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- PDB-8q62: Early closed conformation of the g-tubulin ring complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8q62
タイトルEarly closed conformation of the g-tubulin ring complex
要素
  • (Gamma-tubulin complex component ...) x 5
  • Tubulin gamma-1 chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Microtubule / cytoskeleton / g-tubulin ring complex / tubulin
機能・相同性
機能・相同性情報


equatorial microtubule organizing center / gamma-tubulin ring complex / polar microtubule / mitotic spindle microtubule / meiotic spindle organization / gamma-tubulin complex / microtubule nucleation / non-motile cilium / gamma-tubulin binding / microtubule organizing center ...equatorial microtubule organizing center / gamma-tubulin ring complex / polar microtubule / mitotic spindle microtubule / meiotic spindle organization / gamma-tubulin complex / microtubule nucleation / non-motile cilium / gamma-tubulin binding / microtubule organizing center / pericentriolar material / cytoplasmic microtubule / cell leading edge / mitotic sister chromatid segregation / single fertilization / spindle assembly / cytoplasmic microtubule organization / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / centriole / AURKA Activation by TPX2 / mitotic spindle organization / ciliary basal body / condensed nuclear chromosome / meiotic cell cycle / neuron migration / brain development / recycling endosome / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / spindle pole / spindle / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / apical part of cell / mitotic cell cycle / microtubule binding / protein-containing complex assembly / microtubule / neuron projection / centrosome / GTP binding / structural molecule activity / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Gamma-tubulin complex component 6, N-terminal / Gamma-tubulin complex component 6 N-terminus / Gamma tubulin / Gamma tubulin complex component, C-terminal / Gamma-tubulin complex component, C-terminal domain superfamily / Gamma tubulin complex component C-terminal / Gamma-tubulin complex component protein / Gamma tubulin complex component protein, N-terminal / Gamma tubulin complex component N-terminal / Tubulin ...Gamma-tubulin complex component 6, N-terminal / Gamma-tubulin complex component 6 N-terminus / Gamma tubulin / Gamma tubulin complex component, C-terminal / Gamma-tubulin complex component, C-terminal domain superfamily / Gamma tubulin complex component C-terminal / Gamma-tubulin complex component protein / Gamma tubulin complex component protein, N-terminal / Gamma tubulin complex component N-terminal / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin gamma-1 chain / Gamma-tubulin complex component 3 / Gamma-tubulin complex component 6 / Gamma-tubulin complex component 5 / Gamma-tubulin complex component 2 / Gamma-tubulin complex component 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.72 Å
データ登録者Llorca, O. / Serna, M. / Fernandez-Leiro, R.
資金援助 スペイン, European Union, 2件
組織認可番号国
Agencia Estatal de Investigacion (AEI)AEI/10.13039/501100011 003 スペイン
European Regional Development FundPID2020-114429RB-I00European Union
引用ジャーナル: Science / 年: 2024
タイトル: Transition of human γ-tubulin ring complex into a closed conformation during microtubule nucleation.
著者: Cláudia Brito / Marina Serna / Pablo Guerra / Oscar Llorca / Thomas Surrey /
要旨: Microtubules are essential for intracellular organization and chromosome segregation. They are nucleated by the γ-tubulin ring complex (γTuRC). However, isolated vertebrate γTuRC adopts an open ...Microtubules are essential for intracellular organization and chromosome segregation. They are nucleated by the γ-tubulin ring complex (γTuRC). However, isolated vertebrate γTuRC adopts an open conformation that deviates from the microtubule structure, raising the question of the nucleation mechanism. In this study, we determined cryo-electron microscopy structures of human γTuRC bound to a nascent microtubule. Structural changes of the complex into a closed conformation ensure that γTuRC templates the 13-protofilament microtubules that exist in human cells. Closure is mediated by a latch that interacts with incorporating tubulin, making it part of the closing mechanism. Further rearrangements involve all γTuRC subunits and the removal of the actin-containing luminal bridge. Our proposed mechanism of microtubule nucleation by human γTuRC relies on large-scale structural changes that are likely the target of regulation in cells.
履歴
登録2023年8月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年3月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
k: Tubulin gamma-1 chain
J: Gamma-tubulin complex component 5
K: Gamma-tubulin complex component 4
B: Gamma-tubulin complex component 3
C: Gamma-tubulin complex component 2
D: Gamma-tubulin complex component 3
E: Gamma-tubulin complex component 2
F: Gamma-tubulin complex component 3
G: Gamma-tubulin complex component 2
H: Gamma-tubulin complex component 3
I: Gamma-tubulin complex component 4
L: Gamma-tubulin complex component 6
M: Gamma-tubulin complex component 2
N: Gamma-tubulin complex component 3
A: Gamma-tubulin complex component 2
a: Tubulin gamma-1 chain
b: Tubulin gamma-1 chain
c: Tubulin gamma-1 chain
d: Tubulin gamma-1 chain
e: Tubulin gamma-1 chain
f: Tubulin gamma-1 chain
g: Tubulin gamma-1 chain
h: Tubulin gamma-1 chain
i: Tubulin gamma-1 chain
j: Tubulin gamma-1 chain
l: Tubulin gamma-1 chain
m: Tubulin gamma-1 chain
n: Tubulin gamma-1 chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,220,63528
ポリマ－2,220,63528
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
33
44
55
66
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99
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1111
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2020
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NCSアンサンブル:
ID
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要素

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タンパク質 , 1種, 14分子 kabcdefghijlmn

#1: タンパク質
Tubulin gamma-1 chain / Gamma-1-tubulin / Gamma-tubulin complex component 1 / GCP-1


分子量: 51227.770 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P23258

-
Gamma-tubulin complex component ... , 5種, 14分子 JKIBDFHNCEGMAL

#2: タンパク質 Gamma-tubulin complex component 5 / GCP-5


分子量: 118467.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96RT8
#3: タンパク質 Gamma-tubulin complex component 4 / hGCP4 / Gamma-ring complex protein 76 kDa / hGrip76


分子量: 76179.969 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UGJ1
#4: タンパク質
Gamma-tubulin complex component 3 / hGCP3 / Gamma-ring complex protein 104 kDa / hGrip104 / Spindle pole body protein Spc98 homolog / hSpc98


分子量: 103710.102 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96CW5
#5: タンパク質
Gamma-tubulin complex component 2 / hGCP2 / Gamma-ring complex protein 103 kDa / hGrip103 / Spindle pole body protein Spc97 homolog / hSpc97


分子量: 102666.953 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BSJ2
#6: タンパク質 Gamma-tubulin complex component 6 / GCP-6


分子量: 200733.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96RT7

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: gamma-tubulin ring complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #2-#4, #1, #6 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 6.9
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 15 mA / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 310 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1.3 sec. / 電子線照射量: 46.276 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 46276

-
解析

EMソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0267 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1580023
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.72 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 357509 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
17AS4

7as4

17AS41PDBexperimental model
26X0U

6x0u

16X0U2PDBexperimental model
精密化解像度: 3.72→3.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / SU B: 136.13 / SU ML: 1.614 / ESU R: 1.014
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.5141 --
obs0.5141 939214 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 117.195 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 115794
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0080.013118242
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0080.017112695
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.4691.638159952
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg1.4541.577258893
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg5.155514140
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg37.05522.0196612
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg18.2931521004
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg15.75515845
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0760.215250
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0090.02132350
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0030.0228112
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it3.65912.47457000
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other3.65912.47456998
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it6.29518.70770992
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other6.29518.70770992
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it2.85512.66161242
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other2.85512.66161243
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other5.27818.92488961
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined13.405485933
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other13.405485932
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11k286700.04
12a286700.04
21k286940.03
22b286940.03
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51k287000.02
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71k286520.03
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751d285420.05
752m285420.05
761d282560.08
762n282560.08
771e286680.04
772f286680.04
781e287100.03
782g287100.03
791e286780.04
792h286780.04
801e284900.06
802i284900.06
811e286280.05
812j286280.05
821e286620.03
822l286620.03
831e285380.05
832m285380.05
841e282440.08
842n282440.08
851f286740.04
852g286740.04
861f286340.05
862h286340.05
871f284500.06
872i284500.06
881f286120.05
882j286120.05
891f286260.04
892l286260.04
901f284960.06
902m284960.06
911f282120.08
912n282120.08
921g286240.04
922h286240.04
931g284440.06
932i284440.06
941g286020.05
942j286020.05
951g286160.04
952l286160.04
961g284880.06
962m284880.06
971g282040.08
972n282040.08
981h285700.05
982i285700.05
991h286300.05
992j286300.05
1001h286920.03
1002l286920.03
1011h285780.05
1012m285780.05
1021h282940.08
1022n282940.08
1031i284400.06
1032j284400.06
1041i285120.05
1042l285120.05
1051i283860.07
1052m283860.07
1061i281060.09
1062n281060.09
1071j286560.04
1072l286560.04
1081j285340.06
1082m285340.06
1091j282360.08
1092n282360.08
1101l286080.05
1102m286080.05
1111l283000.08
1112n283000.08
1121m281940.09
1122n281940.09
LS精密化 シェル解像度: 4→4.104 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork0.567 69522 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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