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- PDB-8qwb: Crystal structure of citrate synthase from Methylophaga sulfidovorans -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8qwb
タイトルCrystal structure of citrate synthase from Methylophaga sulfidovorans
要素Citrate synthase
キーワードTRANSFERASE / Citrate Synthase
機能・相同性
機能・相同性情報


: / tricarboxylic acid cycle / carbohydrate metabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
2-methylcitrate synthase/citrate synthase type I / Citrate synthase, bacterial-type / Citrate synthase-like, large alpha subdomain / Citrate synthase / Citrate synthase-like, small alpha subdomain / Citrate synthase superfamily / Citrate synthase, C-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Methylophaga sulfidovorans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.201 Å
データ登録者Mais, C.-N. / Bange, G. / Sendker, F.L. / Hochberg, G.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024
タイトル: Frequent transitions in self-assembly across the evolution of a central metabolic enzyme.
著者: Franziska L Sendker / Tabea Schlotthauer / Christopher-Nils Mais / Yat Kei Lo / Mathias Girbig / Stefan Bohn / Thomas Heimerl / Daniel Schindler / Arielle Weinstein / Brain P Metzger / Joseph ...著者: Franziska L Sendker / Tabea Schlotthauer / Christopher-Nils Mais / Yat Kei Lo / Mathias Girbig / Stefan Bohn / Thomas Heimerl / Daniel Schindler / Arielle Weinstein / Brain P Metzger / Joseph W Thornton / Arvind Pillai / Gert Bange / Jan M Schuller / Georg K A Hochberg /
要旨: Many enzymes assemble into homomeric protein complexes comprising multiple copies of one protein. Because structural form is usually assumed to follow function in biochemistry, these assemblies are ...Many enzymes assemble into homomeric protein complexes comprising multiple copies of one protein. Because structural form is usually assumed to follow function in biochemistry, these assemblies are thought to evolve because they provide some functional advantage. In many cases, however, no specific advantage is known and, in some cases, quaternary structure varies among orthologs. This has led to the proposition that self-assembly may instead vary neutrally within protein families. The extent of such variation has been difficult to ascertain because quaternary structure has until recently been difficult to measure on large scales. Here, we employ mass photometry, phylogenetics, and structural biology to interrogate the evolution of homo-oligomeric assembly across the entire phylogeny of prokaryotic citrate synthases - an enzyme with a highly conserved function. We discover a menagerie of different assembly types that come and go over the course of evolution, including cases of parallel evolution and reversions from complex to simple assemblies. Functional experiments in vitro and in vivo indicate that evolutionary transitions between different assemblies do not strongly influence enzyme catalysis. Our work suggests that enzymes can wander relatively freely through a large space of possible assemblies and demonstrates the power of characterizing structure-function relationships across entire phylogenies.
履歴
登録2023年10月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年9月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Citrate synthase
B: Citrate synthase
C: Citrate synthase
D: Citrate synthase
E: Citrate synthase
F: Citrate synthase
G: Citrate synthase
H: Citrate synthase
I: Citrate synthase
J: Citrate synthase
K: Citrate synthase
L: Citrate synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)537,21412
ポリマ－537,21412
非ポリマー00
水00
1
A: Citrate synthase
C: Citrate synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,5362
ポリマ－89,5362
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5110 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area27580 Å2
2
B: Citrate synthase

K: Citrate synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,5362
ポリマ－89,5362
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
Buried area4730 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area26690 Å2
3
D: Citrate synthase
E: Citrate synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,5362
ポリマ－89,5362
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5760 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area26270 Å2
4
F: Citrate synthase
H: Citrate synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,5362
ポリマ－89,5362
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5640 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area27060 Å2
5
G: Citrate synthase

J: Citrate synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,5362
ポリマ－89,5362
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
Buried area4850 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area27170 Å2
6
I: Citrate synthase
L: Citrate synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,5362
ポリマ－89,5362
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5410 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area27180 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)155.690, 96.610, 203.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.41, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Citrate synthase


分子量: 44767.852 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methylophaga sulfidovorans (バクテリア)
遺伝子: SAMN04488079_11738 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1I4B681

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.16 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.0 M Lithium chloride, 0.1 M Citric Acid pH 5.0, 10% PEG 6000, 5mM oxaloacetic acid

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年8月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→48.31 Å / Num. obs: 636593 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 6.9 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.131 / Rrim(I) all: 0.142 / Net I/σ(I): 10.29
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) allDiffraction-ID
3.2-3.292.49967550.4312.7091
3.29-3.381.71266290.5361.8611
3.38-3.471.4564650.7221.5621
3.47-3.581.03262890.8191.1111
3.58-3.70.65560900.9230.7061
3.7-3.830.53958910.9420.5821
3.83-3.970.38756780.9680.4191
3.97-4.140.2654380.9820.2831
4.14-4.320.19952920.990.2141
4.32-4.530.15850300.9930.1711
4.53-4.770.12848010.9950.1391
4.77-5.060.10845400.9950.1161
5.06-5.410.10442650.9950.1131
5.41-5.850.09739810.9960.1051
5.85-6.410.08136920.9970.0881
6.41-7.160.06333280.9980.0691
7.16-8.270.04829480.9980.0521
8.27-10.130.04125060.9990.0441
10.13-14.320.0419440.9980.0431
14.32-48.310.04310790.9980.0471

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2-3874精密化
XSCALEデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.201→48.31 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3245 --
Rwork0.2824 --
obs-92644 98.85 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.201→48.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数30067 0 0 0 30067

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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