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- EMDB-19132: Structure of dynein-2 intermediate chain DYNC2I2 (WDR34) in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19132
タイトルStructure of dynein-2 intermediate chain DYNC2I2 (WDR34) in complex with dynein-2 heavy chain DYNC2H1.
マップデータLocally refined map, locally sharpened with locscale
試料
  • 複合体: Dynein-2 complex
    • タンパク質・ペプチド: Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase,Cytoplasmic dynein 2 heavy chain 1
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 1
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 2
    • タンパク質・ペプチド: Dynein light chain roadblock-type 1
    • タンパク質・ペプチド: Dynein light chain 1, cytoplasmic
キーワードdynein / cilia / intraflagellar transport / complex / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


MGMT-mediated DNA damage reversal / deoxyribonuclease inhibitor activity / negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase activity / intraciliary retrograde transport / visual behavior / cilium movement involved in cell motility / 9+2 motile cilium / intraciliary transport ...MGMT-mediated DNA damage reversal / deoxyribonuclease inhibitor activity / negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase activity / intraciliary retrograde transport / visual behavior / cilium movement involved in cell motility / 9+2 motile cilium / intraciliary transport / dynein light chain binding / dynein heavy chain binding / motile cilium assembly / spinal cord motor neuron differentiation / DNA-methyltransferase activity / Activation of BIM and translocation to mitochondria / negative regulation of phosphorylation / embryonic skeletal system morphogenesis / ciliary tip / Intraflagellar transport / protein localization to cilium / DNA alkylation repair / non-motile cilium assembly / coronary vasculature development / positive regulation of smoothened signaling pathway / ciliary plasm / dynein complex / dorsal/ventral pattern formation / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / determination of left/right symmetry / embryonic limb morphogenesis / minus-end-directed microtubule motor activity / dynein light intermediate chain binding / microtubule motor activity / cytoplasmic dynein complex / dynein intermediate chain binding / microtubule-based movement / positive regulation of double-strand break repair / Macroautophagy / pericentriolar material / ciliary base / Golgi organization / cytoskeletal motor activity / enzyme inhibitor activity / tertiary granule membrane / ficolin-1-rich granule membrane / axoneme / cilium assembly / Hedgehog 'off' state / forebrain development / COPI-mediated anterograde transport / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / substantia nigra development / centriole / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / AURKA Activation by TPX2 / methyltransferase activity / kidney development / filopodium / RHO GTPases Activate Formins / protein processing / kinetochore / HCMV Early Events / Aggrephagy / mitotic spindle / Separation of Sister Chromatids / apical part of cell / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / site of double-strand break / methylation / nuclear membrane / microtubule / cytoskeleton / nuclear body / ciliary basal body / cilium / DNA repair / apoptotic process / centrosome / DNA damage response / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 1 / : / Cytoplasmic dynein 2 heavy chain 1, AAA+ ATPase domain / Dynein light chain roadblock-type 1/2 / Methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase domain superfamily / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, active site / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase active site. / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, DNA binding ...Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 1 / : / Cytoplasmic dynein 2 heavy chain 1, AAA+ ATPase domain / Dynein light chain roadblock-type 1/2 / Methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase domain superfamily / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, active site / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase active site. / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, DNA binding / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase, DNA binding domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, DNA binding domain / Dynein light chain, type 1/2, conserved site / Dynein light chain type 1 signature. / : / Dynein light chain, type 1/2 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain superfamily / Roadblock/LAMTOR2 domain / Roadblock/LC7 domain / Roadblock/LC7 domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase / Dynein light chain 1, cytoplasmic / Cytoplasmic dynein 2 heavy chain 1 / Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 1 / Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 2 / Dynein light chain roadblock-type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Mukhopadhyay AG / Toropova K / Daly L / Wells J / Vuolo L / Mladenov M / Seda M / Jenkins D / Stephens DJ / Roberts AJ
資金援助 英国, 9件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust217186/Z/19/Z 英国
Wellcome Trust206166/Z/17/Z 英国
Wellcome Trust202679/Z/16/Z 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/P008348/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/S007202/1 英国
Royal SocietyRG170260 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/S013024/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/S005390/1 英国
Wellcome Trust210585/Z/18/Z 英国
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2024
タイトル: Structure and tethering mechanism of dynein-2 intermediate chains in intraflagellar transport.
著者: Aakash G Mukhopadhyay / Katerina Toropova / Lydia Daly / Jennifer N Wells / Laura Vuolo / Miroslav Mladenov / Marian Seda / Dagan Jenkins / David J Stephens / Anthony J Roberts /
要旨: Dynein-2 is a large multiprotein complex that powers retrograde intraflagellar transport (IFT) of cargoes within cilia/flagella, but the molecular mechanism underlying this function is still emerging. ...Dynein-2 is a large multiprotein complex that powers retrograde intraflagellar transport (IFT) of cargoes within cilia/flagella, but the molecular mechanism underlying this function is still emerging. Distinctively, dynein-2 contains two identical force-generating heavy chains that interact with two different intermediate chains (WDR34 and WDR60). Here, we dissect regulation of dynein-2 function by WDR34 and WDR60 using an integrative approach including cryo-electron microscopy and CRISPR/Cas9-enabled cell biology. A 3.9 Å resolution structure shows how WDR34 and WDR60 use surprisingly different interactions to engage equivalent sites of the two heavy chains. We show that cilia can assemble in the absence of either WDR34 or WDR60 individually, but not both subunits. Dynein-2-dependent distribution of cargoes depends more strongly on WDR60, because the unique N-terminal extension of WDR60 facilitates dynein-2 targeting to cilia. Strikingly, this N-terminal extension can be transplanted onto WDR34 and retain function, suggesting it acts as a flexible tether to the IFT "trains" that assemble at the ciliary base. We discuss how use of unstructured tethers represents an emerging theme in IFT train interactions.
履歴
登録2023年12月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年3月20日-
マップ公開2024年3月20日-
更新2024年4月10日-
現状2024年4月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_19132.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19132.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Locally refined map, locally sharpened with locscale
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 300 pix.
= 248.4 Å		0.83 Å/pix.
x 300 pix.
= 248.4 Å		0.83 Å/pix.
x 300 pix.
= 248.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.828 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.22609186 - 0.6717438
平均 (標準偏差)0.0017916329 (±0.017048597)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 248.40001 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_19132_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Locally refined map, unsharpened

ファイルemd_19132_additional_1.map
注釈Locally refined map, unsharpened
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Globally refined map, unsharpened

ファイルemd_19132_additional_2.map
注釈Globally refined map, unsharpened
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Composite map of locally refined WDR34 and WDR60 map regions.

ファイルemd_19132_additional_3.map
注釈Composite map of locally refined WDR34 and WDR60 map regions.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_19132_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_19132_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Dynein-2 complex

全体名称: Dynein-2 complex
要素
  • 複合体: Dynein-2 complex
    • タンパク質・ペプチド: Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase,Cytoplasmic dynein 2 heavy chain 1
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 1
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 2
    • タンパク質・ペプチド: Dynein light chain roadblock-type 1
    • タンパク質・ペプチド: Dynein light chain 1, cytoplasmic

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超分子 #1: Dynein-2 complex

超分子名称: Dynein-2 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase,Cytoplasmic dy...

分子名称: Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase,Cytoplasmic dynein 2 heavy chain 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: DYNC2H1 with N-terminal SNAPf tag / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 515.223031 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GDKDCEMKRT TLDSPLGKLE LSGCEQGLHR IIFLGKGTSA ADAVEVPAPA AVLGGPEPLM QATAWLNAYF HQPEAIEEFP VPALHHPVF QQESFTRQVL WKLLKVVKFG EVISYSHLAA LAGNPAATAA VKTALSGNPV PILIPCHRVV QGDLDVGGYE G GLAVKEWL ...文字列:
GDKDCEMKRT TLDSPLGKLE LSGCEQGLHR IIFLGKGTSA ADAVEVPAPA AVLGGPEPLM QATAWLNAYF HQPEAIEEFP VPALHHPVF QQESFTRQVL WKLLKVVKFG EVISYSHLAA LAGNPAATAA VKTALSGNPV PILIPCHRVV QGDLDVGGYE G GLAVKEWL LAHEGHRLGK PGLGGSLEVL FQGPDYDIPT TLEVLFQGPA NGTADVRKLF IFTTTQNYFG LMSELWDQPL LC NCLEINN FLDDGNQMLL RVQRSDAGIS FSNTIEFGDT KDKVLVFFKL RPEVITDENL HDNILVSSML ESPISSLYQA VRQ VFAPML LKDQEWSRNF DPKLQNLLSE LEAGLGIVLR RSDTNLTKLK FKEDDTRGIL TPSDEFQFWI EQAHRGNKQI SKER ANYFK ELFETIAREF YNLDSLSLLE VVDLVETTQD VVDDVWRQTE HDHYPESRML HLLDIIGGSF GRFVQKKLGT LNLWE DPYY LVKESLKAGI SICEQWVIVC NHLTGQVWQR YVPHPWKNEK YFPETLDKLG KRLEEVLAIR TIHEKFLYFL PASEEK IIC LTRVFEPFTG LNPVQYNPYT EPLWKAAVSQ YEKIIAPAEQ KIAGKLKNYI SEIQDSPQQL LQAFLKYKEL VKRPTIS KE LMLERETLLA RLVDSIKDFR LDFENRCRGI PGDASGPLSG KNLSEVVNSI VWVRQLELKV DDTIKIAEAL LSDLPGFR C FHQSAKDLLD QLKLYEQEQF DDWSRDIQSG LSDSRSGLCI EASSRIMELD SNDGLLKVHY SDRLVILLRE VRQLSALGF VIPAKIQQVA NIAQKFCKQA IILKQVAHFY NSIDQQMIQS QRPMMLQSAL AFEQIIKNSK AGSGGKSQIT WDNPKELEGY IQKLQNAAE RLATENRKLR KWHTTFCEKV VVLMNIDLLR QQQRWKDGLQ ELRTGLATVE AQGFQASDMH AWKQHWNHQL Y KALEHQYQ MGLEALNENL PEINIDLTYK QGRLQFRPPF EEIRAKYYRE MKRFIGIPNQ FKGVGEAGDE SIFSIMIDRN AS GFLTIFS KAEDLFRRLS AVLHQHKEWI VIGQVDMEAL VEKHLFTVHD WEKNFKALKI KGKEVERLPS AVKVDCLNIN CNP VKTVID DLIQKLFDLL VLSLKKSIQA HLHEIDTFVT EAMEVLTIMP QSVEEIGDAN LQYSKLQERK PEILPLFQEA EDKN RLLRT VAGGGLETIS NLKAKWDKFE LMMESHQLMI KDQIEVMKGN VKSRLQIYYQ ELEKFKARWD QLKPGDDVIE TGQHN TLDK SAKLIKEKKI EFDDLEVTRK KLVDDCHHFR LEEPNFSLAS SISKDIESCA QIWAFYEEFQ QGFQEMANED WITFRT KTY LFEEFLMNWH DRLRKVEEHS VMTVKLQSEV DKYKIVIPIL KYVRGEHLSP DHWLDLFRLL GLPRGTSLEK LLFGDLL RV ADTIVAKAAD LKDLNSRAQG EVTIREALRE LDLWGVGAVF TLIDYEDSQS RTMKLIKDWK DIVNQVGDNR CLLQSLKD S PYYKGFEDKV SIWERKLAEL DEYLQNLNHI QRKWVYLEPI FGRGALPKEQ TRFNRVDEDF RSIMTDIKKD NRVTTLTTH AGIRNSLLTI LDQLQRCQRS LNEFLEEKRS AFPRFYFIGD DDLLEILGQS TNPSVIQSHL KKLFAGINSV CFDEKSKHIT AMKSLEGEV VPFKNKVPLS NNVETWLNDL ALEMKKTLEQ LLKECVTTGR SSQGAVDPSL FPSQILCLAE QIKFTEDVEN A IKDHSLHQ IETQLVNKLE QYTNIDTSSE DPGNTESGIL ELKLKALILD IIHNIDVVKQ LNQIQVHTTE DWAWKKQLRF YM KSDHTCC VQMVDSEFQY TYEYQGNASK LVYTPLTDKC YLTLTQAMKM GLGGNPYGPA GTGKTESVKA LGGLLGRQVL VFN CDEGID VKSMGRIFVG LVKCGAWGCF DEFNRLEESV LSAVSMQIQT IQDALKNHRT VCELLGKEVE VNSNSGIFIT MNPA GKGYG GRQKLPDNLK QLFRPVAMSH PDNELIAEVI LYSEGFKDAK VLSRKLVAIF NLSRELLTPQ QHYDWGLRAL KTVLR GSGN LLRQLNKSGT TQNANESHIV VQALRLNTMS KFTFTDCTRF DALIKDVFPG IELKEVEYDE LSAALKQVFE EANYEI IPN QIKKALELYE QLCQRMGVVI VGPSGAGKST LWRMLRAALC KTGKVVKQYT MNPKAMPRYQ LLGHIDMDTR EWSDGVL TN SARQVVREPQ DVSSWIICDG DIDPEWIESL NSVLDDNRLL TMPSGERIQF GPNVNFVFET HDLSCASPAT ISRMGMIF L SDEETDLNSL IKSWLRNQPA EYRNNLENWI GDYFEKALQW VLKQNDYVVE TSLVGTVMNG LSHLHGCRDH DEFIINLIR GLGGNLNMKS RLEFTKEVFH WARESPPDFH KPMDTYYDST RGRLATYVLK KPEDLTADDF SNGLTLPVIQ TPDMQRGLDY FKPWLSSDT KQPFILVGPE GCGKGMLLRY AFSQLRSTQI ATVHCSAQTT SRHLLQKLSQ TCMVISTNTG RVYRPKDCER L VLYLKDIN LPKLDKWGTS TLVAFLQQVL TYQGFYDENL EWVGLENIQI VASMSAGGRL GRHKLTTRFT SIVRLCSIDY PE REQLQTI YGAYLEPVLH KNLKNHSIWG SSSKIYLLAG SMVQVYEQVR AKFTVDDYSH YFFTPCILTQ WVLGLFRYDL EGG SSNHPL DYVLEIVAYE ARRLFRDKIV GAKELHLFDI ILTSVFQGDW GSDILDNMSD SFYVTWGARH NSGARAAPGQ PLPP HGKPL GKLNSTDLKD VIKKGLIHYG RDNQNLDILL FHEVLEYMSR IDRVLSFPGG SLLLAGRSGV GRRTITSLVS HMHGA VLFS PKISRGYELK QFKNDLKHVL QLAGIEAQQV VLLLEDYQFV HPTFLEMINS LLSSGEVPGL YTLEELEPLL LPLKDQ ASQ DGFFGPVFNY FTYRIQQNLH IVLIMDSANS NFMINCESNP ALHKKCQVLW MEGWSNSSMK KIPEMLFSET GGGEKYN DK KRKEEKKKNS VDPDFLKSFL LIHESCKAYG ATPSQYMTFL HVYSAISSSK KKELLKRQSH LQAGVSKLNE AKALVDEL N RKAGEQSVLL KTKQDEADAA LQMITVSMQD ASEQKTELER LKHRIAEEVV KIEERKNKID DELKEVQPLV NEAKLAVGN IKPESLSEIR SLRMPPDVIR DILEGVLRLM GIFDTSWVSM KSFLAKRGVR EDIATFDARN ISKEIRESVE ELLFKNKGSF DPKNAKRAS TAAAPLAAWV KANIQYSHVL ERIHPLETEQ AGLESNLKKT EDRKRKLEEL LNSVGQKVSE LKEKFQSRTS E AAKLEAEV SKAQETIKAA EVLINQLDRE HKRWNAQVVE ITEELATLPK RAQLAAAFIT YLSAAPESLR KTCLEEWTKS AG LEKFDLR RFLCTESEQL IWKSEGLPSD DLSIENALVI LQSRVCPFLI DPSSQATEWL KTHLKDSRLE VINQQDSNFI TAL ELAVRF GKTLIIQEMD GVEPVLYPLL RRDLVAQGPR YVVQIGDKII DYNEEFRLFL STRNPNPFIP PDAASIVTEV NFTT TRSGL RGQLLALTIQ HEKPDLEEQK TKLLQQEEDK KIQLAKLEES LLETLATSQG NILENKDLIE SLNQTKASSA LIQES LKES YKLQISLDQE RDAYLPLAES ASKMYFIISD LSKINNMYRF SLAAFLRLFQ RALQNKQDSE NTEQRIQSLI SSLQHM VYE YICRCLFKAD QLMFALHFVR GMHPELFQEN EWDTFTGVVV GDMLRKADSQ QKIRDQLPSW IDQERSWAVA TLKIALP SL YQTLCFEDAA LWRTYYNNSM CEQEFPSILA KKVSLFQQIL VVQVLRPDRL QSAMALFACK TLGLKEVSPL PLNLKRLY K ETLEIEPILI IISPGADPSQ ELQELANAER SGECYHQVAM GQGQADLAIQ MLKECARNGD WLCLKNLHLV VSWLPVLEK ELNTLQPKDT FRLWLTAEVH PNFTPILLQS SLKITYESPP GLKKNLMRTY ESWTPEQISK KDNTHRAHAL FSLAWFHAAC QERRNYIPQ GWTKFYEFSL SDLRAGYNII DRLFDGAKDV QWEFVHGLLE NAIYGGRIDN YFDLRVLQSY LKQFFNSSVI D VFNQRNKK SIFPYSVSLP QSCSILDYRA VIEKIPEDDK PSFFGLPANI ARSSQRMISS QVISQLRILG RSITAGSKFD RE IWSNELS PVLNLWKKLN QNSNLIHQKV PPPNDRQGSP ILSFIILEQF NAIRLVQSVH QSLAALSKVI RGTTLLSSEV QKL ASALLN QKCPLAWQSK WEGPEDPLQY LRGLVARALA IQNWVDKAEK QALLSETLDL SELFHPDTFL NALRQETARA VGRS VDSLK FVASWKGRLQ EAKLQIKISG LLLEGCSFDG NQLSENQLDS PSVSSVLPCF MGWIPQDACG PYSPDECISL PVYTS AERD RVVTNIDVPC GGNQDQWIQC GAALFLKNQ

UniProtKB: Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase, Cytoplasmic dynein 2 heavy chain 1

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分子 #2: Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 1

分子名称: Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 122.865156 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MEPGKRRTKD DTWKADDLRK HLWAIQSGGS KEERKHREKK LRKESEMDLP EHKEPRCRDP DQDARSRDRV AEVHTAKESP RGERDRDRQ RERRRDAKDR EKEKLKEKHR EAEKSHSRGK DREKEKDRRA RKEELRQTVA HHNLLGQETR DRQLLERAER K GRSVSKVR ...文字列:
MEPGKRRTKD DTWKADDLRK HLWAIQSGGS KEERKHREKK LRKESEMDLP EHKEPRCRDP DQDARSRDRV AEVHTAKESP RGERDRDRQ RERRRDAKDR EKEKLKEKHR EAEKSHSRGK DREKEKDRRA RKEELRQTVA HHNLLGQETR DRQLLERAER K GRSVSKVR SEEKDEDSER GDEDRERRYR ERKLQYGDSK DNPLKYWLYK EEGERRHRKP REPDRDKKHR EKSSTREKRE KY SKEKSNS FSDKGEERHK EKRHKEGFHF DDERHQSNVD RKEKSAKDEP RKREFQNGEH RNRGASSKRD GTSSQHAENL VRN HGKDKD SRRKHGHEEG SSVWWKLDQR PGGEETVEIE KEETDLENAR ADAYTASCED DFEDYEDDFE VCDGDDDESS NEPE SREKL EELPLAQKKE IQEIQRAINA ENERIGELSL KLFQKRGRTE FEKEPRTDTN SSPSRASVCG IFVDFASASH RQKSR TQAL KQKMRSTKLL RLIDLDFSFT FSLLDLPPVN EYDMYIRNFG KKNTKQAYVQ CNEDNVERDI QTEEIETREV WTQHPG EST VVSGGSEQRD TSDAVVMPKI DTPRLCSFLR AACQVMAVLL EEDRLAAEPS WNLRAQDRAL YFSDSSSQLN TSLPFLQ NR KVSSLHTSRV QRQMVVSVHD LPEKSFVPLL DSKYVLCVWD IWQPSGPQKV LICESQVTCC CLSPLKAFLL FAGTAHGS V VVWDLREDSR LHYSVTLSDG FWTFRTATFS TDGILTSVNH RSPLQAVEPI STSVHKKQSF VLSPFSTQEE MSGLSFHIA SLDESGVLNV WVVVELPKAD IAGSISDLGL MPGGRVKLVH SALIQLGDSL SHKGNEFWGT TQTLNVKFLP SDPNHFIIGT DMGLISHGT RQDLRVAPKL FKPQQHGIRP VKVNVIDFSP FGEPIFLAGC SDGSIRLHQL SSAFPLLQWD SSTDSHAVTG L QWSPTRPA VFLVQDDTSN IYIWDLLQSD LGPVAKQQVS PNRLVAMAAV GEPEKAGGSF LALVLARASG SIDIQHLKRR WA APEVDEC NRLRLLLQEA LWPEGKLHK

UniProtKB: Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 1

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分子 #3: Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 2

分子名称: Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3
詳細: DYNC2I2 (also known as WDR34) with C-terminal Strep tag
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 60.639129 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MATRAQPGPL SQAGSAGVAA LATVGVASGP GPGRPGPLQD ETLGVASVPS QWRAVQGIRG ETKSCQTASI ATASASAQAR NHVDAQVQT EAPVPVSVQP PSQYDIPRLA AFLRRVEAMV IRELNKNWQS HAFDGFEVNW TEQQQMVSCL YTLGYPPAQA Q GLHVTSIS ...文字列:
MATRAQPGPL SQAGSAGVAA LATVGVASGP GPGRPGPLQD ETLGVASVPS QWRAVQGIRG ETKSCQTASI ATASASAQAR NHVDAQVQT EAPVPVSVQP PSQYDIPRLA AFLRRVEAMV IRELNKNWQS HAFDGFEVNW TEQQQMVSCL YTLGYPPAQA Q GLHVTSIS WNSTGSVVAC AYGRLDHGDW STLKSFVCAW NLDRRDLRPQ QPSAVVEVPS AVLCLAFHPT QPSHVAGGLY SG EVLVWDL SRLEDPLLWR TGLTDDTHTD PVSQVVWLPE PGHSHRFQVL SVATDGKVLL WQGIGVGQLQ LTEGFALVMQ QLP RSTKLK KHPRGETEVG ATAVAFSSFD PRLFILGTEG GFPLKCSLAA GEAALTRMPS SVPLRAPAQF TFSPHGGPIY SVSC SPFHR NLFLSAGTDG HVHLYSMLQA PPLTSLQLSL KYLFAVRWSP VRPLVFAAAS GKGDVQLFDL QKSSQKPTVL IKQTQ DESP VYCLEFNSQQ TQLLAAGDAQ GTVKVWQLST EFTEQGPREA EDLDCLAAEV AAWSHPQFEK GSAGSAAGSG AGWSHP QFE K

UniProtKB: Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 2

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分子 #4: Dynein light chain roadblock-type 1

分子名称: Dynein light chain roadblock-type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.934576 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MAEVEETLKR LQSQKGVQGI IVVNTEGIPI KSTMDNPTTT QYASLMHSFI LKARSTVRDI DPQNDLTFLR IRSKKNEIMV APDKDYFLI VIQNPTE

UniProtKB: Dynein light chain roadblock-type 1

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分子 #5: Dynein light chain 1, cytoplasmic

分子名称: Dynein light chain 1, cytoplasmic / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.381899 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MCDRKAVIKN ADMSEEMQQD SVECATQALE KYNIEKDIAA HIKKEFDKKY NPTWHCIVGR NFGSYVTHET KHFIYFYLGQ VAILLFKSG

UniProtKB: Dynein light chain 1, cytoplasmic

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.6 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 詳細: Global resolution 4.0A / 使用した粒子像数: 113479
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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