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万見
- PDB-8s30: Crystal structure of human PLK1 Polo-Box Domain in complex with Mis18 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8s30
タイトルCrystal structure of human PLK1 Polo-Box Domain in complex with Mis18
要素
  • Protein Mis18-alpha
  • Serine/threonine-protein kinase PLK1
キーワードCELL CYCLE / PLK1 / Mis18 complex / Centromere / Chromosome missegregation
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / synaptonemal complex disassembly / Golgi inheritance / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / homologous chromosome segregation / nuclear membrane disassembly / regulation of protein binding ...regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / synaptonemal complex disassembly / Golgi inheritance / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / homologous chromosome segregation / nuclear membrane disassembly / regulation of protein binding / polo kinase / mitotic nuclear membrane disassembly / protein localization to nuclear envelope / CENP-A containing chromatin assembly / Phosphorylation of Emi1 / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / synaptonemal complex / female meiosis chromosome segregation / anaphase-promoting complex binding / outer kinetochore / Phosphorylation of the APC/C / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / regulation of mitotic spindle assembly / microtubule bundle formation / Polo-like kinase mediated events / mitotic chromosome condensation / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / sister chromatid cohesion / centrosome cycle / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / regulation of mitotic cell cycle phase transition / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / mitotic spindle pole / regulation of mitotic cell cycle / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic sister chromatid segregation / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / positive regulation of proteolysis / mitotic cytokinesis / chromosome, centromeric region / centriolar satellite / spindle midzone / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / protein localization to chromatin / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / centriole / AURKA Activation by TPX2 / Condensation of Prophase Chromosomes / mitotic spindle organization / regulation of cytokinesis / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / protein destabilization / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / establishment of protein localization / kinetochore / G2/M transition of mitotic cell cycle / spindle pole / positive regulation of protein localization to nucleus / spindle / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / double-strand break repair / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / peptidyl-serine phosphorylation / midbody / microtubule binding / regulation of cell cycle / protein kinase activity / protein ubiquitination / protein phosphorylation / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / chromatin / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / nucleoplasm / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Mis18 domain / Mis18 domain profile. / Yippee/Mis18/Cereblon / Yippee zinc-binding/DNA-binding /Mis18, centromere assembly / Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain ...Mis18 domain / Mis18 domain profile. / Yippee/Mis18/Cereblon / Yippee zinc-binding/DNA-binding /Mis18, centromere assembly / Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase PLK1 / Protein Mis18-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Jeyaprakash, A.A. / Medina-Pritchard, B.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/X001245/1 英国
引用ジャーナル: Science / 年: 2024
タイトル: PLK1-mediated phosphorylation cascade activates Mis18 complex to ensure centromere inheritance
著者: Jeyaprakash, A.A. / Medina-Pritchard, B.
履歴
登録2024年2月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PLK1
B: Protein Mis18-alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7572
ポリマ－28,7572
非ポリマー00
水1,53185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area920 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area10760 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)43.138, 56.568, 49.576
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 115.740, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PLK1 / Polo-like kinase 1 / PLK-1 / Serine/threonine-protein kinase 13 / STPK13


分子量: 27877.801 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLK1, PLK / プラスミド: pEC-A-HT_SUMO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Gold / 参照: UniProt: P53350, polo kinase
#2: タンパク質・ペプチド Protein Mis18-alpha / FAPP1-associated protein 1


分子量: 878.907 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NYP9
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.08 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.09 M Halogen mix (NaF, NaBr, NaI), 0.1 M buffer system 2 (Sodium HEPES and MOPS) (pH7.5), 37% precipitant mix MPD_P1K_P3350 (MPD (racemic), PEG 1K, PEG 3350)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.979499 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979499 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→44.66 Å / Num. obs: 15410 / % possible obs: 94.6 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 31.66 Å2 / CC1/2: 0.978 / CC star: 0.995 / Net I/σ(I): 7.16
反射 シェル解像度: 1.94→2.009 Å / Rmerge(I) obs: 0.8879 / Num. unique obs: 1116 / CC1/2: 0.271

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.94→44.66 Å / SU ML: 0.2953 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 30.0404
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2707 740 4.88 %
Rwork0.2169 14437 -
obs0.2194 15177 94.02 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 35.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.94→44.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1748 0 0 85 1833
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081783
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.09722407
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0575268
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0111297
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.5602241
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.94-2.090.33741340.2852159X-RAY DIFFRACTION71.37
2.09-2.290.2871650.24323010X-RAY DIFFRACTION98.88
2.29-2.630.26771340.22853067X-RAY DIFFRACTION99.94
2.63-3.310.26821550.23083082X-RAY DIFFRACTION99.97
3.31-44.660.25951520.19453119X-RAY DIFFRACTION99.82
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.606310002330.03464699419050.3853370184923.79173373569-4.089988047974.46054557984-0.00529952439683-0.6467429301740.5745285735321.508511693190.0512056527964-0.427252417134-1.020381624050.331227350223-0.006808033528760.428133830448-0.110548479886-0.0002812626410710.34534297447-0.06645806819420.21647803858212.778909680522.291836245421.4513679529
22.409408886170.796198286533-0.7965172950561.16810500633-0.4390596543410.995229392867-0.02953333866720.0536189265458-0.0434404488268-0.0337307914258-0.01896431111980.03672928277760.0832081822721-0.02122730789830.0771722346940.2770879760970.0158180564358-0.02020337542810.242673346901-0.01533408431230.2832862338144.7237700284810.418271257113.0977734554
33.064831210540.09723641327651.108005034491.511307967120.1871440097923.73920778794-0.05137527100320.317987663967-0.145746463063-0.119675222219-0.000427269176619-0.2080028500810.06731010689370.1633657612860.03745445233720.2565683056610.0454520323981-0.01777148325560.330349924692-0.05385465204470.39497911735618.652552164214.46984778346.61596466697
41.786645154850.820669891826-0.1960003997293.3505340812-1.012667182791.316473779810.02035418828730.05234577274980.006060481371940.0315418787785-0.07268521249110.195231121057-0.003824953301560.04484983332880.0503076417090.1821194887870.0318408809823-0.01940960922680.230036274796-0.01789008985790.237575457576-1.9290298472711.704176537718.7628040037
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'B' and (resid 0 through 5 )BB0 - 51 - 6
22chain 'A' and (resid 373 through 454 )AA373 - 4541 - 82
33chain 'A' and (resid 455 through 510 )AA455 - 51083 - 127
44chain 'A' and (resid 511 through 592 )AA511 - 592128 - 209

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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