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- PDB-8r5y: Structure of coxsackievirus B5 capsid (mutant CVB5F.cas.genogroup... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8r5y
タイトルStructure of coxsackievirus B5 capsid (mutant CVB5F.cas.genogroupB) - A particle
要素Coxsackievirus B5 (mutant CVB5F.cas.genogroupB) in particle A state - VP1
キーワードVIRUS / Enterovirus / coxsackievirus / thermostable / mutant
生物種Coxsackievirus B5 (コクサッキーウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Kumar, K. / Antanasijevic, A.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Environ Sci Technol / 年: 2024
タイトル: Influence of Amino Acid Substitutions in Capsid Proteins of Coxsackievirus B5 on Free Chlorine and Thermal Inactivation.
著者: Shotaro Torii / Jérôme Gouttenoire / Kiruthika Kumar / Aleksandar Antanasijevic / Tamar Kohn /
要旨: The sensitivity of enteroviruses to disinfectants varies among genetically similar variants and coincides with amino acid changes in capsid proteins, although the effect of individual substitutions ...The sensitivity of enteroviruses to disinfectants varies among genetically similar variants and coincides with amino acid changes in capsid proteins, although the effect of individual substitutions remains unknown. Here, we employed reverse genetics to investigate how amino acid substitutions in coxsackievirus B5 (CVB5) capsid proteins affect the virus' sensitivity to free chlorine and heat treatment. Of ten amino acid changes observed in CVB5 variants with free chlorine resistance, none significantly reduced the chlorine sensitivity, indicating a minor role of the capsid composition in chlorine sensitivity of CVB5. Conversely, a subset of these amino acid changes located at the C-terminal region of viral protein 1 led to reduced heat sensitivity. Cryo-electron microscopy revealed that these changes affect the assembly of intermediate viral states (altered and empty particles), suggesting that the mechanism for reduced heat sensitivity could be related to improved molecular packing of CVB5, resulting in greater stability or altered dynamics of virus uncoating during infection.
履歴
登録2023年11月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年4月10日Group: Derived calculations / カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details ..._pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] / _pdbx_struct_oper_list.vector[1] / _pdbx_struct_oper_list.vector[2] / _pdbx_struct_oper_list.vector[3]
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coxsackievirus B5 (mutant CVB5F.cas.genogroupB) in particle A state - VP1
B: Coxsackievirus B5 (mutant CVB5F.cas.genogroupB) in particle A state - VP1
C: Coxsackievirus B5 (mutant CVB5F.cas.genogroupB) in particle A state - VP1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)281,3863
ポリマ－281,3863
非ポリマー00
水00
1
A: Coxsackievirus B5 (mutant CVB5F.cas.genogroupB) in particle A state - VP1
B: Coxsackievirus B5 (mutant CVB5F.cas.genogroupB) in particle A state - VP1
C: Coxsackievirus B5 (mutant CVB5F.cas.genogroupB) in particle A state - VP1
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,883,165180
ポリマ－16,883,165180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59

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要素

#1: タンパク質 Coxsackievirus B5 (mutant CVB5F.cas.genogroupB) in particle A state - VP1


分子量: 93795.359 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Coxsackievirus B5 (コクサッキーウイルス)
細胞株 (発現宿主): BGMK / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Coxsackievirus B5 / タイプ: VIRUS / 詳細: Particle A state of the CVB5 virion capsid / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Coxsackievirus B5 (コクサッキーウイルス)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: BGMK
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
ウイルス殻名称: Capsid VP1-4 / 直径: 300 nm
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: TBS
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
125 mMTris-HClTris-HCl1
2150 mMSodium chlorideNaCl1
試料濃度: 4.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Inactivated by formaldehyde. Purified using a combination of sucrose gradient and size-exclusion chromatography.
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283 K
詳細: 3ul of sample applied. Blotting time varied. Blotting force = 0. Total blots = 1.

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 150000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN / 試料ホルダーモデル: OTHER
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 6653

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFINDCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9cryoSPARC初期オイラー角割当
10cryoSPARC最終オイラー角割当
11cryoSPARC分類
12cryoSPARC３次元再構成
13Cootモデル精密化
14RosettaEMモデル精密化
画像処理詳細: EER files were imported to cryoSPARC live and motion correction was performed with Patch.
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 161820 / 詳細: Template picker used
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 27505 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 詳細: Non-uniform refinement / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
詳細: Initial fitting was performed in Chimera and model refinement was performed in Coot and Rosetta.
原子モデル構築PDB-ID: 7XB2

7xb2


Accession code: 7XB2 / 詳細: Asymmetric unit used for fitting and interpretation / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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