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- PDB-8rgg: Structure of dynein-2 intermediate chain DYNC2I2 (WDR34) in compl... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 8rgg
タイトルStructure of dynein-2 intermediate chain DYNC2I2 (WDR34) in complex with dynein-2 heavy chain DYNC2H1.
要素
  • Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 1
  • Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 2
  • Dynein light chain 1, cytoplasmic
  • Dynein light chain roadblock-type 1
  • Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase,Cytoplasmic dynein 2 heavy chain 1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / dynein / cilia / intraflagellar transport / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


MGMT-mediated DNA damage reversal / nitric-oxide synthase inhibitor activity / deoxyribonuclease inhibitor activity / negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing / negative regulation of phosphorylation / cilium movement involved in cell motility / intraciliary retrograde transport / visual behavior / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase activity ...MGMT-mediated DNA damage reversal / nitric-oxide synthase inhibitor activity / deoxyribonuclease inhibitor activity / negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing / negative regulation of phosphorylation / cilium movement involved in cell motility / intraciliary retrograde transport / visual behavior / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase activity / 9+2 motile cilium / intraciliary transport / dynein light chain binding / spinal cord motor neuron differentiation / dynein heavy chain binding / Activation of BIM and translocation to mitochondria / embryonic skeletal system morphogenesis / motile cilium assembly / DNA-methyltransferase activity / ciliary tip / Intraflagellar transport / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / protein localization to cilium / coronary vasculature development / DNA alkylation repair / ciliary plasm / non-motile cilium assembly / positive regulation of smoothened signaling pathway / dorsal/ventral pattern formation / dynein complex / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / determination of left/right symmetry / embryonic limb morphogenesis / microtubule motor activity / minus-end-directed microtubule motor activity / cytoplasmic dynein complex / dynein light intermediate chain binding / microtubule-based movement / Macroautophagy / positive regulation of double-strand break repair / ciliary base / Golgi organization / forebrain development / pericentriolar material / dynein intermediate chain binding / cytoskeletal motor activity / tertiary granule membrane / axoneme / ficolin-1-rich granule membrane / cilium assembly / enzyme inhibitor activity / spermatid development / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / Hedgehog 'off' state / COPI-mediated anterograde transport / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / axon cytoplasm / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / centriole / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / substantia nigra development / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / AURKA Activation by TPX2 / methyltransferase activity / filopodium / kidney development / RHO GTPases Activate Formins / protein processing / kinetochore / HCMV Early Events / apical part of cell / Aggrephagy / mitotic spindle / Separation of Sister Chromatids / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / site of double-strand break / scaffold protein binding / nuclear membrane / methylation / microtubule / cytoskeleton / nuclear body / cilium / ciliary basal body / DNA repair / apoptotic process / DNA damage response / centrosome / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / nucleolus / enzyme binding
類似検索 - 分子機能
Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 1 / : / Cytoplasmic dynein 2 heavy chain 1, AAA+ ATPase domain / Dynein light chain roadblock-type 1/2 / Methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase domain superfamily / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, active site / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase active site. / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, DNA binding ...Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 1 / : / Cytoplasmic dynein 2 heavy chain 1, AAA+ ATPase domain / Dynein light chain roadblock-type 1/2 / Methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase domain superfamily / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, active site / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase active site. / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, DNA binding / Dynein light chain, type 1/2, conserved site / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase, DNA binding domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, DNA binding domain / Dynein light chain type 1 signature. / : / Dynein light chain, type 1/2 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain superfamily / Roadblock/LAMTOR2 domain / Roadblock/LC7 domain / Roadblock/LC7 domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase / Dynein light chain 1, cytoplasmic / Cytoplasmic dynein 2 heavy chain 1 / Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 1 / Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 2 / Dynein light chain roadblock-type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Mukhopadhyay, A.G. / Toropova, K. / Daly, L. / Wells, J. / Vuolo, L. / Mladenov, M. / Seda, M. / Jenkins, D. / Stephens, D.J. / Roberts, A.J.
資金援助 英国, 9件
組織認可番号国
Wellcome Trust217186/Z/19/Z 英国
Wellcome Trust206166/Z/17/Z 英国
Wellcome Trust202679/Z/16/Z 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/P008348/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/S007202/1 英国
Royal SocietyRG170260 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/S013024/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/S005390/1 英国
Wellcome Trust210585/Z/18/Z 英国
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2024
タイトル: Structure and tethering mechanism of dynein-2 intermediate chains in intraflagellar transport.
著者: Aakash G Mukhopadhyay / Katerina Toropova / Lydia Daly / Jennifer N Wells / Laura Vuolo / Miroslav Mladenov / Marian Seda / Dagan Jenkins / David J Stephens / Anthony J Roberts /
要旨: Dynein-2 is a large multiprotein complex that powers retrograde intraflagellar transport (IFT) of cargoes within cilia/flagella, but the molecular mechanism underlying this function is still emerging. ...Dynein-2 is a large multiprotein complex that powers retrograde intraflagellar transport (IFT) of cargoes within cilia/flagella, but the molecular mechanism underlying this function is still emerging. Distinctively, dynein-2 contains two identical force-generating heavy chains that interact with two different intermediate chains (WDR34 and WDR60). Here, we dissect regulation of dynein-2 function by WDR34 and WDR60 using an integrative approach including cryo-electron microscopy and CRISPR/Cas9-enabled cell biology. A 3.9 Å resolution structure shows how WDR34 and WDR60 use surprisingly different interactions to engage equivalent sites of the two heavy chains. We show that cilia can assemble in the absence of either WDR34 or WDR60 individually, but not both subunits. Dynein-2-dependent distribution of cargoes depends more strongly on WDR60, because the unique N-terminal extension of WDR60 facilitates dynein-2 targeting to cilia. Strikingly, this N-terminal extension can be transplanted onto WDR34 and retain function, suggesting it acts as a flexible tether to the IFT "trains" that assemble at the ciliary base. We discuss how use of unstructured tethers represents an emerging theme in IFT train interactions.
履歴
登録2023年12月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月10日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase,Cytoplasmic dynein 2 heavy chain 1
C: Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 1
D: Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 2
G: Dynein light chain roadblock-type 1
H: Dynein light chain roadblock-type 1
I: Dynein light chain 1, cytoplasmic
J: Dynein light chain 1, cytoplasmic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)741,3607
ポリマ－741,3607
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase,Cytoplasmic dynein 2 heavy chain 1 / 6-O-methylguanine-DNA methyltransferase / MGMT / O-6-methylguanine-DNA-alkyltransferase / ...6-O-methylguanine-DNA methyltransferase / MGMT / O-6-methylguanine-DNA-alkyltransferase / Cytoplasmic dynein 2 heavy chain / Dynein cytoplasmic heavy chain 2 / Dynein heavy chain 11 / hDHC11 / Dynein heavy chain isotype 1B


分子量: 515223.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: DYNC2H1 with N-terminal SNAPf tag / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: MGMT, DYNC2H1, DHC1B, DHC2, DNCH2, DYH1B, KIAA1997
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P16455, UniProt: Q8NCM8, methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase
#2: タンパク質 Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 1 / Dynein 2 intermediate chain 1 / WD repeat-containing protein 60


分子量: 122865.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNC2I1, WDR60
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8WVS4
#3: タンパク質 Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 2 / Dynein 2 intermediate chain 2 / WD repeat-containing protein 34


分子量: 60639.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: DYNC2I2 (also known as WDR34) with C-terminal Strep tag
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNC2I2, WDR34
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q96EX3
#4: タンパク質 Dynein light chain roadblock-type 1 / Bithoraxoid-like protein / BLP / Dynein light chain 2A / cytoplasmic / Dynein-associated protein ...Bithoraxoid-like protein / BLP / Dynein light chain 2A / cytoplasmic / Dynein-associated protein Km23 / Roadblock domain-containing protein 1


分子量: 10934.576 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNLRB1, BITH, DNCL2A, DNLC2A, ROBLD1, HSPC162
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9NP97
#5: タンパク質 Dynein light chain 1, cytoplasmic / 8 kDa dynein light chain / DLC8 / Dynein light chain LC8-type 1 / Protein inhibitor of neuronal ...8 kDa dynein light chain / DLC8 / Dynein light chain LC8-type 1 / Protein inhibitor of neuronal nitric oxide synthase / PIN


分子量: 10381.899 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNLL1, DLC1, DNCL1, DNCLC1, HDLC1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P63167

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Dynein-2 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 50.6 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 113479 / 詳細: Global resolution 4.0A / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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