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- PDB-8qbr: Cryo-EM structure of Vipp1 helical filament with lattice 1 (Vipp1_L1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8qbr
タイトルCryo-EM structure of Vipp1 helical filament with lattice 1 (Vipp1_L1)
要素Membrane-associated protein Vipp1
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / Vipp1/IM30/ESCRT-III / Membrane remodeling / Cryoelectron microscopy / Helical filament structure
機能・相同性PspA/IM30 / PspA/IM30 family / lipid binding / plasma membrane / Membrane-associated protein Vipp1
機能・相同性情報
生物種Nostoc punctiforme (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.74 Å
データ登録者Naskar, S. / Low, H.H.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号
Wellcome Trust215553/Z/19/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / : 2025
タイトル: Mechanism for Vipp1 spiral formation, ring biogenesis, and membrane repair.
著者: Souvik Naskar / Andrea Merino / Javier Espadas / Jayanti Singh / Aurelien Roux / Adai Colom / Harry H Low /
要旨: The ESCRT-III-like protein Vipp1 couples filament polymerization with membrane remodeling. It assembles planar sheets as well as 3D rings and helical polymers, all implicated in mitigating plastid- ...The ESCRT-III-like protein Vipp1 couples filament polymerization with membrane remodeling. It assembles planar sheets as well as 3D rings and helical polymers, all implicated in mitigating plastid-associated membrane stress. The architecture of Vipp1 planar sheets and helical polymers remains unknown, as do the geometric changes required to transition between polymeric forms. Here we show how cyanobacterial Vipp1 assembles into morphologically-related sheets and spirals on membranes in vitro. The spirals converge to form a central ring similar to those described in membrane budding. Cryo-EM structures of helical filaments reveal a close geometric relationship between Vipp1 helical and planar lattices. Moreover, the helical structures reveal how filaments twist-a process required for Vipp1, and likely other ESCRT-III filaments, to transition between planar and 3D architectures. Overall, our results provide a molecular model for Vipp1 ring biogenesis and a mechanism for Vipp1 membrane stabilization and repair, with implications for other ESCRT-III systems.
履歴
登録2023年8月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月27日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.22025年3月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Membrane-associated protein Vipp1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9621
ポリマ-23,9621
非ポリマー00
00
1
A: Membrane-associated protein Vipp1
x 95


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,276,40095
ポリマ-2,276,40095
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation94
手法UCSF CHIMERA

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要素

#1: タンパク質 Membrane-associated protein Vipp1 / Vesicle-inducing protein in plastids 1 / Vipp1


分子量: 23962.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Nostoc punctiforme (バクテリア) / 遺伝子: vipp1, Npun_R3963 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B2J6D9
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Vipp1_L1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Nostoc punctiforme (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8.4
試料濃度: 1.7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 750 nm
撮影電子線照射量: 1.02 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
4RELION4CTF補正CTFFIND4.1
7UCSF ChimeraX1.5モデルフィッティング
12RELION43次元再構成
19Cootモデル精密化
20ISOLDEモデル精密化
21PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -75.860068 ° / 軸方向距離/サブユニット: 2.372081 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.74 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 43480 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築B value: 91.05 / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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