrogenase. Altogether, our findings offer insights into the activation mechanism of MCR and prospects on the early evolution of nitrogenase.
履歴
登録2024年3月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月26日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02025年2月26日Data content type: Mask / Part number: 5 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月26日Data content type: Mask / Part number: 6 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月26日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.22025年4月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methyl-coenzyme M reductase subunit gamma
B: Methyl-coenzyme M reductase subunit gamma
E: Methyl-coenzyme M reductase subunit beta
D: Methyl-coenzyme M reductase subunit beta
C: Methyl-coenzyme M reductase subunit alpha
G: Methanogenesis marker protein 17
F: Methyl-coenzyme M reductase subunit alpha
H: Methanogenesis marker protein 7
I: Methyl-coenzyme M reductase operon protein C
K: Glycine betaine/carnitine/choline transport ATP-binding protein OpuCA
J: UPF0288 protein MmarC6_0796
L: DUF2098 domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)489,13125
ポリマ－482,98012
非ポリマー6,15113
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable, gel filtration, mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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Methyl-coenzyme M reductase subunit ... , 3種, 6分子 ABEDCF

#1: タンパク質 Methyl-coenzyme M reductase subunit gamma


分子量: 29665.488 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Methyl-coenzyme M reductase subunit gamma / 由来: (天然) Methanococcus maripaludis (古細菌)
参照: UniProt: A0A2L1CBG2, coenzyme-B sulfoethylthiotransferase
#2: タンパク質 Methyl-coenzyme M reductase subunit beta / Coenzyme-B sulfoethylthiotransferase beta


分子量: 46701.203 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Methyl-coenzyme M reductase subunit beta / 由来: (天然) Methanococcus maripaludis (古細菌)
参照: UniProt: A0A2L1CBB3, coenzyme-B sulfoethylthiotransferase
#3: タンパク質 Methyl-coenzyme M reductase subunit alpha


分子量: 61230.703 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Methyl-coenzyme M reductase subunit alpha / 由来: (天然) Methanococcus maripaludis (古細菌)
参照: UniProt: A0A2L1CBB0, coenzyme-B sulfoethylthiotransferase

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Methanogenesis marker protein ... , 2種, 2分子 GH

#4: タンパク質 Methanogenesis marker protein 17 / Mmp17


分子量: 21119.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Methanogenesis marker protein 17 / 由来: (天然) Methanococcus maripaludis (古細菌) / 参照: UniProt: G0H411
#5: タンパク質 Methanogenesis marker protein 7 / Mmp7


分子量: 35024.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Methanogenesis marker protein 7 / 由来: (天然) Methanococcus maripaludis (古細菌) / 参照: UniProt: G0H350

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タンパク質 , 4種, 4分子 IKJL

#6: タンパク質 Methyl-coenzyme M reductase operon protein C / McrC


分子量: 24906.715 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Methyl-coenzyme M reductase operon protein C
由来: (組換発現) Methanococcus maripaludis (古細菌)
遺伝子: GYY_08635 / 発現宿主: Methanococcus maripaludis (古細菌) / 株 (発現宿主): JJ -upt / 参照: UniProt: G0H3B1
#7: タンパク質 Glycine betaine/carnitine/choline transport ATP-binding protein OpuCA / Methyl coenzyme M reductase system subunit A2


分子量: 59572.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Methyl-coenzyme M reductase system, component A2 / 由来: (天然) Methanococcus maripaludis (古細菌) / 参照: UniProt: A0A2L1C9A1
#8: タンパク質 UPF0288 protein MmarC6_0796 / Methanogenesis marker protein 3 / Mmp3


分子量: 56520.801 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Methanogenesis marker protein 3 / 由来: (天然) Methanococcus maripaludis (古細菌) / 参照: UniProt: A9A8E0
#9: タンパク質 DUF2098 domain-containing protein


分子量: 10640.849 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: DUF2098 domain-containing protein / 由来: (天然) Methanococcus maripaludis (古細菌) / 参照: UniProt: A0A2L1CAX0

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非ポリマー , 8種, 13分子

#10: 化合物 ChemComp-SHT / O-PHOSPHONO-N-{(2E)-7-[(2-SULFOETHYL)DITHIO]HEPT-2-ENOYL}-L-THREONINE


分子量: 481.499 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H24NO10PS3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#11: 化合物 ChemComp-TP7 / Coenzyme B / 7-MERCAPTOHEPTANOYLTHREONINEPHOSPHATE / N-(7-メルカプトヘプタノイル)-O-ホスホノ-L-トレオニン


分子量: 343.334 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H22NO7PS
#12: 化合物 ChemComp-COM / 1-THIOETHANESULFONIC ACID / 2-メルカプトエタンスルホン酸


分子量: 142.197 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O3S2
#13: 化合物 ChemComp-F43 / FACTOR 430


分子量: 906.580 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H51N6NiO13
#14: 化合物 ChemComp-S5Q / FeFe cofactor


分子量: 747.356 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CFe8S9 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#15: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#16: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#17: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Methyl-coenzyme M reductase activation complex binding to A2 component
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1, #3, #2, #4-#6, #8, #7, #9 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.48 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Methanococcus maripaludis (古細菌)
緩衝液pH: 7.6
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPESC8H18N2O4S1
2150 mMsodium chlorideNaCl1
試料濃度: 1.25 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 15 mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K
詳細: Vitrification setup inside a Coy Lab's Vinyl Anaerobic Chamber to preserve the protein sample under strict anaerobic conditions (95% O2 / 5% H2).

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 165000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
実像数: 17548
詳細: 7781 micrographs with a 20 deg pretilt to overcome preferred orientation problems

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARCv4粒子像選択
2cryoSPARCv4画像取得
4cryoSPARCCTF補正
7UCSF Chimera1.17.3モデルフィッティング
8Cootモデルフィッティング
12cryoSPARC分類
13cryoSPARC３次元再構成
14PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1557902
詳細: 1023667 from non tilted and 534235 from pretilted datasets
3次元再構成解像度: 2.56 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 484016 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
詳細: Rigid body fitting in Chimera and Coot. Further real-space refinement in Phenix.
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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