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- PDB-8s41: The structure of the copia retrotransposon icosahedral capsid (T=9) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8s41
タイトルThe structure of the copia retrotransposon icosahedral capsid (T=9)
要素Copia VLP protein
キーワードVIRUS LIKE PARTICLE / Tomography / Drosophila / melanogaster / follicle cell / copia / Ty1 / retrotransposon / LTR
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA polymerase complex / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / DNA biosynthetic process / DNA integration / aspartic-type endopeptidase activity / nucleic acid binding / proteolysis / zinc ion binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
GAG-pre-integrase domain / : / GAG-pre-integrase domain / gag-polypeptide of LTR copia-type / Pol polyprotein, beta-barrel domain / : / Reverse transcriptase, RNA-dependent DNA polymerase / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Integrase core domain / Integrase, catalytic core ...GAG-pre-integrase domain / : / GAG-pre-integrase domain / gag-polypeptide of LTR copia-type / Pol polyprotein, beta-barrel domain / : / Reverse transcriptase, RNA-dependent DNA polymerase / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.7 Å
データ登録者Klumpe, S. / Beck, F. / Briggs, J.A.G. / Beck, M. / Plitzko, J.M.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Cell / 年: 2025
タイトル: In-cell structure and snapshots of copia retrotransposons in intact tissue by cryo-ET.
著者: Sven Klumpe / Kirsten A Senti / Florian Beck / Jenny Sachweh / Bernhard Hampoelz / Paolo Ronchi / Viola Oorschot / Marlene Brandstetter / Assa Yeroslaviz / John A G Briggs / Julius Brennecke ...著者: Sven Klumpe / Kirsten A Senti / Florian Beck / Jenny Sachweh / Bernhard Hampoelz / Paolo Ronchi / Viola Oorschot / Marlene Brandstetter / Assa Yeroslaviz / John A G Briggs / Julius Brennecke / Martin Beck / Jürgen M Plitzko /
要旨: Long terminal repeat (LTR) retrotransposons belong to the transposable elements (TEs), autonomously replicating genetic elements that integrate into the host's genome. Among animals, Drosophila ...Long terminal repeat (LTR) retrotransposons belong to the transposable elements (TEs), autonomously replicating genetic elements that integrate into the host's genome. Among animals, Drosophila melanogaster serves as an important model organism for TE research and contains several LTR retrotransposons, including the Ty1-copia family, which is evolutionarily related to retroviruses and forms virus-like particles (VLPs). In this study, we use cryo-focused ion beam (FIB) milling and lift-out approaches to visualize copia VLPs in ovarian cells and intact egg chambers, resolving the in situ copia capsid structure to 7.7 Å resolution by cryoelectron tomography (cryo-ET). Although cytoplasmic copia VLPs vary in size, nuclear VLPs are homogeneous and form densely packed clusters, supporting a model in which nuclear import acts as a size selector. Analyzing flies deficient in the TE-suppressing PIWI-interacting RNA (piRNA) pathway, we observe copia's translocation into the nucleus during spermatogenesis. Our findings provide insights into the replication cycle and cellular structural biology of an active LTR retrotransposon.
履歴
登録2024年2月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.22025年4月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.title / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Copia VLP protein
F: Copia VLP protein
G: Copia VLP protein
L: Copia VLP protein
Q: Copia VLP protein
V: Copia VLP protein
X: Copia VLP protein
a: Copia VLP protein
d: Copia VLP protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)192,6079
ポリマ－192,6079
非ポリマー00
水00
1
A: Copia VLP protein
F: Copia VLP protein
G: Copia VLP protein
L: Copia VLP protein
Q: Copia VLP protein
V: Copia VLP protein
X: Copia VLP protein
a: Copia VLP protein
d: Copia VLP protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,556,413540
ポリマ－11,556,413540
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
手法UCSF CHIMERA

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要素

#1: タンパク質
Copia VLP protein


分子量: 21400.764 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P04146
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: CELL / ３次元再構成法: サブトモグラム平均法

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試料調製

構成要素名称: Copia retrotransposon capsid / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3500 nm
撮影電子線照射量: 3 e/Å2 / Avg electron dose per subtomogram: 120 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1STOPGAP0.7volume selection
2FEI tomography画像取得
4WarpCTF補正
7ISOLDE1.5モデルフィッティング
10RELION3.1最終オイラー角割当
12RELION3.1分類
13RELION３次元再構成
20PHENIX1.20.1-4487モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 7.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 735 / 対称性のタイプ: POINT
EM volume selectionNum. of tomograms: 3 / Num. of volumes extracted: 1780

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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