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万見
- PDB-8qyn: Human 20S proteasome assembly intermediate structure 5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8qyn
タイトルHuman 20S proteasome assembly intermediate structure 5
要素
  • (Proteasome assembly chaperone ...) x 2
  • (Proteasome subunit alpha type- ...) x 7
  • (Proteasome subunit beta type- ...) x 7
  • Proteasome maturation protein
キーワードHYDROLASE / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cerebellar granule cell precursor proliferation / purine ribonucleoside triphosphate binding / regulation of endopeptidase activity / protein folding chaperone complex / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / proteasome core complex / Somitogenesis / proteasome core complex assembly ...cerebellar granule cell precursor proliferation / purine ribonucleoside triphosphate binding / regulation of endopeptidase activity / protein folding chaperone complex / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / proteasome core complex / Somitogenesis / proteasome core complex assembly / proteasome binding / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / myofibril / immune system process / proteasome assembly / NF-kappaB binding / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / proteasome core complex, alpha-subunit complex / chaperone-mediated protein complex assembly / proteasome complex / sarcomere / proteolysis involved in protein catabolic process / ciliary basal body / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Degradation of AXIN / Hh mutants are degraded by ERAD / lipopolysaccharide binding / Activation of NF-kappaB in B cells / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Degradation of GLI1 by the proteasome / G2/M Checkpoints / P-body / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Regulation of RUNX3 expression and activity / Hedgehog 'on' state / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / MAPK6/MAPK4 signaling / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / : / response to virus / ABC-family proteins mediated transport / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / FCERI mediated NF-kB activation / nuclear matrix / Regulation of PTEN stability and activity / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of RUNX2 expression and activity / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / UCH proteinases / KEAP1-NFE2L2 pathway / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / peptidase activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Neddylation / ER-Phagosome pathway / regulation of inflammatory response / secretory granule lumen / molecular adaptor activity / endopeptidase activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / response to oxidative stress / ficolin-1-rich granule lumen / nuclear body / Ub-specific processing proteases / ribosome / nuclear speck / cadherin binding
類似検索 - 分子機能
Proteasome assembly chaperone 1 / Proteasome assembly chaperone 4 / Proteasome maturation factor Ump1 / Proteasome maturation factor UMP1 / Proteasome assembly chaperone 2, eukaryotic / Proteasome assembly chaperone 2 / Proteasome assembly chaperone 2 superfamily / PAC2 family / Proteasome subunit alpha 1 / Proteasome beta subunit, C-terminal ...Proteasome assembly chaperone 1 / Proteasome assembly chaperone 4 / Proteasome maturation factor Ump1 / Proteasome maturation factor UMP1 / Proteasome assembly chaperone 2, eukaryotic / Proteasome assembly chaperone 2 / Proteasome assembly chaperone 2 superfamily / PAC2 family / Proteasome subunit alpha 1 / Proteasome beta subunit, C-terminal / Proteasome beta subunits C terminal / Proteasome subunit beta 4 / Proteasome subunit beta 2 / Proteasome beta 3 subunit / Proteasome subunit alpha6 / Proteasome subunit alpha5 / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / : / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome assembly chaperone 1 / Proteasome subunit beta type-1 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-4 / Proteasome subunit alpha type-5 / Proteasome subunit beta type-4 / Proteasome subunit beta type-6 ...Proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome assembly chaperone 1 / Proteasome subunit beta type-1 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-4 / Proteasome subunit alpha type-5 / Proteasome subunit beta type-4 / Proteasome subunit beta type-6 / Proteasome subunit beta type-5 / Proteasome subunit beta type-3 / Proteasome subunit beta type-2 / Proteasome subunit alpha type-6 / Proteasome assembly chaperone 2 / Proteasome subunit beta type-7 / Proteasome maturation protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.88 Å
データ登録者Schulman, B.A. / Hanna, J.W. / Harper, J.W. / Adolf, F. / Du, J. / Rawson, S.D. / Walsh Jr, R.M. / Goodall, E.A.
資金援助 ドイツ, 米国, 4件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA) 米国
Aligning Science Across Parkinsons (ASAP) 米国
引用
ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Visualizing chaperone-mediated multistep assembly of the human 20S proteasome.
著者: Frank Adolf / Jiale Du / Ellen A Goodall / Richard M Walsh / Shaun Rawson / Susanne von Gronau / J Wade Harper / John Hanna / Brenda A Schulman /
要旨: Dedicated assembly factors orchestrate the stepwise production of many molecular machines, including the 28-subunit proteasome core particle (CP) that mediates protein degradation. Here we report ...Dedicated assembly factors orchestrate the stepwise production of many molecular machines, including the 28-subunit proteasome core particle (CP) that mediates protein degradation. Here we report cryo-electron microscopy reconstructions of seven recombinant human subcomplexes that visualize all five chaperones and the three active site propeptides across a wide swath of the assembly pathway. Comparison of these chaperone-bound intermediates and a matching mature CP reveals molecular mechanisms determining the order of successive subunit additions, as well as how proteasome subcomplexes and assembly factors structurally adapt upon progressive subunit incorporation to stabilize intermediates, facilitate the formation of subsequent intermediates and ultimately rearrange to coordinate proteolytic activation with gated access to active sites. This work establishes a methodologic approach for structural analysis of multiprotein complex assembly intermediates, illuminates specific functions of assembly factors and reveals conceptual principles underlying human proteasome biogenesis, thus providing an explanation for many previous biochemical and genetic observations.
#1: ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024
タイトル: Visualizing chaperone-mediated multistep assembly of the human 20S proteasome.
著者: Frank Adolf / Jiale Du / Ellen A Goodall / Richard M Walsh / Shaun Rawson / Susanne von Gronau / J Wade Harper / John Hanna / Brenda A Schulman /
要旨: Dedicated assembly factors orchestrate stepwise production of many molecular machines, including the 28-subunit proteasome core particle (CP) that mediates protein degradation. Here, we report cryo- ...Dedicated assembly factors orchestrate stepwise production of many molecular machines, including the 28-subunit proteasome core particle (CP) that mediates protein degradation. Here, we report cryo-EM reconstructions of seven recombinant human subcomplexes that visualize all five chaperones and the three active site propeptides across a wide swath of the assembly pathway. Comparison of these chaperone-bound intermediates and a matching mature CP reveals molecular mechanisms determining the order of successive subunit additions, and how proteasome subcomplexes and assembly factors structurally adapt upon progressive subunit incorporation to stabilize intermediates, facilitate the formation of subsequent intermediates, and ultimately rearrange to coordinate proteolytic activation with gated access to active sites. The structural findings reported here explain many previous biochemical and genetic observations. This work establishes a methodologic approach for structural analysis of multiprotein complex assembly intermediates, illuminates specific functions of assembly factors, and reveals conceptual principles underlying human proteasome biogenesis.
履歴
登録2023年10月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.22024年4月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.32024年8月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proteasome subunit alpha type-2
B: Proteasome subunit alpha type-4
C: Proteasome subunit alpha type-7
D: Proteasome subunit alpha type-5
E: Proteasome subunit alpha type-1
F: Proteasome subunit alpha type-3
G: Proteasome subunit alpha type-6
H: Proteasome maturation protein
I: Proteasome assembly chaperone 1
J: Proteasome assembly chaperone 2
K: Proteasome subunit beta type-7
L: Proteasome subunit beta type-3
M: Proteasome subunit beta type-2
N: Proteasome subunit beta type-5
O: Proteasome subunit beta type-1
P: Proteasome subunit beta type-4
Q: Proteasome subunit beta type-6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)464,50817
ポリマ－464,50817
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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Proteasome subunit alpha type- ... , 7種, 7分子 ABCDEFG

#1: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-2 / Macropain subunit C3 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C3 / Proteasome component C3


分子量: 25927.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMA2, HC3, PSC3 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P25787
#2: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-4 / Macropain subunit C9 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C9 / Proteasome component C9 / ...Macropain subunit C9 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C9 / Proteasome component C9 / Proteasome subunit L


分子量: 29525.842 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMA4, HC9, PSC9 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P25789
#3: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit RC6-1 / Proteasome subunit XAPC7


分子量: 27929.891 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMA7, HSPC / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O14818
#4: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-5 / Macropain zeta chain / Multicatalytic endopeptidase complex zeta chain / Proteasome zeta chain


分子量: 26462.016 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMA5 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P28066
#5: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-1


分子量: 29621.662 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMA1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P25786
#6: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-3 / Macropain subunit C8 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C8 / Proteasome component C8


分子量: 28469.252 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMA3, HC8, PSC8 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P25788
#7: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-6 / 27 kDa prosomal protein / p27K / Macropain iota chain / Multicatalytic endopeptidase complex iota ...27 kDa prosomal protein / p27K / Macropain iota chain / Multicatalytic endopeptidase complex iota chain / Proteasome iota chain


分子量: 27432.459 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMA6, PROS27 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P60900

-
タンパク質 , 1種, 1分子 H

#8: タンパク質 Proteasome maturation protein


分子量: 15831.030 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: POMP / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9Y244

-
Proteasome assembly chaperone ... , 2種, 2分子 IJ

#9: タンパク質 Proteasome assembly chaperone 1 / PAC-1 / Chromosome 21 leucine-rich protein / C21-LRP / Down syndrome critical region protein 2


分子量: 32891.887 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMG1, C21LRP, DSCR2, PAC1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O95456
#10: タンパク質 Proteasome assembly chaperone 2


分子量: 29449.080 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMG2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q969U7

-
Proteasome subunit beta type- ... , 7種, 7分子 KLMNOPQ

#11: タンパク質 Proteasome subunit beta type-7


分子量: 35490.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Where the identity of amino acids cannot be confidently assign, these are modelled as unknown (UNK)
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMB7 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q99436
#12: タンパク質 Proteasome subunit beta type-3 / Proteasome chain 13 / Proteasome component C10-II / Proteasome theta chain


分子量: 22972.896 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMB3 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P49720, proteasome endopeptidase complex
#13: タンパク質 Proteasome subunit beta type-2


分子量: 22890.314 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMB2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P49721
#14: タンパク質 Proteasome subunit beta type-5


分子量: 28536.283 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMB5 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P28074
#15: タンパク質 Proteasome subunit beta type-1 / Macropain subunit C5 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C5 / Proteasome component C5 / ...Macropain subunit C5 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C5 / Proteasome component C5 / Proteasome gamma chain


分子量: 26522.396 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMB1, PSC5 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P20618, proteasome endopeptidase complex
#16: タンパク質 Proteasome subunit beta type-4 / 26 kDa prosomal protein / HsBPROS26 / PROS-26 / Macropain beta chain / Multicatalytic endopeptidase ...26 kDa prosomal protein / HsBPROS26 / PROS-26 / Macropain beta chain / Multicatalytic endopeptidase complex beta chain / Proteasome beta chain / Proteasome chain 3 / HsN3


分子量: 29219.123 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMB4, PROS26 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P28070
#17: タンパク質 Proteasome subunit beta type-6


分子量: 25335.572 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMB6 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P28072

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human 20S proteasome assembly intermediate map 5 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 66.9 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: SerialEM / カテゴリ: 画像取得
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.88 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 45700 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00527906
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.52737860
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.093946
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0434403
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0044847

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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