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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8qo1 | ||||||||||||
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タイトル | Asymmetric structure of the Borrelia bacteriophage BB1 procapsid, 3D class 3 | ||||||||||||
要素 |
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キーワード | VIRAL PROTEIN / Portal / capsid / procapsid / scaffold | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Protein of unknown function DUF228 / Lyme disease proteins of unknown function / Uncharacterised conserved protein UCP020357 / Protein of unknown function DUF1073 / Anti-CBASS protein Acb1-like / Protein of unknown function DUF1357 / Protein of unknown function (DUF1357) 類似検索 - ドメイン・相同性 | ||||||||||||
生物種 | Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア) | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.76 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Rumnieks, J. / Fuzik, T. / Tars, K. | ||||||||||||
資金援助 | European Union, 3件
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引用 | ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2023 タイトル: Structure of the Borrelia Bacteriophage φBB1 Procapsid. 著者: Jānis Rūmnieks / Tibor Füzik / Kaspars Tārs / 要旨: Bacteriophages of Borrelia burgdorferi are a biologically important but under-investigated feature of the Lyme disease-causing spirochete. No virulent borrelial viruses have been identified, but all ...Bacteriophages of Borrelia burgdorferi are a biologically important but under-investigated feature of the Lyme disease-causing spirochete. No virulent borrelial viruses have been identified, but all B. burgdorferi isolates carry a prophage φBB1 as resident circular plasmids. Like its host, the φBB1 phage is quite distinctive and shares little sequence similarity with other known bacteriophages. We expressed φBB1 head morphogenesis proteins in Escherichia coli which resulted in assembly of homogeneous prolate procapsid structures and used cryo-electron microscopy to determine the three-dimensional structure of these particles. The φBB1 procapsids consist of 415 copies of the major capsid protein and an equal combined number of three homologous capsid decoration proteins that form trimeric knobs on the outside of the particle. One of the end vertices of the particle is occupied by a portal assembled from twelve copies of the portal protein. The φBB1 scaffolding protein is entirely α-helical and has an elongated shape with a small globular domain in the middle. Within the tubular section of the procapsid, the internal scaffold is built of stacked rings, each composed of 32 scaffolding protein molecules, which run in opposite directions from both caps with a heterogeneous part in the middle. Inside the portal-containing cap, the scaffold is organized asymmetrically with ten scaffolding protein molecules bound to the portal. The φBB1 procapsid structure provides better insight into the vast structural diversity of bacteriophages and presents clues of how elongated bacteriophage particles might be assembled. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8qo1.cif.gz | 42.4 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8qo1.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 8qo1.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8qo1_validation.pdf.gz | 377.1 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8qo1_full_validation.pdf.gz | 377.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | 8qo1_validation.xml.gz | 647 B | 表示 | |
CIF形式データ | 8qo1_validation.cif.gz | 306 B | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qo/8qo1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qo/8qo1 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 18519MC 8phoC 8phpC 8phqC 8phrC 8phsC 8phtC 8phuC 8pkhC 8qo0C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-タンパク質 , 4種, 1383分子 AAABACADAEAFAGAHAIAJAKALAMANAOAPAQARASATAUAVAWAXAYAZAaAbAcAd...
#1: タンパク質 | 分子量: 36255.551 Da / 分子数: 415 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア) 遺伝子: BB_L06 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): AI / 参照: UniProt: Q9R3U6 #4: タンパク質 | 分子量: 21274.934 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア) 遺伝子: BbuZS7_P05 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): AI / 参照: UniProt: A0A0H3BZR0 #5: タンパク質 | 分子量: 26710.363 Da / 分子数: 826 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア) 遺伝子: BB_L02 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): AI / 参照: UniProt: Q9R2Q2 #6: タンパク質 | 分子量: 47095.508 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア) 遺伝子: BB_L01 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): AI / 参照: UniProt: Q9R3K2 |
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-Decoration protein ... , 2種, 285分子 BfBgBhBiBjBkBlBmBnBoBpBqBrBsBtBuBvBwBxByBzCACBCCCDCECFCGCHCI...
#2: タンパク質 | 分子量: 20026.479 Da / 分子数: 280 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア) 遺伝子: BB_L03 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): AI / 参照: UniProt: Q9R2Q0 #3: タンパク質 | 分子量: 28067.344 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア) 遺伝子: BB_L04 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): AI / 参照: UniProt: Q9R3E0 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Procapsid of Borrelia bacteriophage BB1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT | ||||||||||||||||||||
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由来(天然) | 生物種: Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア) | ||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株: AI | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | ||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 165000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 1800 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 44 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 9.76 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 6561 / アルゴリズム: BACK PROJECTION 詳細: Half-maps for the 3D class were reconstructed with relion_reconstruct using the --class and --subset options. The actual particle distribution between the two subsets were 0.503 : 0.497. クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 詳細: previous reconstruction / Source name: PDB / タイプ: experimental model |