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- PDB-8qzp: Structure of the non-mitochondrial citrate synthase from Ananas c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8qzp
タイトルStructure of the non-mitochondrial citrate synthase from Ananas comosus
要素Citrate synthase
キーワードTRANSFERASE / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / tricarboxylic acid cycle / carbohydrate metabolic process / mitochondrial matrix
類似検索 - 分子機能
Citrate synthase active site / Citrate synthase signature. / Citrate synthase-like, large alpha subdomain / Citrate synthase / Citrate synthase-like, small alpha subdomain / Citrate synthase superfamily / Citrate synthase, C-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Ananas comosus (アナナス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.15 Å
データ登録者Lo, Y.K. / Bohn, S. / Sendker, F.L. / Schuller, J.M. / Hochberg, G.
資金援助 ドイツ, European Union, 3件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
German Research Foundation (DFG)SCHU3364/1-1 ドイツ
European Research Council (ERC)101040472 EVOCATIONEuropean Union
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024
タイトル: Frequent transitions in self-assembly across the evolution of a central metabolic enzyme.
著者: Franziska L Sendker / Tabea Schlotthauer / Christopher-Nils Mais / Yat Kei Lo / Mathias Girbig / Stefan Bohn / Thomas Heimerl / Daniel Schindler / Arielle Weinstein / Brain P Metzger / Joseph ...著者: Franziska L Sendker / Tabea Schlotthauer / Christopher-Nils Mais / Yat Kei Lo / Mathias Girbig / Stefan Bohn / Thomas Heimerl / Daniel Schindler / Arielle Weinstein / Brain P Metzger / Joseph W Thornton / Arvind Pillai / Gert Bange / Jan M Schuller / Georg K A Hochberg /
要旨: Many enzymes assemble into homomeric protein complexes comprising multiple copies of one protein. Because structural form is usually assumed to follow function in biochemistry, these assemblies are ...Many enzymes assemble into homomeric protein complexes comprising multiple copies of one protein. Because structural form is usually assumed to follow function in biochemistry, these assemblies are thought to evolve because they provide some functional advantage. In many cases, however, no specific advantage is known and, in some cases, quaternary structure varies among orthologs. This has led to the proposition that self-assembly may instead vary neutrally within protein families. The extent of such variation has been difficult to ascertain because quaternary structure has until recently been difficult to measure on large scales. Here, we employ mass photometry, phylogenetics, and structural biology to interrogate the evolution of homo-oligomeric assembly across the entire phylogeny of prokaryotic citrate synthases - an enzyme with a highly conserved function. We discover a menagerie of different assembly types that come and go over the course of evolution, including cases of parallel evolution and reversions from complex to simple assemblies. Functional experiments in vitro and in vivo indicate that evolutionary transitions between different assemblies do not strongly influence enzyme catalysis. Our work suggests that enzymes can wander relatively freely through a large space of possible assemblies and demonstrates the power of characterizing structure-function relationships across entire phylogenies.
履歴
登録2023年10月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年7月24日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年7月24日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年7月24日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年7月24日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年7月24日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年7月9日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月9日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Citrate synthase
B: Citrate synthase
C: Citrate synthase
D: Citrate synthase
E: Citrate synthase
F: Citrate synthase
G: Citrate synthase
H: Citrate synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)460,8948
ポリマ－460,8948
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Citrate synthase


分子量: 57611.801 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Ananas comosus (アナナス) / 遺伝子: LOC109710921 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A6P5F0R3
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Octameric complex of non-mitochondrial/glyoxysomal citrate synthase from Ananas comosus
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Ananas comosus (アナナス)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.3
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 29000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 55 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.15 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 108304 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00426122
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.73235481
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.0293664
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0433885
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0064624

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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