[日本語] English
万見
- PDB-8qzz: Crystal structure of human eIF2 alpha-gamma complexed with PPP1R1... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8qzz
タイトルCrystal structure of human eIF2 alpha-gamma complexed with PPP1R15A_420-452
要素
  • Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit 1
  • Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit 3
  • Protein phosphatase 1 regulatory subunit 15A
キーワードTRANSLATION / Eukaryotic Initiation Factor-2 / PP1 regulatory subunit / dephosphorylation / metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of translational initiation in response to stress / eukaryotic initiation factor eIF2 binding / translation initiation ternary complex / regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / glial limiting end-foot / HRI-mediated signaling / Cellular response to mitochondrial stress / response to manganese-induced endoplasmic reticulum stress / positive regulation of type B pancreatic cell apoptotic process / Response of EIF2AK1 (HRI) to heme deficiency ...positive regulation of translational initiation in response to stress / eukaryotic initiation factor eIF2 binding / translation initiation ternary complex / regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / glial limiting end-foot / HRI-mediated signaling / Cellular response to mitochondrial stress / response to manganese-induced endoplasmic reticulum stress / positive regulation of type B pancreatic cell apoptotic process / Response of EIF2AK1 (HRI) to heme deficiency / Recycling of eIF2:GDP / negative regulation of translational initiation in response to stress / methionyl-initiator methionine tRNA binding / PERK-mediated unfolded protein response / protein phosphatase type 1 complex / PERK regulates gene expression / response to kainic acid / eukaryotic translation initiation factor 2 complex / protein localization to endoplasmic reticulum / protein phosphatase 1 binding / cytoplasmic translational initiation / regulation of translational initiation in response to stress / translation factor activity, RNA binding / formation of translation preinitiation complex / protein phosphatase regulator activity / eukaryotic 48S preinitiation complex / protein-synthesizing GTPase / regulation of translational initiation / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / protein phosphatase activator activity / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / mitophagy / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / translation initiation factor activity / stress granule assembly / cellular response to amino acid starvation / response to endoplasmic reticulum stress / translational initiation / ABC-family proteins mediated transport / PKR-mediated signaling / cytoplasmic stress granule / cellular response to UV / ribosome binding / cellular response to heat / cellular response to oxidative stress / mitochondrial outer membrane / regulation of cell cycle / cadherin binding / GTPase activity / apoptotic process / synapse / DNA damage response / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / GTP binding / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein phosphatase 1, regulatory subunit 15A/B, C-terminal / : / Phosphatase-1 catalytic subunit binding region / Translation initiation factor 2, alpha subunit / Translation initiation factor 2, alpha subunit, middle domain superfamily / Translation initiation factor 2, alpha subunit, C-terminal / IF2a, S1-like domain / Eukaryotic translation initiation factor 2 alpha subunit / Initiation factor eIF2 gamma, C-terminal / Initiation factor eIF2 gamma, domain 2 ...Protein phosphatase 1, regulatory subunit 15A/B, C-terminal / : / Phosphatase-1 catalytic subunit binding region / Translation initiation factor 2, alpha subunit / Translation initiation factor 2, alpha subunit, middle domain superfamily / Translation initiation factor 2, alpha subunit, C-terminal / IF2a, S1-like domain / Eukaryotic translation initiation factor 2 alpha subunit / Initiation factor eIF2 gamma, C-terminal / Initiation factor eIF2 gamma, domain 2 / Initiation factor eIF2 gamma, GTP-binding domain / Initiation factor eIF2 gamma, C terminal / : / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / S1 domain profile. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 15A / Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit 1 / Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.35 Å
データ登録者Yan, Y. / Ron, D.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome TrustSGAG/182 英国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2024
タイトル: Substrate recruitment via eIF2 gamma enhances catalytic efficiency of a holophosphatase that terminates the integrated stress response.
著者: Yan, Y. / Shetty, M. / Harding, H.P. / George, G. / Zyryanova, A. / Labbe, K. / Mafi, A. / Hao, Q. / Sidrauski, C. / Ron, D.
履歴
登録2023年10月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit 3
B: Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit 1
C: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 15A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,5504
ポリマ－91,0273
非ポリマー5221
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4060 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area25510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.594, 120.594, 158.259
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

-
要素

#1: タンパク質 Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit 3 / Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit gamma X / eIF-2gX


分子量: 51178.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EIF2S3, EIF2G / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P41091, protein-synthesizing GTPase
#2: タンパク質 Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit 1 / Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit alpha / eIF-2alpha


分子量: 36161.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EIF2S1, EIF2A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05198
#3: タンパク質・ペプチド Protein phosphatase 1 regulatory subunit 15A / Growth arrest and DNA damage-inducible protein GADD34 / Myeloid differentiation primary response ...Growth arrest and DNA damage-inducible protein GADD34 / Myeloid differentiation primary response protein MyD116 homolog


分子量: 3687.749 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1R15A, GADD34 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O75807
#4: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 11-12% PEG 6000, 0.1M Tris-HCl pH8.5 supplemented with amino acids

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.6199 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年4月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.6199 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.35→41.17 Å / Num. obs: 17421 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.3 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.271 / Rpim(I) all: 0.113 / Rrim(I) all: 0.28 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 3.35→3.62 Å / Rmerge(I) obs: 2.618 / Num. unique obs: 3497 / CC1/2: 0.521 / Rpim(I) all: 1.109 / Rrim(I) all: 2.714

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0419精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.35→41.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 33.973 / SU ML: 0.509 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.515 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29915 859 4.9 %RANDOM
Rwork0.2407 ---
obs0.24368 16510 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 140.91 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.41 Å20 Å2-0 Å2
2---5.41 Å20 Å2
3---10.82 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.35→41.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4218 0 0 0 4218
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0124284
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0164209
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9111.6525821
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.6071.5699713
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.7295549
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg6.324521
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.35610750
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2701
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.024887
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02845
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it22.44213.9972214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other22.4413.9982214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it31.5725.1822757
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other31.56725.1842758
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it24.68614.9542070
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other24.61714.9562070
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other35.41727.1163065
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined40.725168.9216833
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other40.724168.9316834
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.35→3.437 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.431 52 -
Rwork0.379 1194 -
obs--100 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る