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- PDB-8qh0: Crystal structure of the SARS-CoV-2 RBD with the antibody Cv2.3194 -
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8qh0 | ||||||
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Title | Crystal structure of the SARS-CoV-2 RBD with the antibody Cv2.3194 | ||||||
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![]() | VIRAL PROTEIN / Coronavirus Neutralizing Antibody | ||||||
Function / homology | ![]() Maturation of spike protein / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host cell surface / host extracellular space / viral translation / symbiont-mediated-mediated suppression of host tetherin activity / Induction of Cell-Cell Fusion / structural constituent of virion / membrane fusion ...Maturation of spike protein / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host cell surface / host extracellular space / viral translation / symbiont-mediated-mediated suppression of host tetherin activity / Induction of Cell-Cell Fusion / structural constituent of virion / membrane fusion / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / Attachment and Entry / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of viral entry into host cell / receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell surface receptor binding / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / receptor ligand activity / endocytosis involved in viral entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / host cell plasma membrane / virion membrane / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Fernandez, I. / Rey, F.A. | ||||||
Funding support | 1items
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![]() | ![]() Title: Broad sarbecovirus neutralization by combined memory B cell antibodies to ancestral SARS-CoV-2. Authors: Cyril Planchais / Ignacio Fernández / Benjamin Chalopin / Timothée Bruel / Pierre Rosenbaum / Maxime Beretta / Jordan D Dimitrov / Laurine Conquet / Flora Donati / Matthieu Prot / ...Authors: Cyril Planchais / Ignacio Fernández / Benjamin Chalopin / Timothée Bruel / Pierre Rosenbaum / Maxime Beretta / Jordan D Dimitrov / Laurine Conquet / Flora Donati / Matthieu Prot / Françoise Porrot / Delphine Planas / Isabelle Staropoli / Florence Guivel-Benhassine / Eduard Baquero / Sylvie van der Werf / Ahmed Haouz / Etienne Simon-Lorière / Xavier Montagutelli / Bernard Maillère / Félix A Rey / Pablo Guardado-Calvo / Hervé Nozach / Olivier Schwartz / Hugo Mouquet / ![]() Abstract: Antibodies play a pivotal role in protecting from SARS-CoV-2 infection, but their efficacy is challenged by the continuous emergence of viral variants. In this study, we describe two broadly ...Antibodies play a pivotal role in protecting from SARS-CoV-2 infection, but their efficacy is challenged by the continuous emergence of viral variants. In this study, we describe two broadly neutralizing antibodies cloned from the memory B cells of a single convalescent individual after infection with ancestral SARS-CoV-2. Cv2.3194, a resilient class 1 anti-RBD antibody, remains active against Omicron sub-variants up to BA.2.86. Cv2.3132, a near pan-Sarbecovirus neutralizer, targets the heptad repeat 2 membrane proximal region. When combined, Cv2.3194 and Cv2.3132 form a complementary SARS-CoV-2 neutralizing antibody cocktail exhibiting a local dose-dependent synergy. Thus, remarkably robust neutralizing memory B cell antibodies elicited in response to ancestral SARS-CoV-2 infection can withstand viral evolution and immune escape. The cooperative effect of such antibody combination may confer a certain level of protection against the latest SARS-CoV-2 variants. | ||||||
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Structure visualization
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Data in CIF | ![]() | 39.3 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 8qh1C C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Protein , 2 types, 2 molecules AL
#1: Protein | Mass: 23068.695 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Gene: S, 2 / Cell line (production host): S2 / Production host: ![]() ![]() |
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#3: Protein | Mass: 22821.301 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
-Antibody / Sugars , 2 types, 2 molecules H
#2: Antibody | Mass: 24379.328 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
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#4: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
-Non-polymers , 3 types, 387 molecules 




#5: Chemical | ChemComp-PRO / | ||
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#6: Chemical | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
-Details
Has ligand of interest | N |
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Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.01 Å3/Da / Density % sol: 59.15 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8 / Details: 20% PEG 3350, 0.2 M lithium citrate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Feb 24, 2023 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9198 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.87→43.2 Å / Num. obs: 70747 / % possible obs: 99.5 % / Redundancy: 13.2 % / Biso Wilson estimate: 37.05 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 13.2 |
Reflection shell | Resolution: 1.87→1.94 Å / Rmerge(I) obs: 1.5 / Mean I/σ(I) obs: 0.96 / Num. unique obs: 6950 / CC1/2: 0.613 / Rpim(I) all: 0.681 / % possible all: 98.9 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 44.12 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.87→43.2 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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