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- PDB-8rgi: Structure of DYNLT1:DYNLT2B (TCTEX1:TCTEX1D2) heterodimer. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rgi
タイトルStructure of DYNLT1:DYNLT2B (TCTEX1:TCTEX1D2) heterodimer.
要素
  • Dynein light chain Tctex-type 1
  • Dynein light chain Tctex-type protein 2B
キーワードTRANSPORT PROTEIN / dynein / cilia / intraflagellar transport / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of intraciliary retrograde transport / intracellular transport of viral protein in host cell / secretory vesicle / intraciliary retrograde transport / regulation of cilium assembly / dynein axonemal particle / Intraflagellar transport / dynein complex / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus ...regulation of intraciliary retrograde transport / intracellular transport of viral protein in host cell / secretory vesicle / intraciliary retrograde transport / regulation of cilium assembly / dynein axonemal particle / Intraflagellar transport / dynein complex / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / cytoplasmic dynein complex / dynein intermediate chain binding / microtubule-based movement / cytoplasmic microtubule / establishment of mitotic spindle orientation / cilium assembly / cilium / negative regulation of neurogenesis / spindle / host cell / nervous system development / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / symbiont entry into host cell / cell division / Neutrophil degranulation / Golgi apparatus / extracellular region / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dynein light chain Tctex-1 like / Tctex-1-like superfamily / Tctex-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynein light chain Tctex-type 1 / Dynein light chain Tctex-type protein 2B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.02 Å
データ登録者Mukhopadhyay, A.G. / Toropova, K. / Daly, L. / Wells, J. / Vuolo, L. / Seda, M. / Jenkins, D. / Stephens, D.J. / Roberts, A.J.
資金援助 英国, 8件
組織認可番号国
Wellcome Trust217186/Z/19/Z 英国
Wellcome Trust221543/Z/20/Z 英国
Royal SocietyRG170260 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/P008348/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/S007202/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/S013024/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/S005390/1 英国
Wellcome Trust210585/Z/18/Z 英国
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2024
タイトル: Structure and tethering mechanism of dynein-2 intermediate chains in intraflagellar transport.
著者: Aakash G Mukhopadhyay / Katerina Toropova / Lydia Daly / Jennifer N Wells / Laura Vuolo / Miroslav Mladenov / Marian Seda / Dagan Jenkins / David J Stephens / Anthony J Roberts /
要旨: Dynein-2 is a large multiprotein complex that powers retrograde intraflagellar transport (IFT) of cargoes within cilia/flagella, but the molecular mechanism underlying this function is still emerging. ...Dynein-2 is a large multiprotein complex that powers retrograde intraflagellar transport (IFT) of cargoes within cilia/flagella, but the molecular mechanism underlying this function is still emerging. Distinctively, dynein-2 contains two identical force-generating heavy chains that interact with two different intermediate chains (WDR34 and WDR60). Here, we dissect regulation of dynein-2 function by WDR34 and WDR60 using an integrative approach including cryo-electron microscopy and CRISPR/Cas9-enabled cell biology. A 3.9 Å resolution structure shows how WDR34 and WDR60 use surprisingly different interactions to engage equivalent sites of the two heavy chains. We show that cilia can assemble in the absence of either WDR34 or WDR60 individually, but not both subunits. Dynein-2-dependent distribution of cargoes depends more strongly on WDR60, because the unique N-terminal extension of WDR60 facilitates dynein-2 targeting to cilia. Strikingly, this N-terminal extension can be transplanted onto WDR34 and retain function, suggesting it acts as a flexible tether to the IFT "trains" that assemble at the ciliary base. We discuss how use of unstructured tethers represents an emerging theme in IFT train interactions.
履歴
登録2023年12月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月10日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dynein light chain Tctex-type 1
B: Dynein light chain Tctex-type protein 2B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5132
ポリマ－28,5132
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)78.149, 78.149, 112.560
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Dynein light chain Tctex-type 1 / Protein CW-1 / T-complex testis-specific protein 1 homolog


分子量: 12417.878 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNLT1, TCTEL1, TCTEX-1, TCTEX1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63172
#2: タンパク質 Dynein light chain Tctex-type protein 2B / Tctex1 domain-containing protein 2


分子量: 16095.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNLT2B, TCTEX1D2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8WW35

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.58 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: DYNLT1-DYNLT2B was crystallized using the hanging-drop vapour diffusion method by mixing 1 ul of protein solution (15 mg/ml) with 1-2 ul of precipitant (1.2-1.4 M potassium sodium tartrate, ...詳細: DYNLT1-DYNLT2B was crystallized using the hanging-drop vapour diffusion method by mixing 1 ul of protein solution (15 mg/ml) with 1-2 ul of precipitant (1.2-1.4 M potassium sodium tartrate, Tris pH 8-8.5) and incubating at 20 degrees Celsius. Crystals were cryo-protected in mother liquor supplemented with 25-30% glycerol and then flash frozen in liquid nitrogen.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X CdTe 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.02→45.68 Å / Num. obs: 24180 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.08 % / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 14.56
反射 シェル解像度: 2.02→2.12 Å / Num. unique obs: 3754 / CC1/2: 0.265

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18_3845:精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.02→45.68 Å / 交差検証法: NONE /
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2586 --
obs-23581 99.71 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.02→45.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1832 0 0 0 1832
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071870
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5642531
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.673666
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046284
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004323

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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