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- PDB-8rp1: Aminodeoxychorismate synthase complex from Escherichia coli, with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rp1
タイトルAminodeoxychorismate synthase complex from Escherichia coli, with glutamine added
要素(Aminodeoxychorismate synthase component ...) x 2
キーワードTRANSFERASE / glutamine amidotransferase folate biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


aminodeoxychorismate synthase complex / aminodeoxychorismate synthase / tryptophan binding / 4-amino-4-deoxychorismate synthase activity / 4-aminobenzoate biosynthetic process / L-tryptophan biosynthetic process / folic acid biosynthetic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / protein heterodimerization activity / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Aminodeoxychorismate synthase, component I / Anthranilate synthase/para-aminobenzoate synthase like domain / : / Anthranilate synthase component I, N-terminal / Anthranilate synthase component I, N terminal region / Anthranilate synthase component I-like / ADC synthase / Chorismate-utilising enzyme, C-terminal / chorismate binding enzyme / Glutamine amidotransferase ...Aminodeoxychorismate synthase, component I / Anthranilate synthase/para-aminobenzoate synthase like domain / : / Anthranilate synthase component I, N-terminal / Anthranilate synthase component I, N terminal region / Anthranilate synthase component I-like / ADC synthase / Chorismate-utilising enzyme, C-terminal / chorismate binding enzyme / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Class I glutamine amidotransferase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / TRYPTOPHAN / Aminodeoxychorismate synthase component 2 / Aminodeoxychorismate synthase component 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.86 Å
データ登録者Sung, S. / Franziska, J.F. / Schlee, S. / Sterner, R. / Wilmanns, M.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission664726European Union
引用ジャーナル: Acs Catalysis / 年: 2025
タイトル: Activity Regulation of a Glutamine Amidotransferase Bienzyme Complex by Substrate-Induced Subunit Interface Expansion.
著者: Funke, F.J. / Schlee, S. / Bento, I. / Bourenkov, G. / Sterner, R. / Wilmanns, M.
履歴
登録2024年1月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年5月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AAA: Aminodeoxychorismate synthase component 2
BBB: Aminodeoxychorismate synthase component 2
CCC: Aminodeoxychorismate synthase component 1
DDD: Aminodeoxychorismate synthase component 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,99246
ポリマ－144,3994
非ポリマー3,59342
水11,259625
1
AAA: Aminodeoxychorismate synthase component 2
DDD: Aminodeoxychorismate synthase component 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,01023
ポリマ－72,2002
非ポリマー1,81021
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
BBB: Aminodeoxychorismate synthase component 2
CCC: Aminodeoxychorismate synthase component 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,98223
ポリマ－72,2002
非ポリマー1,78321
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.403, 109.912, 174.278
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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Aminodeoxychorismate synthase component ... , 2種, 4分子 AAABBBCCCDDD

#1: タンパク質 Aminodeoxychorismate synthase component 2 / ADC synthase / ADCS / 4-amino-4-deoxychorismate synthase component 2 / Aminodeoxychorismate ...ADC synthase / ADCS / 4-amino-4-deoxychorismate synthase component 2 / Aminodeoxychorismate synthase / glutamine amidotransferase component


分子量: 20853.900 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: 1. The 'Gly, residue 0' (before the Met) comes from the Gly5-tag (N-terminal).
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: pabA, b3360, JW3323 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00903, aminodeoxychorismate synthase
#2: タンパク質 Aminodeoxychorismate synthase component 1 / ADC synthase / ADCS / 4-amino-4-deoxychorismate synthase component 1


分子量: 51345.648 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: 1. The 'Gln, residue -2', 'Gly, residue -1' and 'His, residue 0' (before the Met) come from the TEV cleavge (N-terminal).
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: pabB, b1812, JW1801 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05041, aminodeoxychorismate synthase

-
非ポリマー , 8種, 667分子

#3: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物
ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID


分子量: 195.237 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-TRP / TRYPTOPHAN


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 204.225 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H12N2O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#9: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 625 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.33 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: MES, magnesium sulfate heptahydrate, glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.968 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年9月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.968 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.86→46.929 Å / Num. obs: 128415 / % possible obs: 99.96 % / 冗長度: 13.3 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.09922 / Net I/σ(I): 16.67
反射 シェル解像度: 1.86→1.926 Å / 冗長度: 13.5 % / Rmerge(I) obs: 1.09 / Mean I/σ(I) obs: 2.63 / Num. unique obs: 12660 / CC1/2: 0.853 / % possible all: 99.98

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.86→46.929 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 2.816 / SU ML: 0.083 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.118 / ESU R Free: 0.114 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2014 6391 4.977 %
Rwork0.1668 122016 -
all0.168 --
obs-128407 99.976 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 34.304 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.265 Å2-0 Å20 Å2
2--2.117 Å2-0 Å2
3----0.852 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.86→46.929 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10139 0 198 625 10962
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.01310556
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0179593
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5641.63714344
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3961.5722252
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.04251287
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.06822.158584
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.395151712
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0981576
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.21352
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0211811
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022229
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.21955
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1820.29145
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1650.25053
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.080.25043
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2020.2520
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0340.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2380.237
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2660.282
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.180.227
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.2033.3535163
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.2033.3535162
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.175.0086445
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.1695.0086446
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.53.9375393
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.4953.9335386
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.415.7037899
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.4085.6967888
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it7.80440.19911515
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other7.80140.00511411
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_10.1250.055716
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_20.0880.0515007
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.86-1.9080.2664440.2388952X-RAY DIFFRACTION100
1.908-1.9610.2644630.2188667X-RAY DIFFRACTION100
1.961-2.0170.2354410.1968497X-RAY DIFFRACTION100
2.017-2.0790.2394360.198248X-RAY DIFFRACTION99.9885
2.079-2.1480.2013990.1747998X-RAY DIFFRACTION99.9762
2.148-2.2230.213970.1677738X-RAY DIFFRACTION100
2.223-2.3070.2053970.1627433X-RAY DIFFRACTION100
2.307-2.4010.2153900.1697188X-RAY DIFFRACTION99.9868
2.401-2.5080.2023500.1646932X-RAY DIFFRACTION99.9863
2.508-2.630.2063410.1696616X-RAY DIFFRACTION99.9856
2.63-2.7720.2293400.1816269X-RAY DIFFRACTION100
2.772-2.940.2193400.1785955X-RAY DIFFRACTION100
2.94-3.1430.2322820.1825640X-RAY DIFFRACTION100
3.143-3.3940.1962930.1685224X-RAY DIFFRACTION99.9819
3.394-3.7180.1772480.1444843X-RAY DIFFRACTION100
3.718-4.1560.1662400.1344411X-RAY DIFFRACTION99.9785
4.156-4.7970.1442150.1233899X-RAY DIFFRACTION99.9757
4.797-5.8710.1991810.1683328X-RAY DIFFRACTION99.943
5.871-8.2870.2321220.192642X-RAY DIFFRACTION100
8.287-46.9290.216730.2071536X-RAY DIFFRACTION98.7723

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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